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脳科学辞典 - 利用者の投稿記録 [ja]
2026-04-13T05:03:53Z
利用者の投稿記録
MediaWiki 1.43.8
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=11209
マイクロフィラメント
2012-07-02T15:52:47Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament 独：Mikrofilamente 仏：microfilament<br />
<br />
== 要約 ==<br />
<br />
マイクロフィラメント（別名：アクチンフィラメント）は、アクチン蛋白質が重合した細胞骨格であり、細胞の形態制御と運動および膜分子の局在制御などの多彩な生理機能を担う。アクチンフィラメントのATP加水分解活性および各種アクチン結合蛋白質と細胞内シグナル伝達分子の働きにより、アクチンフィラメントの重合と脱重合が部位特異的に制御されている。特に、ミオシンモーターとの相互作用により発生する牽引力は、細胞移動や細胞内小胞輸送を駆動する。<br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
[[Image:Dammy 1pxX1px.png|thumb|300px|<wikiflv width="300" height="300" position="right" repeat="true" autostart="true">Actin_flow_movie.mp4</wikiflv><br>'''動画1．アクチンフィラメント後方移動の蛍光斑点イメージング'''<br>ニワトリ胚の脊髄後根神経節神経細胞に低濃度の蛍光標識ファロイジンを導入し、神経突起先端部（成長円錐）のアクチンフィラメントを斑点状にラベルした。動画（実際の30倍速）は、成長円錐の先導端から中心部へのアクチンフィラメントの移動を示す。移動速度は毎分約4マイクロメートル。]]<br />
<br />
マイクロフィラメントは[[細胞骨格]]を構成する微細な線維であり、[[アクチン]]フィラメントとほぼ同義で使用される。<br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、[[wikipedia:JA:細胞分裂|細胞分裂]]、細胞内[[wikipedia:JA:オルガネラ|オルガネラ]]と物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞では[[ミオシン]]とともに[[wikipedia:JA:筋肉|筋]]収縮を駆動する。<br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きの[[wikipedia:JA:らせん|らせん]]状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには[[wikipedia:JA:極性|極性]]がある。[[wikipedia:JA:電子顕微鏡|電子顕微鏡]]観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、アクチンの[[wikipedia:JA:重合|重合]]はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。<br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する多種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質は[[wikipedia:JA:アデノシン三リン酸|アデノシン三リン酸]]（ATP）または[[wikipedia:JA:アデノシン二リン酸|アデノシン二リン酸]]（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP[[wikipedia:JA:加水分解|加水分解]]活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。神経突起先端部（成長円錐）でのアクチンフィラメント後方移動を動画1に示す。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度とのバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。<br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質[[プロフィリン]]は、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応は[[キャッピング蛋白質]]により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref><br />
<br />
#アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面に[[actin-related protein 2/3]] (Arp2/3)複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。<br />
#フィラメント切断。[[actin depolymerizing factor]] (ADF)/[[コフィリン]]がADP型フィラメントを切断し、重合可能なプラス端を露出する。<br />
#アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主として[[Rho]]ファミリー[[GTP結合蛋白質]]の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。<br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
[[フィロポディア]]の主要細胞骨格であるアクチン線維束は、[[ファシン]]などの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。また[[ラメリポディア]]には、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
<br />
Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein ([[Ena/VASP]])は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。<br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之 担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=11157
マイクロフィラメント
2012-06-29T00:58:01Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament 独：Mikrofilamente 仏：microfilament<br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
[[Image:Dammy 1pxX1px.png|thumb|300px|<wikiflv width="300" height="300" position="right" repeat="true" autostart="true">Actin_flow_movie.mp4</wikiflv><br>'''動画1．アクチンフィラメント後方移動の蛍光斑点イメージング'''<br>ニワトリ胚の脊髄後根神経節神経細胞に低濃度の蛍光標識ファロイジンを導入し、神経突起先端部（成長円錐）のアクチンフィラメントを斑点状にラベルした。動画（実際の30倍速）は、成長円錐の先導端から中心部へのアクチンフィラメントの移動を示す。移動速度は毎分約4マイクロメートル。]]<br />
<br />
マイクロフィラメントは[[細胞骨格]]を構成する微細な線維であり、[[アクチン]]フィラメントとほぼ同義で使用される。<br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、[[wikipedia:JA:細胞分裂|細胞分裂]]、細胞内[[wikipedia:JA:オルガネラ|オルガネラ]]と物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞では[[ミオシン]]とともに[[wikipedia:JA:筋肉|筋]]収縮を駆動する。<br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きの[[wikipedia:JA:らせん|らせん]]状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには[[wikipedia:JA:極性|極性]]がある。[[wikipedia:JA:電子顕微鏡|電子顕微鏡]]観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、アクチンの[[wikipedia:JA:重合|重合]]はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。<br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する多種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質は[[wikipedia:JA:アデノシン三リン酸|アデノシン三リン酸]]（ATP）または[[wikipedia:JA:アデノシン二リン酸|アデノシン二リン酸]]（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP[[wikipedia:JA:加水分解|加水分解]]活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。神経突起先端部（成長円錐）でのアクチンフィラメント後方移動を動画1に示す。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度とのバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。<br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質[[プロフィリン]]は、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応は[[キャッピング蛋白質]]により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref><br />
