ミリストイル化のソースを表示

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<font size="+1">関谷 敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田 優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田 正紀]</font><br>
''生理学研究所''<br>
DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年1月16日　原稿完成日：2012年1月25日<br>
担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林 康紀]（独立行政法人理化学研究所 脳科学総合研究センター）
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英：myristoylation　独：Myristoylierung　仏：Myristoylation 

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　タンパク質のミリストイル化はN末端[[wikipedia:ja:グリシン|グリシン]]に14炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:ミリスチン酸|ミリスチン酸]]が[[wikipedia:ja:アミド結合|アミド結合]]により付加する不可逆的な脂質修飾である（''N''-ミリストイル化）。典型的には''N''-ミリストイル化は''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）により翻訳と並行して修飾が起こる『共翻訳修飾』としておこなわれる。''N''-ミリストイル化によりタンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性|疎水性]]が上昇し、[[細胞膜]]への親和性が向上する。その結果、''N''-ミリストイル化はタンパク質の輸送、タンパク質-[[wikipedia:ja:脂質|脂質]]相互作用、タンパク質-タンパク質相互作用において重要な役割を果たす。[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC|Srcキナーゼ]]ファミリーや[[三量体GTP結合タンパク質]]（Gタンパク質）αサブユニットなどのシグナル伝達タンパク質の多くが''N''-ミリストイル化を受けることが知られており、細胞の外界環境への適応や[[wikipedia:ja:恒常性|恒常性]]維持に重要であるとともに、ミリストイル化機構の異常は[[wikipedia:ja:悪性腫瘍|癌]]や神経疾患、[[wikipedia:ja:感染症|感染症]]など多岐にわたる病理現象の原因としても注目されている。近年、[[アポトーシス]]の際に[[カスパーゼ]]により切断され露出したN末端グリシンに対しても''N''-ミリストイル化が進行することが明らかになり、[[翻訳後修飾]]としての''N''-ミリストイル化も盛んに研究が進められている。 
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