https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?action=history&feed=atom&title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC
エンハンサー - 版の履歴
2026-04-19T21:06:44Z
このウィキのこのページに関する変更履歴
MediaWiki 1.43.8
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=47768&oldid=prev
WikiSysop: /* 関連項目 */
2023-03-30T15:04:15Z
<p><span class="autocomment">関連項目</span></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2023年3月31日 (金) 00:04時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l52">52行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">52行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 関連項目 ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 関連項目 ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[プロモーター]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[プロモーター]]</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-side-deleted"></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">*[[エンハンサーRNA]]</ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[転写制御因子]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[転写制御因子]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
</table>
WikiSysop
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=47767&oldid=prev
WikiSysop: /* 作用機序 */
2023-03-30T15:03:38Z
<p><span class="autocomment">作用機序</span></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2023年3月31日 (金) 00:03時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l24">24行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">24行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 作用機序 ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 作用機序 ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> 多くの場合、エンハンサーには複数個の転写活性化因子が結合する。プロモーターには[[基本転写因子]]（[[TFIID]]など）が結合し、[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:RNAポリメラーゼII|RNAポリメラーゼII]]とともに転写開始複合体が形成される。エンハンサーとプロモーターが離れていても（3Mbpの場合もある）、転写活性化因子と転写開始複合体の両者に[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:コアクチベーター|コアクチベーター]]と呼ばれる因子が相互作用することにより、DNAはループを形成しエンハンサーとプロモーターが接近すると考えられる<ref><pubmed>22855826</pubmed></ref><ref><pubmed>22169023</pubmed></ref>。この時、転写活性化因子とコアクチベーターは次々に転写開始複合体の形成を促進することにより、転写が盛んに起きると考えられている。しかし、ループ構造と転写促進には不明な点も多い。[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:細胞核|細胞核]]の中では、転写が活発な領域が存在し、ループ構造が転写の活発な領域への移動に関与するという可能性も示唆されている。 </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> 多くの場合、エンハンサーには複数個の転写活性化因子が結合する。プロモーターには[[基本転写因子]]（[[TFIID]]など）が結合し、[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:RNAポリメラーゼII|RNAポリメラーゼII]]とともに転写開始複合体が形成される。エンハンサーとプロモーターが離れていても（3Mbpの場合もある）、転写活性化因子と転写開始複合体の両者に[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:コアクチベーター|コアクチベーター]]と呼ばれる因子が相互作用することにより、DNAはループを形成しエンハンサーとプロモーターが接近すると考えられる<ref><pubmed>22855826</pubmed></ref><ref><pubmed>22169023</pubmed></ref>。この時、転写活性化因子とコアクチベーターは次々に転写開始複合体の形成を促進することにより、転写が盛んに起きると考えられている。しかし、ループ構造と転写促進には不明な点も多い。[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:細胞核|細胞核]]の中では、転写が活発な領域が存在し、ループ構造が転写の活発な領域への移動に関与するという可能性も示唆されている。 </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia</del>:enhanceosome|enhanceosome]]と呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">w</ins>:enhanceosome|enhanceosome]]と呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia</del>:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">w</ins>:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:リジン|リジン]]がモノ[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、エンハンサー領域のヌクレオソームは、ヒストンH3のバリアントであるH3.3やヒストンH2のバリアントであるH2A.Zを含む<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>。H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:リジン|リジン]]がモノ[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、エンハンサー領域のヌクレオソームは、ヒストンH3のバリアントであるH3.3やヒストンH2のバリアントであるH2A.Zを含む<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>。H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA</del>]]（[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:eRNA|</del>eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia</del>:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia</del>:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja</del>:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">エンハンサーRNA</ins>]]（[[eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">w</ins>:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">w</ins>:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wj</ins>:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 神経系におけるエンハンサー ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 神経系におけるエンハンサー ==</div></td></tr>
</table>
WikiSysop
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28720&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 23:13にWikiSysopによる
2015-01-16T23:13:30Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月17日 (土) 08:13時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l9">9行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">9行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>{{box|text=</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>{{box|text=</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーとは、[[wikipedia:ja:遺伝子|遺伝子]]の[[wikipedia:ja:転写|転写]]量を増加させる作用をもつDNA領域のことをいう。[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja:プロモーター|</del>プロモーター]]からの距離や位置、方向に関係なく働く<ref name="ref100"><pubmed>21358745</pubmed></ref><ref name="ref200"><pubmed>21295696</pubmed></ref><ref name="ref7"><pubmed>22487374</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:サイレンサー|サイレンサー]]（遺伝子の転写を抑制するDNA領域）とともに、遺伝子の発現調節で重要な役割を果たす。 </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーとは、[[wikipedia:ja:遺伝子|遺伝子]]の[[wikipedia:ja:転写|転写]]量を増加させる作用をもつDNA領域のことをいう。[[プロモーター]]からの距離や位置、方向に関係なく働く<ref name="ref100"><pubmed>21358745</pubmed></ref><ref name="ref200"><pubmed>21295696</pubmed></ref><ref name="ref7"><pubmed>22487374</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:サイレンサー|サイレンサー]]（遺伝子の転写を抑制するDNA領域）とともに、遺伝子の発現調節で重要な役割を果たす。 </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>}}</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>}}</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l24">24行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">24行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 作用機序 ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 作用機序 ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> 多くの場合、エンハンサーには複数個の転写活性化因子が結合する。プロモーターには[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:ja:基本転写因子|</del>基本転写因子]]（[[<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">wikipedia:TFIID|</del>TFIID]]など）が結合し、[[wikipedia:ja:RNAポリメラーゼII|RNAポリメラーゼII]]とともに転写開始複合体が形成される。エンハンサーとプロモーターが離れていても（3Mbpの場合もある）、転写活性化因子と転写開始複合体の両者に[[wikipedia:ja:コアクチベーター|コアクチベーター]]と呼ばれる因子が相互作用することにより、DNAはループを形成しエンハンサーとプロモーターが接近すると考えられる<ref><pubmed>22855826</pubmed></ref><ref><pubmed>22169023</pubmed></ref>。この時、転写活性化因子とコアクチベーターは次々に転写開始複合体の形成を促進することにより、転写が盛んに起きると考えられている。しかし、ループ構造と転写促進には不明な点も多い。[[wikipedia:ja:細胞核|細胞核]]の中では、転写が活発な領域が存在し、ループ構造が転写の活発な領域への移動に関与するという可能性も示唆されている。 </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> 多くの場合、エンハンサーには複数個の転写活性化因子が結合する。プロモーターには[[基本転写因子]]（[[TFIID]]など）が結合し、[[wikipedia:ja:RNAポリメラーゼII|RNAポリメラーゼII]]とともに転写開始複合体が形成される。エンハンサーとプロモーターが離れていても（3Mbpの場合もある）、転写活性化因子と転写開始複合体の両者に[[wikipedia:ja:コアクチベーター|コアクチベーター]]と呼ばれる因子が相互作用することにより、DNAはループを形成しエンハンサーとプロモーターが接近すると考えられる<ref><pubmed>22855826</pubmed></ref><ref><pubmed>22169023</pubmed></ref>。この時、転写活性化因子とコアクチベーターは次々に転写開始複合体の形成を促進することにより、転写が盛んに起きると考えられている。しかし、ループ構造と転写促進には不明な点も多い。[[wikipedia:ja:細胞核|細胞核]]の中では、転写が活発な領域が存在し、ループ構造が転写の活発な領域への移動に関与するという可能性も示唆されている。 </div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、[[wikipedia:enhanceosome|enhanceosome]]と呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーに結合した多くの転写活性化因子から成る構造体を、[[wikipedia:enhanceosome|enhanceosome]]と呼ぶこともある<ref><pubmed>18206362</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l51">51行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">51行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 関連項目 ==</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>== 関連項目 ==</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> </div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">*[[プロモーター]]</ins></div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[転写制御因子]]</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>*[[転写制御因子]]</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
</table>
WikiSysop
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28719&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 10:01にTsatoによる
2015-01-16T10:01:58Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 19:01時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l30">30行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">30行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">。また、ヒストンH3のバリアントであるH3</del>.3やヒストンH2のバリアントであるH2A.<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Zを含むヌクレオソームが存在し</del><ref><pubmed>19633671</pubmed></ref><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3</del>.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">。また、エンハンサー領域のヌクレオソームは、ヒストンH3のバリアントであるH3</ins>.3やヒストンH2のバリアントであるH2A.<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Zを含む</ins><ref><pubmed>19633671</pubmed></ref><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">。H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3</ins>.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28718&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 09:50にTsatoによる
2015-01-16T09:50:46Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 18:50時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l30">30行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">30行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref><del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">。また、H3</del>.<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">3やH2A</del>.<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Z（編集コメント：ご説明下さい）を含むヌクレオソームが存在し</del><ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref><ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">。また、ヒストンH3のバリアントであるH3</ins>.<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">3やヒストンH2のバリアントであるH2A</ins>.<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Zを含むヌクレオソームが存在し</ins><ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28717&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 09:13にTsatoによる
2015-01-16T09:13:46Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 18:13時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l44">44行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">44行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== ''Barh1'' (''Mbh1'') ===</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== ''Barh1'' (''Mbh1'') ===</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は''[[Barh1]]''（''[[Mbh1]]'', ''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。''Barh1''（''Mbh1''）は[[脊髄]][[交連神経]]細胞や小脳顆粒細胞の前駆細胞で発現し、その運命を制御する<ref><pubmed>12657654</pubmed></ref>。''Barh1''（''Mbh1''）のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は''[[Barh1]]''（''[[Mbh1]]'', ''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。''Barh1''（''Mbh1''）は[[脊髄]][[交連神経]]細胞や小脳顆粒細胞の前駆細胞で発現し、その運命を制御する<ref><pubmed>12657654<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;"></pubmed></ref><ref><pubmed>18723012</pubmed></ref><ref><pubmed>20599893</ins></pubmed></ref>。''Barh1''（''Mbh1''）のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== 終脳で機能するエンハンサー ===</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== 終脳で機能するエンハンサー ===</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28716&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 09:04にTsatoによる