<br />
#アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面に[[actin-related protein 2/3]] (Arp2/3)複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。<br />
#フィラメント切断。[[actin depolymerizing factor]] (ADF)/[[コフィリン]]がADP型フィラメントを切断し、重合可能なプラス端を露出する。<br />
#アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主として[[Rho]]ファミリー[[GTP結合蛋白質]]の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。<br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
[[フィロポディア]]の主要細胞骨格であるアクチン線維束は、[[ファシン]]などの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。また[[ラメリポディア]]には、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
<br />
Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein ([[Ena/VASP]])は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。<br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之 担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%95%E3%82%A1%E3%82%A4%E3%83%AB:Actin_flow_movie.mp4&diff=11061
ファイル:Actin flow movie.mp4
2012-06-27T08:18:54Z
<p>Hiroyukikamiguchi: アクチンフィラメント後方移動の蛍光斑点イメージング。ニワトリ胚の脊髄後根神経節神経細胞に低濃度の蛍光標識ファロイディンを導入し、神経突起先端部（成長円錐）のアクチンフィラ</p>
<hr />
<div>アクチンフィラメント後方移動の蛍光斑点イメージング。ニワトリ胚の脊髄後根神経節神経細胞に低濃度の蛍光標識ファロイディンを導入し、神経突起先端部（成長円錐）のアクチンフィラメントを斑点状にラベルした。動画（実際の30倍速）は、成長円錐の先導端から中心部へのアクチンフィラメントの移動を示す。移動速度は毎分約4マイクロメートル。</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3348
マイクロフィラメント
2012-03-07T09:13:11Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する多種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度とのバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断し、重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3347
マイクロフィラメント
2012-03-07T09:12:05Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する多種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度とのバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して、重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3346
マイクロフィラメント
2012-03-07T09:03:17Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する多種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度のバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3344
マイクロフィラメント
2012-03-07T08:39:37Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、球状アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する他種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度のバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。<br />
Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIはアクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3343
マイクロフィラメント
2012-03-07T08:37:12Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 <br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、球状アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する他種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 <br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 <br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 <br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度のバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 <br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 <br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。 Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 18508258 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIは、アクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3342
マイクロフィラメント
2012-03-07T08:33:12Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。 <br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。<br />
<br />
アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、球状アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する他種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。<br />
<br />
アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。<br />
<br />
球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。<br />
<br />
一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度のバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。<br />
<br />
アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。<br />
<br />
このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。 Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 14570581 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIは、アクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%83%9E%E3%82%A4%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%95%E3%82%A3%E3%83%A9%E3%83%A1%E3%83%B3%E3%83%88&diff=3340
マイクロフィラメント
2012-03-07T08:21:13Z
<p>Hiroyukikamiguchi: ページの作成：「英語名：microfilament == 定義 == マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほ...」</p>
<hr />
<div>英語名：microfilament <br />
<br />
== 定義 ==<br />
<br />
マイクロフィラメントは細胞骨格を構成する微細な線維であり、アクチンフィラメントとほぼ同義で使用される。 <br />
<br />
== 生理機能の概要 ==<br />
<br />
細胞形態の変化と保持、細胞移動、細胞分裂、細胞内オルガネラと物質の輸送、膜分子の局在制御などの普遍的な働きを担うとともに<ref><pubmed> 20729930 </pubmed></ref>、筋細胞ではミオシンとともに筋収縮を駆動する。 <br />
