セプチン - 版の履歴

2015年9月2日 (水) 02:54にTfuruyaによる

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	{{box\|text=		{{box\|text=
	セプチンは[[wikipedia:ja:真核生物\|真核生物]]に保存された重合性[[wikipedia:ja:グアノシン三リン酸\|グアノシン三リン酸]](GTP)~~結合蛋白質ファミリーの総称である。セプチン重合体は多様な分子の足場ないし拡散障壁となり、~~[[樹状突起]]・[[軸索]]・[[wikipedia:ja:繊毛\|繊毛]]・[[wikipedia:ja:鞭毛\|鞭毛]]の形成、[[微小管]]系や[[アクトミオシン]]系の制御、[[wikipedia:ja:細胞分裂\|細胞分裂]]、[[wikipedia:ja:分泌小胞\|分泌小胞]]の[[開口放出]]など多彩な生命現象に関与する<ref><pubmed>18478031</pubmed></ref>。ヒトでは優性変異型''SEPT9'' が[[家族性神経痛性筋萎縮症]]の原因となるほか<ref><pubmed>16186812</pubmed></ref>、[[パーキンソン病]]や[[統合失調症]]では複数のセプチンの量的・質的異常が随伴する。		セプチンは[[wikipedia:ja:真核生物\|真核生物]]に保存された重合性[[wikipedia:ja:グアノシン三リン酸\|グアノシン三リン酸]](GTP)結合タンパク質ファミリーの総称である。セプチン重合体は多様な分子の足場ないし拡散障壁となり、[[樹状突起]]・[[軸索]]・[[wikipedia:ja:繊毛\|繊毛]]・[[wikipedia:ja:鞭毛\|鞭毛]]の形成、[[微小管]]系や[[アクトミオシン]]系の制御、[[wikipedia:ja:細胞分裂\|細胞分裂]]、[[wikipedia:ja:分泌小胞\|分泌小胞]]の[[開口放出]]など多彩な生命現象に関与する<ref><pubmed>18478031</pubmed></ref>。ヒトでは優性変異型''SEPT9'' が[[家族性神経痛性筋萎縮症]]の原因となるほか<ref><pubmed>16186812</pubmed></ref>、[[パーキンソン病]]や[[統合失調症]]では複数のセプチンの量的・質的異常が随伴する。
	}}		}}

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	[[Image:nagetaishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]		[[Image:nagetaishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]

	中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>~~。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質~~([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。		中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様なタンパク質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。

	== 神経系における発現パタン ==		== 神経系における発現パタン ==

2014年5月29日 (木) 06:32にTfuruyaによる

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	<font size="+1">[http://researchmap.jp/ageta-ishihara 上田(石原) 奈津実]、[http://researchmap.jp/makotokinoshita 木下専]</font><br>		<font size="+1">[http://researchmap.jp/ageta-ishihara 上田(石原) 奈津実]、[http://researchmap.jp/makotokinoshita 木下専]</font><br>
	''名古屋大学理学研究科　生命理学専攻''<br>		''名古屋大学理学研究科　生命理学専攻''<br>
	~~DOI XXXX~~/~~XXXX　原稿受付日：2012年1月25日　原稿完成日：2012年2月25日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年1月25日　原稿完成日：2012年2月25日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>
	</div>		</div>

2013年8月13日 (火) 03:52にTfuruyaによる

2013-08-13T03:52:36Z

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			<font size="+1">[http://researchmap.jp/ageta-ishihara 上田(石原) 奈津実]、[http://researchmap.jp/makotokinoshita 木下専]</font><br>
			''名古屋大学理学研究科　生命理学専攻''<br>
			DOI XXXX/XXXX　原稿受付日：2012年1月25日　原稿完成日：2012年2月25日<br>
			担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>
			</div>

	{{Pfam box		{{Pfam box
	\|Symbol = SEPT		\|Symbol = SEPT
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	英語名：Septin　英語略名:SEPT		英語名：Septin　英語略名:SEPT