2015-01-16T09:04:30Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 18:04時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l44">44行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">44行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== ''Barh1'' (''Mbh1'') ===</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== ''Barh1'' (''Mbh1'') ===</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は''[[Mbh1]]''<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">（</del>''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。''Mbh1''<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">は胎生期の</del>[[脊髄]][[交連神経]]<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">細胞で発現し、その運命を制御する</del><ref><pubmed>12657654</pubmed></ref>。''Mbh1''<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE</del>-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''[[Barh1]]''（</ins>''[[Mbh1]]''<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">, </ins>''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''Barh1''（</ins>''Mbh1''<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">）は</ins>[[脊髄]][[交連神経]]<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">細胞や小脳顆粒細胞の前駆細胞で発現し、その運命を制御する</ins><ref><pubmed>12657654</pubmed></ref>。<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''Barh1''（</ins>''Mbh1''<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">）のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE</ins>-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== 終脳で機能するエンハンサー ===</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== 終脳で機能するエンハンサー ===</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28715&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 08:51にTsatoによる
2015-01-16T08:51:35Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 17:51時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l42">42行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">42行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> Nestinは神経幹細胞のマーカーであり、[[蛍光タンパク質]]を''Nestin''のエンハンサーで発現させるトランスジェニックマウスなどを用い、神経幹細胞を効率よく分離することに利用される<ref name="ref24" /><ref><pubmed>11178865</pubmed></ref><ref><pubmed>20205849</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> Nestinは神経幹細胞のマーカーであり、[[蛍光タンパク質]]を''Nestin''のエンハンサーで発現させるトランスジェニックマウスなどを用い、神経幹細胞を効率よく分離することに利用される<ref name="ref24" /><ref><pubmed>11178865</pubmed></ref><ref><pubmed>20205849</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== ''Mbh1'' ===</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>=== <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">''Barh1'' (</ins>''Mbh1''<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">) </ins>===</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は''[[Mbh1]]''（''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。''Mbh1''は胎生期の[[脊髄]][[交連神経]]細胞で発現し、その運命を制御する<ref><pubmed>12657654</pubmed></ref>。''Mbh1''のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> [[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]には、千種類以上の様々な個性を持つ神経細胞が存在する。[[プロニューラル因子]]と呼ばれる転写制御因子は神経細胞の分化を開始させるスイッチとして働くが<ref><pubmed>17898002</pubmed></ref>、直接に制御する遺伝子は長らく不明であった。プロニューラル因子の''[[Atoh1]]''（''[[Math1]]'', ''[[Mammalian atonal homolog 1]]''）は''[[Mbh1]]''（''[[Mammalian Bar-class homeobox 1]]''）を直接に活性化することが見出された<ref name="ref29"><pubmed>15788459</pubmed></ref>。''Mbh1''は胎生期の[[脊髄]][[交連神経]]細胞で発現し、その運命を制御する<ref><pubmed>12657654</pubmed></ref>。''Mbh1''のエンハンサーは翻訳領域の3’側に存在し、Atoh1タンパク質が結合するE-boxと呼ばれるDNA配列が必須である<ref name="ref29" />。</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28714&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 08:47にTsatoによる
2015-01-16T08:47:43Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 17:47時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l30">30行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">30行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Z（編集コメント：ご説明下さい）を含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化されている（H3K4me3）。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト</del>[[ES細胞]]<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化されるが（H3K27ac）、機能していない時はメチル化される（H3K27me3）</del><ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Z（編集コメント：ご説明下さい）を含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト</ins>[[ES細胞]]<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される</ins><ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td></tr>
</table>
Tsato
https://bsd.neuroinf.jp/w/index.php?title=%E3%82%A8%E3%83%B3%E3%83%8F%E3%83%B3%E3%82%B5%E3%83%BC&diff=28713&oldid=prev
2015年1月16日 (金) 08:32にTsatoによる
2015-01-16T08:32:16Z
<p></p>
<table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface">
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<col class="diff-marker" />
<col class="diff-content" />
<tr class="diff-title" lang="ja">
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← 古い版</td>
<td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">2015年1月16日 (金) 17:32時点における版</td>
</tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l30">30行目:</td>
<td colspan="2" class="diff-lineno">30行目:</td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]<del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">またはジメチル化される（H3K4me1/ H3K4me2）（編集コメント：記号についてご説明下さい）</del><ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Z（編集コメント：ご説明下さい）を含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化されている（H3K4me3）。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化されるが（H3K27ac）、機能していない時はメチル化される（H3K27me3）<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）</ins><ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、H3.3やH2A.Z（編集コメント：ご説明下さい）を含むヌクレオソームが存在し<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化されている（H3K4me3）。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化されるが（H3K27ac）、機能していない時はメチル化される（H3K27me3）<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。</div></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><br></td></tr>
<tr><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td><td class="diff-marker"></td><td style="background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div> エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。</div></td></tr>
</table>
Tsato