<br />
== 構造 ==<br />
<br />
アクチン蛋白質には少なくとも3種類のアイソフォームが存在し、α-アクチンは筋収縮を担い、β-アクチンとγ-アクチンは細胞骨格としてのアクチンフィラメントを構成する。<br />
<br />
分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。 アクチンフィラメントには極性がある。電子顕微鏡観察によりアクチンフィラメントに結合したミオシンがやじり様に見えるため、フィラメントの一端をbarbed end、他端をpointed endと呼ぶ。生理的な環境では、球状アクチンの重合はbarbed endで起こり脱重合はpointed endで起こるため、前者をプラス端、後者をマイナス端と呼ぶ。 <br />
<br />
== トレッドミリング ==<br />
<br />
細胞内に存在する他種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。 アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。 球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままとなる。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合される。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。 一般的に、細胞内のアクチンフィラメントはプラス端を細胞周辺部へ向けて配列している。神経突起先端部などの移動細胞のアクチンフィラメントは、トレッドミリングに加えて、ミオシンの働きによりマイナス端方向へ移動している<ref><pubmed> 8607995 </pubmed></ref>。この細胞先導端から細胞中心部への動きを、アクチンフィラメント後方移動と呼ぶ。アクチンフィラメントのプラス端の伸長速度と後方移動速度のバランスが、細胞先導端の運動（突出または退縮）を決定する。 <br />
<br />
== 重合制御 ==<br />
<br />
球状アクチンに結合する蛋白質であるプロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。 アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）／コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。 このようなアクチンフィラメントの動態は、主としてRhoファミリーGTP結合蛋白質の下流シグナルにより制御されている<ref><pubmed> 18719708 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 線維束とネットワーク ==<br />
<br />
フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。また、ラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。 Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、長い非分岐のフィラメントを形成する<ref><pubmed> 14570581 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。 <br />
<br />
== ミオシンとの相互作用 ==<br />
<br />
ミオシンは、アクチンフィラメントを動かすモーター蛋白質である。ミオシンIIは、アクチンフィラメントの収縮と後方移動を駆動する。また、アクチンフィラメント上を移動して小胞輸送を担うミオシンも同定されている<ref><pubmed> 22146746 </pubmed></ref>。例えば、ミオシンVはプラス端方向への輸送を、ミオシンVIはマイナス端方向への輸送を駆動する。 <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /> <br />
<br />
<br> （執筆者：上口裕之、担当編集委員：大隅典子）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3272
L1
2012-03-05T08:35:29Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
<br />
== 分子構造 ==<br />
<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域から構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。 <br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。 <br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。 <br />
<br />
== 生理機能 ==<br />
<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。 L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEとそれに隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 遺伝子変異 ==<br />
<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。 <br />
<br />
（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫） <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3270
L1
2012-03-05T08:31:53Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
<br />
== 分子構造 ==<br />
<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域から構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。 <br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。 <br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。 <br />
<br />
== 生理機能 ==<br />
<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。 L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEとそれに隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 遺伝子変異 ==<br />
<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。 <br />
<br />
（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫） <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3268
L1
2012-03-05T08:26:33Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
<br />
== 分子構造 ==<br />
<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域から構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。 <br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。 <br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。 <br />
<br />
== 生理機能 ==<br />
<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。 L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。 <br />
<br />
== 遺伝子変異 ==<br />
<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。 <br />
<br />
（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫） <br />
<br />
== 参考文献 ==<br />
<br />
<references /></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3267
L1
2012-03-05T08:24:17Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
<br />
== 分子構造 ==<br />
<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域から構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。 <br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。 <br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。 <br />
<br />
== 生理機能 ==<br />
<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed>&lt;/ref&gt;。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。 L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。 <br />
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== 遺伝子変異 ==<br />