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	セプチンは[[wikipedia:ja:真核生物\|真核生物]]に保存された重合性[[wikipedia:ja:グアノシン三リン酸\|グアノシン三リン酸]](GTP)結合蛋白質ファミリーの総称である。セプチン重合体は多様な分子の足場ないし拡散障壁となり、[[樹状突起]]・[[軸索]]・[[wikipedia:ja:繊毛\|繊毛]]・[[wikipedia:ja:鞭毛\|鞭毛]]の形成、[[微小管]]系や[[アクトミオシン]]系の制御、[[wikipedia:ja:細胞分裂\|細胞分裂]]、[[wikipedia:ja:分泌小胞\|分泌小胞]]の[[開口放出]]など多彩な生命現象に関与する<ref><pubmed>18478031</pubmed></ref>。ヒトでは優性変異型''SEPT9'' が[[家族性神経痛性筋萎縮症]]の原因となるほか<ref><pubmed>16186812</pubmed></ref>、[[パーキンソン病]]や[[統合失調症]]では複数のセプチンの量的・質的異常が随伴する。		セプチンは[[wikipedia:ja:真核生物\|真核生物]]に保存された重合性[[wikipedia:ja:グアノシン三リン酸\|グアノシン三リン酸]](GTP)結合蛋白質ファミリーの総称である。セプチン重合体は多様な分子の足場ないし拡散障壁となり、[[樹状突起]]・[[軸索]]・[[wikipedia:ja:繊毛\|繊毛]]・[[wikipedia:ja:鞭毛\|鞭毛]]の形成、[[微小管]]系や[[アクトミオシン]]系の制御、[[wikipedia:ja:細胞分裂\|細胞分裂]]、[[wikipedia:ja:分泌小胞\|分泌小胞]]の[[開口放出]]など多彩な生命現象に関与する<ref><pubmed>18478031</pubmed></ref>。ヒトでは優性変異型''SEPT9'' が[[家族性神経痛性筋萎縮症]]の原因となるほか<ref><pubmed>16186812</pubmed></ref>、[[パーキンソン病]]や[[統合失調症]]では複数のセプチンの量的・質的異常が随伴する。
			}}

	== 歴史 ==		== 歴史 ==
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	== 構造 ==		== 構造 ==
	[[Image:nagetaishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]		[[Image:nagetaishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]

	中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。		中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。

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	== 参考文献 ==		== 参考文献 ==

	<references />		<references />


	~~（執筆者：上田(石原)奈津実、木下専　担当編集委員：林　康紀）~~

2012年6月15日 (金) 14:39にWikiSysopによる

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	== 構造 ==		== 構造 ==
	[[Image:~~nagetahishihara_fig_2~~.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]		[[Image:nagetaishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]
	中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。		中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。

2012年6月15日 (金) 14:38にWikiSysopによる

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	== 構造 ==		== 構造 ==
	[[Image:図2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]		[[Image:nagetahishihara_fig_2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]
	中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。		中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。

WikiSysop: /* 神経系における発現パタン */

2012-06-15T14:35:56Z

神経系における発現パタン

← 古い版		2012年6月15日 (金) 23:35時点における版
133行目:		133行目:
	== 神経系における発現パタン ==		== 神経系における発現パタン ==

	[[Image:図3.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図2　ニューロンやグリアの特定の膜ドメインにおけるセプチンクラスター''']]		[[Image:nagetaishihara_fig_3.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図2　ニューロンやグリアの特定の膜ドメインにおけるセプチンクラスター''']]

	{\| cellspacing="1" cellpadding="1" border="1"		{\| cellspacing="1" cellpadding="1" border="1"

WikiSysop: /* 歴史 */

2012-05-19T02:18:07Z

歴史

← 古い版		2012年5月19日 (土) 11:18時点における版
16行目:		16行目:

	== 歴史 ==		== 歴史 ==
	[[wikipedia:ja:細胞質分裂\|細胞質分裂]](septation)と形態形成の異常を呈する[[wikipedia:ja:出芽酵母\|出芽酵母]]''Saccharomyces cerevisiae''の変異体''Cdc3''、''Cdc10''、''Cdc11''、''Cdc12''の原因遺伝子産物が[[wikipedia:ja:出芽\|出芽]]部位の[[~~wikipedia:ja:細胞膜\|~~細胞膜]]を環状に裏打ちするフィラメントの構成成分であることと、これらのホモログが多様な生物種に存在することが90年代半ばまでに判明し、セプチン(septin)と命名された<ref><pubmed>8791410</pubmed></ref>。		[[wikipedia:ja:細胞質分裂\|細胞質分裂]](septation)と形態形成の異常を呈する[[wikipedia:ja:出芽酵母\|出芽酵母]]''Saccharomyces cerevisiae''の変異体''Cdc3''、''Cdc10''、''Cdc11''、''Cdc12''の原因遺伝子産物が[[wikipedia:ja:出芽\|出芽]]部位の[[細胞膜]]を環状に裏打ちするフィラメントの構成成分であることと、これらのホモログが多様な生物種に存在することが90年代半ばまでに判明し、セプチン(septin)と命名された<ref><pubmed>8791410</pubmed></ref>。


