パルミトイル化のソースを表示

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<font size="+1">関谷 敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田 優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田 正紀]</font><br>
''生理学研究所''<br>
DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年1月17日　原稿完成日：2012年1月25日<br>
担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林 康紀]（独立行政法人理化学研究所 脳科学総合研究センター）
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英：palmitoylation　独：Palmitoylierung　仏：palmitoylation 

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　タンパク質の''S''-パルミトイル化は、16炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:パルミチン酸|パルミチン酸]]がタンパク質の[[wikipedia:ja:システイン|システイン]]残基の[[wikipedia:ja:チオール|チオール]]基を介して[[wikipedia:ja:チオエステル|チオエステル]]結合で付加した翻訳後脂質修飾である。パルミトイル化修飾により、タンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性|疎水性]]が上昇し、[[細胞膜]]や[[wikipedia:ja:細胞内小器官|細胞内小器官]]膜（細胞質内膜）への親和性が上昇する。''S''-パルミトイル化は細胞内タンパク質や[[wikipedia:ja:膜タンパク質|膜タンパク質]]など多くのタンパク質に見られる普遍的な修飾であり、タンパク質の局在や機能の制御に重要な役割を果たしている。''S''-パルミトイル化は可逆的であり、細胞内でダイナミックなパルミトイル化－脱パルミトイル化の修飾サイクルを示す。この''S''-パルミトイル化サイクルによりタンパク質は細胞質、細胞質内膜や細胞膜の間を相互輸送（シャトリング）する。それぞれの反応は[[wikipedia:palmitoyl acyltransferase|''S''-パルミトイルアシル転移酵素]]（PAT）と[[wikipedia:PPT1|タンパク質パルミトイルチオエステラーゼ]]（PPT）が担うと考えられていたが、近年PATとして、活性部位にDHHC（Asp-His-His-Cys）配列をもつ[[wikipedia:DHHC domain|DHHCタンパク質]]ファミリーが同定され、''S''-パルミトイル化の制御機構が明らかになりつつある。 
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