<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。 <br />
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（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫） <br />
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== 参考文献 ==<br />
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<references /></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3266
L1
2012-03-05T08:20:35Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== 分子構造 ==<br />
<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域から構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。 <br />
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== 発現様式 ==<br />
<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。 <br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。 <br />
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== 生理機能 ==<br />
<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed>&lt;/ref&gt;。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。 L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。 <br />
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== 遺伝子変異 ==<br />
<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。 <br />
<br />
（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫） <br />
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== 参考文献 ==<br />
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<references /></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3265
L1
2012-03-05T08:19:01Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== 分子構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。<br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。<br />
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== 生理機能 ==<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<ref><pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。<br />
L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<ref><pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<ref><pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。<br />
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== 遺伝子変異 ==<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<ref><pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。<br />
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（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫）<br />
<br />
==参考文献==<br />
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<references/></div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3262
L1
2012-03-05T08:00:36Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== 分子構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される分子量200-220 kDaの細胞接着分子である<ref><pubmed> 3412448 </pubmed></ref>。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する<ref><pubmed> 11435440 </pubmed></ref>。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす<ref><pubmed> 9651214 </pubmed></ref>。L1のホモログとして、ニワトリのNgCAM、ゼブラフィッシュのL1.2、ショウジョウバエのニューログリアン、線虫のLAD-1/SAX-7などが知られている。<br />
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== 発現様式 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。<br />
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== 結合蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている<pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。<br />
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== 生理機能 ==<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている<pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する<pubmed> 12456642 </pubmed></ref>。<br />
L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる<pubmed> 12082080 </pubmed></ref>。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する<pubmed> 20237819 </pubmed></ref>。<br />
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== 遺伝子変異 ==<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される<pubmed> 9530493 </pubmed></ref>。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。<br />
<br />
（執筆者：上口裕之、担当編集委員：村上冨士夫）</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3261
L1
2012-03-05T06:39:13Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== 分子構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
<br />
== 発現様式 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== 結合蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。<br />
<br />
== 生理機能 ==<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する。<br />
L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する。<br />
<br />
== 遺伝子変異 ==<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。</div>
Hiroyukikamiguchi
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L1
2012-03-05T06:32:57Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
<br />
== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
<br />
== L1の発現 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== L1に結合する蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。<br />
<br />
