ミカエリス・メンテンの式のソースを表示

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<font size="+1">[http://researchmap.jp/read0018043 石田 敦彦]</font><br>
''広島大学 大学院統合生命科学研究科''<br>
DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年8月29日　原稿完成日：2012年9月10日　一部改訂：2021年8月28日<br>
担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林 康紀]（京都大学大学院医学研究科）<br>
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英語名：Michaelis-Menten equation　独：Michaelis-Menten-Gleichnung　仏：Équation de Michaelis-Menten

同義語: ミハエリス・メンテンの式、ミヒャエリス・メンテンの式 

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　酵素の反応速度<math>v</math>（酵素活性）と基質濃度<math>[S]</math>の関係を示す酵素反応速度論の基本式で、

::<math>v = \frac{V_{max}[S]}{K_m +[S]}</math>

で表される。<math>K_m</math>はミカエリス定数と呼ばれ、最大反応速度<math>V_{max}</math>の1/2を与える基質濃度に相当する。<math>K_m</math>は酵素基質複合体における酵素と基質の親和性の尺度であり、<math>K_m</math>値が小さいほど酵素と基質の親和性が高いことを示す。酵素の化学的実体が未だ明確にされてはいなかった1913年にL. Michaelis とM. L. Mentenによって導かれたが、この方法は酵素基質複合体が迅速に形成され、尚且つ結合と解離の平衡状態にあることなどを仮定したものであったので、1925年にG. E. BriggsとJ. B. S. Haldaneが、定常状態近似と呼ばれる、より一般化された仮定を用いて同じ式を導出した。<math>K_m</math>の定義が異なっているので、両者は厳密には別の式であるが、形式が全く同じであるので、実際には混同して用いられることが多い。この式を基礎として数理モデルを構築し、実際の酵素活性の測定データをそのモデルに合わせて解析することにより、他の手法では得ることが難しい酵素反応機構や酵素阻害剤の作用機構に関する重要な情報を、比較的簡便に得ることができる。}}