	== ファミリー ==		== ファミリー ==

WikiSysop: /* 神経系における発現パタン */

2012-04-21T16:04:10Z

神経系における発現パタン

← 古い版		2012年4月22日 (日) 01:04時点における版
151行目:		151行目:
	\| <br>		\| <br>
	\| style="text-align:center" \| [[神経細胞]]／<br>[[グリア]]細胞		\| style="text-align:center" \| [[神経細胞]]／<br>[[グリア]]細胞
	\| style="text-align:center" \| [[シナプス]]<br>~~前部／後部~~		\| style="text-align:center" \| [[シナプス]]<br>[[シナプス前部\|前部]]／[[シナプス後部\|後部]]
	\|-		\|-
	\| [http://mouse.brain-map.org/gene/show/33496 Sept1]		\| [http://mouse.brain-map.org/gene/show/33496 Sept1]

WikiSysop: /* 構造 */

2012-04-14T05:55:31Z

構造

← 古い版		2012年4月14日 (土) 14:55時点における版
130行目:		130行目:
	== 構造 ==		== 構造 ==
	[[Image:図2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]		[[Image:図2.jpg\|330px\|thumb\|right\|'''図1：セプチンの3つの集合モード''']]
	中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[~~wikipedia:ja:チューブリン\|チューブリン~~]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。		中核部分に[[Ras]]タンパク質様のGTP結合領域とファミリー固有の相同領域を持ち、多くはC末側に可動性に富む100残基までの[[wikipedia:ja:コイルドコイル\|コイルドコイル]]領域を持つ。異なるグループ(表)に属するセプチンが一定の規則で会合してヘテロ2/3/4量体を形成し、これら2つが対向した4/6/8量体が定型的な構造単位とされているが、非定型的な組み合わせの[[wikipedia:ja:オリゴマー\|オリゴマー]]も試験管内で調製可能であり、生体内にも存在する可能性が高い。[[wikipedia:ja:哺乳類\|哺乳類]]の定型的なセプチン6量体[SEPT7(GDP):SEPT6(GTP):SEPT2(GDP)][SEPT2(GDP):SEPT6(GTP):SEPT7(GDP)]の[[wikipedia:ja:結晶構造\|結晶構造]]は解かれたが、[[wikipedia:ja:ヌクレオチド\|ヌクレオチド]]の交換／水解反応が極端に遅いこともあり、[[wikipedia:ja:酵素反応\|酵素反応]]と[[wikipedia:ja:共役\|共役]]した構造変換と[[wikipedia:ja:重合反応\|重合反応]]／脱重合との関係は未だ不明である<ref name=pmid17637674><pubmed>17637674</pubmed></ref>。セプチン・ヘテロオリゴマーは長軸方向に連結して無極性フィラメントを形成するが、長軸と直交する方向にコイルドコイルが突出するため短軸方向には非対称となる。2本のフィラメントがコイルドコイルを対向させたpaired filamentも形成されるが、フィラメント濃度が高い場合は中核部分を介して密な線維束を形成する。線維束は湾曲して外径0.6 µm、内径0.4 µm前後の環状またはらせん状となって安定化する(図1.1)<ref><pubmed>12479805</pubmed></ref>。一方、[[イノシトールリン脂質]](PI)含有リポソーム上ではヘテロオリゴマーが柵状に2次元配列し、内径0.4 µm前後の曲率で管状化して脂質膜を変形させる(図1.2)。これら独特の高次集合性、線維束の曲率指向性、PI親和性は種を超えて保存された物性である<ref><pubmed>19167227</pubmed></ref>。さらに、哺乳類のセプチンはPI以外に多様な蛋白質([[チュブリン]]、[[シンタキシン]]、[[ミオシン]]、アニリン(anillin)、[[グルタミン酸トランスポーター]](GLAST)、α-[[シヌクレイン]]など)への親和性を有し、アクトミオシン線維束など既存の細胞内構造を鋳型にして集合する(図1.3)。


	== 神経系における発現パタン ==		== 神経系における発現パタン ==

WikiSysop: /* 神経系における生理機能 */

2012-04-12T00:15:18Z

神経系における生理機能

← 古い版		2012年4月12日 (木) 09:15時点における版
315行目:		315行目:
	== 神経系における生理機能 ==		== 神経系における生理機能 ==

