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プレキシン分子は、[[アフリカツメガエル]]の視覚系組織に対するモノクローナル抗体B2の抗原として同定された１回膜貫通型のタイプI型膜分子であり、主に[[軸索]]誘導（ガイド）分子[[セマフォリン]]の受容体としての機能を有する。[[脊椎動物]]では９種類のファミリー分子からなり、神経回路形成の様々な局面（[[神経細胞移動]]、軸索誘導、軸索剪定、樹状突起形成、スパイン形成の制御）に関わることが示されている。神経系以外では、[[免疫]]系、骨形成、血管形成など生体内の様々な部位で機能することが、近年明らかになってきている。

構造
プレキシン分子は１回膜貫通型のタイプI型膜分子であり、アミノ末端よりシグナル配列、sema-domain、３つのMRS（またはPSI-domain）、３つのIPT-domain、膜貫通部位、細胞内領域を有する。sema-domainは相互作用分子であるセマフォリン（[[Semaphorin]]）と類似した構造であり、プレキシン分子以外ではHGF受容体のc-Metの細胞外領域に存在する。MRS (met-related sequence)は、プレキシンとc-Metファミリー分子と類似した配列であり、基本的に８つのcystein残基を含む配列である。この配列はplexin, [[semaphorin]], integrin(β-integrin)にて認められることから、それぞれの分子の頭文字をとってPSI-domainとも呼ばれている。また、IPT-domainは、　　細胞外領域には糖鎖の結合が予測されるN-linked glycosylation部位も複数存在し、糖鎖修飾による活性制御が推定されている。細胞内領域は高度に保存されており、サブファミリー分子間で共通する部位としてGAP-related domain, hindge-domainが存在する。また、A-subfamily分子には膜貫通部位付近にFERM-domain結合配列が、B-subfamily分子にはC末端に[[PDZ]]-domain結合配列が、それぞれ存在する。
主たる相互作用分子であるセマフォリンとは、sema-domainを介して結合し、結晶構造解析よりXXXなどのアミノ酸残基が結合を、XXXなどのアミノ酸残基が細胞内へのシグナル伝達のための構造変化に必要である。

相互作用分子
　細胞外領域にて、セマフォリンと相互作用する。また、[[分泌]]型セマフォリン（class 3 semaphorin）とは[[膜タンパク質]]ニューロピリン(neuropiloin)を介して結合する。さらに近年、A-type plexinは、軸索ガイド分子Slit分子のC末端を含む領域と結合することが示された。

細胞内領域には[[細胞骨格]]系を制御する分子との相互作用が知られている。これまでに、small [[GTP]]結合分子(Rnd分子ファミリー、R-[[Ras]], M-Rasなど)やFyn[[チロシン]]キナーゼが結合することが報告されている。また、A-type plexinは、juxtamembrane 付近でFERM-domain を含むFARM1, FARM2と、また、B-type plexinはC末端にてPDZ-domaiを含むLARGE, PDZ-RhoGEF, p190RhoGEFと結合する。