== L1の機能 ==<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する。<br />
L1の機能は、細胞内領域のリン酸化／脱リン酸化、エンドサイト−シス／エキソサイトーシス、細胞骨格との連結、プロテオリシスなどによって制御されている。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEと隣接するチロシン残基は、クラスリンアダプターAP2の認識配列YRSLを構成する。このチロシンがリン酸化された状態ではAP2に認識されないが、チロシンが脱リン酸化されたL1はAP2に認識されてクラスリン依存性エンドサイト−シス経路により細胞内へ取り込まれる。取り込まれたL1は細胞内小胞輸送を経てエキソサイトーシスされる。L1のエンドサイト−シスとエキソサイトーシスは、細胞接着を空間的に制御して細胞移動に重要な役割を担う。L1は、アンキリンやERMなどの分子を介してアクチン骨格と結合し、神経突起が伸長するための駆動力を伝達する。蛋白質分解酵素ADAM（a disintegrin and metalloprotease）はL1細胞外領域を細胞膜近傍で切断し、遊離したL1細胞外領域は隣接細胞あるいは同一細胞のインテグリンに結合して細胞移動を促進する。また、ADAMによるプロテオリシスに続き、γ-セクレターゼが膜貫通領域を切断し、遊離したL1細胞内領域は核内に移行して遺伝子の転写を制御する。<br />
<br />
== L1と疾患 ==<br />
ヒトL1遺伝子はXq28に存在する。L1の遺伝子変異は、伴性劣性遺伝性水頭症とMASA症候群（精神発達遅滞、失語症、痙性歩行、母指の内転屈曲）の原因となることが報告されているが、これらの疾患は連続したスペクトラムであり、L1症候群と総称される。病理学的には、脳梁低形成、錐体路低形成、小脳虫部低形成を示し、特発性水頭症と比較して脳室腹腔シャント術後の予後は不良である。L1ノックアウトマウスも類似の神経発生異常を示し、L1症候群の発症機序の研究に利用されている。</div>
Hiroyukikamiguchi
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L1
2012-03-05T05:52:26Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
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== L1の発現 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1は軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== L1に結合する蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する（ホモフィリック結合）。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。<br />
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== L1の機能 ==<br />
ホモフィリック結合とヘテロフィリック結合により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている。また、L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する。</div>
Hiroyukikamiguchi
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L1
2012-03-05T03:57:36Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
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== L1の発現 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1はしばしば軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== L1に結合する蛋白質 ==<br />
L1細胞外領域に結合する膜蛋白質として、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティン、ニューロピリン-1などが知られている。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM（エズリン／ラディキシン／モエシン）、ダブルコルティンなどが同定されている。<br />
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== L1の機能 ==<br />
L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性および細胞骨格との連結は時空間的に制御されるため、L1は単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている。また、L1はニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成して軸索ガイダンスを制御する。L1とニューロピリン-1のヘテロ2量体はセマフォリン3A受容体として機能し、軸索の反発性ガイダンスを媒介する。</div>
Hiroyukikamiguchi
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L1
2012-03-05T03:38:09Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
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== L1の発現 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1はしばしば軸索マーカーとして利用される。<br />
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== L1の機能 ==<br />
L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他種の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）により細胞間接着を媒介する。またL1の接着性は時空間的に制御されるため、単なる静的な細胞間接着だけでなく、動的な細胞間相互作用（細胞移動など）にも関与する。神経系での具体的なL1の機能として、神経細胞移動の促進、軸索伸長の促進、軸索ガイダンスの制御、軸索束形成の促進、ミエリン形成の促進、シナプス可塑性の制御などが報告されている。</div>
Hiroyukikamiguchi
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L1
2012-03-05T02:50:26Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。<br />
<br />
== L1の発現 ==<br />
L1は発生段階の神経組織に強く発現し、成体になると発現量は減少する。さまざまな種類の神経細胞、シュワン細胞とオリゴデンドロサイトがL1を発現する。脊髄後根神経節神経細胞では細胞体から神経突起先端部まで比較的均一に存在するが、海馬神経細胞のように極性化した細胞では、軸索遠位部から成長円錐に集積し、細胞体と樹状突起での発現は低い。したがって、神経細胞の極性化の解析において、 L1はしばしば軸索マーカーとして利用される。<br />
<br />
== L1の機能 ==</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3238
L1
2012-03-05T02:35:09Z
<p>Hiroyukikamiguchi: </p>
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<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2と結合してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3237
L1
2012-03-05T02:33:29Z
<p>Hiroyukikamiguchi: /* L1の構造 */</p>
<hr />
<div>英語名：L1 <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される細胞接着分子である。L1遺伝子を構成する28個のエクソンのうち、2番目と27番目のエクソンが選択的スプライシングを受ける。主として、神経細胞には全長型L1が発現し、非神経細胞には両エクソン配列を含まないL1が発現する。2番目のエクソンがコードするアミノ酸配列YEGHHVはL1細胞外領域に存在し、L1同士の結合（ホモフィリック結合）および他の接着分子との結合（ヘテロフィリック結合）を増強する。27番目のエクソンがコードするアミノ酸配列RSLEはL1細胞内領域に存在し、クラスリンアダプターAP2との結合を媒介してL1のエンドサイト−シスを引き起こす。</div>
Hiroyukikamiguchi
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=L1&diff=3235
L1
2012-03-05T02:11:37Z
<p>Hiroyukikamiguchi: ページの作成：「英語名：L1 <br> == L1の構造 == L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細...」</p>
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<div>英語名：L1 <br />
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<br> <br />
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== L1の構造 ==<br />
L1は、6個の免疫グロブリン様ドメインと5個のフィブロネクティンIII型様ドメインからなる細胞外領域、1回膜貫通領域および細胞内領域からなる構成される蛋白質である。</div>
Hiroyukikamiguchi