	セプチンを最も大量に発現する組織が神経系であることやヒトの精神・神経・筋疾患との関連から神経系におけるセプチン機能に関心が集まっている。[[ショウジョウバエ]]の致死性セプチン変異体''pnut''は初期胚の表割(細胞膜形成／cellularization)の異常を呈し、神経系の形質は不明であるが、眼の[[光受容細胞]]R7を欠損する''sina''変異体のエンハンサーであることが知られている。[[~~wikipedia:ja:線虫\|~~線虫]]の運動障害(''unc'')変異体として見出されたセプチン欠損変異体''unc-59/-61''では特定の細胞を除いて細胞分裂は顕在化せず、[[神経突起]]形成ないし[[ガイダンス]]の異常を呈する<ref><pubmed>12941631</pubmed></ref>。これまでに報告されたセプチン遺伝子欠損マウスのうち、''Sept7'',''9''の欠損は胎生致死となる一方、''Sept3'',''4'',''5'',''6''の欠損による神経系の異常は軽度なレベルにとどまる<ref>'''木下　専'''<br>セプチン細胞骨格の変幻自在な高次集合性と多彩な生理機能<br>''蛋白質・核酸・酵素'' 2009, 54(9);1150-8</ref>。後者の理由として同じグループに属する機能重複遺伝子による代償が推測されるが、興味深い事実も明らかになってきた。例えば''Sept4''欠損マウスでは聴覚性[[プレパルス抑制]]の減弱から、[[黒質]]-[[線条体]]投射系の[[ドーパミン]]ニューロンの軸索末端においてドパミン代謝機構がダウンレギュレーションしていることがわかった<ref><pubmed>17296554</pubmed></ref><ref>'''木下　専'''<br>ドーパミン神経伝達と変性におけるセプチン細胞骨格系の役割<br>''日本神経精神薬理学会誌'' 2012, 32;25-9</ref>。。一方、''Sept5''欠損マウスでは[[聴覚]]系[[シナプス]][[calyx of Held]]の軸索末端における[[シナプス小胞]]の開口放出の調節が異常となる<ref><pubmed>20624595</pubmed></ref>。いずれも足場ないし拡散障壁機能の欠損によるものと想定されるが、詳細なメカニズムの解明や他のニューロンやグリアにおけるセプチン機能の探索は今後の課題である。		セプチンを最も大量に発現する組織が神経系であることやヒトの精神・神経・筋疾患との関連から神経系におけるセプチン機能に関心が集まっている。[[ショウジョウバエ]]の致死性セプチン変異体''pnut''は初期胚の表割(細胞膜形成／cellularization)の異常を呈し、神経系の形質は不明であるが、眼の[[光受容細胞]]R7を欠損する''sina''変異体のエンハンサーであることが知られている。[[線虫]]の運動障害(''unc'')変異体として見出されたセプチン欠損変異体''unc-59/-61''では特定の細胞を除いて細胞分裂は顕在化せず、[[神経突起]]形成ないし[[ガイダンス]]の異常を呈する<ref><pubmed>12941631</pubmed></ref>。これまでに報告されたセプチン遺伝子欠損マウスのうち、''Sept7'',''9''の欠損は胎生致死となる一方、''Sept3'',''4'',''5'',''6''の欠損による神経系の異常は軽度なレベルにとどまる<ref>'''木下　専'''<br>セプチン細胞骨格の変幻自在な高次集合性と多彩な生理機能<br>''蛋白質・核酸・酵素'' 2009, 54(9);1150-8</ref>。後者の理由として同じグループに属する機能重複遺伝子による代償が推測されるが、興味深い事実も明らかになってきた。例えば''Sept4''欠損マウスでは聴覚性[[プレパルス抑制]]の減弱から、[[黒質]]-[[線条体]]投射系の[[ドーパミン]]ニューロンの軸索末端においてドパミン代謝機構がダウンレギュレーションしていることがわかった<ref><pubmed>17296554</pubmed></ref><ref>'''木下　専'''<br>ドーパミン神経伝達と変性におけるセプチン細胞骨格系の役割<br>''日本神経精神薬理学会誌'' 2012, 32;25-9</ref>。。一方、''Sept5''欠損マウスでは[[聴覚]]系[[シナプス]][[calyx of Held]]の軸索末端における[[シナプス小胞]]の開口放出の調節が異常となる<ref><pubmed>20624595</pubmed></ref>。いずれも足場ないし拡散障壁機能の欠損によるものと想定されるが、詳細なメカニズムの解明や他のニューロンやグリアにおけるセプチン機能の探索は今後の課題である。


	== 参考文献 ==		== 参考文献 ==