セリンラセミ化酵素 - 版の履歴

2025年8月20日 (水) 00:47にWikiSysopによる

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	{{box\|text=		{{box\|text=
	SRは、<small>L</small>-[[~~wikipedia:JA~~:セリン\|セリン]]からの[[~~wikipedia:JA~~:ラセミ化反応\|ラセミ化反応]]および<small>D,L</small>-セリンの[[~~wikipedia:JA~~:脱水反応\|デヒドラターゼ反応]]（α,β-脱離）を[[~~wikipedia:JA~~:触媒\|触媒]]する[[~~wikipedia:JA~~:ピリドキサール\|ピリドキサール5-リン酸]] (PLP)依存性の[[~~wikipedia:JA~~:酵素\|酵素]]である。[[~~wikipedia:JA~~:哺乳類\|哺乳類]]の[[前脳]]部位では、SRは[[D-セリン\|<small>D</small>-セリン]]の合成だけでなく<small>D</small>-セリンの分解反応も触媒し、細胞内<small>D</small>-セリンの含量を制御している可能性がある。<small>D</small>-セリンは、[[グルタミン酸受容体]]の一つである[[NMDA型グルタミン酸受容体\|''N''-メチル‐<small>D</small>-アスパラギン酸受容体]]（NMDAR）の[[~~wikipedia:JA:グリシン\|~~グリシン]]サイトに作用する内在性コ・アゴニストとして脳の高次機能発現や[[神経変性疾患]]などに重要な役割を果たしていると考えられている。		SRは、<small>L</small>-[[wj:セリン\|セリン]]からの[[wj:ラセミ化反応\|ラセミ化反応]]および<small>D,L</small>-セリンの[[wj:脱水反応\|デヒドラターゼ反応]]（α,β-脱離）を[[wj:触媒\|触媒]]する[[wj:ピリドキサール\|ピリドキサール5-リン酸]] (PLP)依存性の[[wj:酵素\|酵素]]である。[[wj:哺乳類\|哺乳類]]の[[前脳]]部位では、SRは[[D-セリン\|<small>D</small>-セリン]]の合成だけでなく<small>D</small>-セリンの分解反応も触媒し、細胞内<small>D</small>-セリンの含量を制御している可能性がある。<small>D</small>-セリンは、[[グルタミン酸受容体]]の一つである[[NMDA型グルタミン酸受容体\|''N''-メチル‐<small>D</small>-アスパラギン酸受容体]]（NMDAR）の[[グリシン]]サイトに作用する内在性コ・アゴニストとして脳の高次機能発現や[[神経変性疾患]]などに重要な役割を果たしていると考えられている。
	}}		}}

	== 活性とその制御 ==		== 活性とその制御 ==

	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[~~wikipedia:JA:\|~~ピルビン酸]]と[[~~wikipedia:JA~~:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[ピルビン酸]]と[[wj:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
	[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]		[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[~~wikipedia:JA:カイコ\|~~カイコ]]、[[~~wikipedia:JA:ラット\|~~ラット]]、[[~~wikipedia:JA:マウス\|マウス~~]]、[[~~wikipedia:JA:ヒト\|~~ヒト]]、[[~~wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|~~シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[~~wikipedia:JA:補因子\|~~補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[~~wikipedia:JA~~:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[~~wikipedia:JA~~:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[Sニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[カイコ]]、[[ラット]]、[[wマウス]]、[[ヒト]]、[[シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wj:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wj:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[Sニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

	また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。		また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。
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	== 構造 ==		== 構造 ==

	動物型SRは、fold-type II型のPLP酵素であり、二つのドメインからなるダイマー構造をとる<ref><pubmed>20106978</pubmed></ref>。PLPを含む大ドメインは10本の[[~~wikipedia:JA~~:αへリックス\|αへリックス]]に囲まれた７本の[[~~wikipedia:JA~~:βシート\|βシート]]をコアとしてもつ。小ドメインは、コアとなる4本のβシートと3本のαへリックスからなる構造をとる。小ドメインの動きは、基質認識部位の形成と酵素の触媒作用において重要な役割を担っている。		動物型SRは、fold-type II型のPLP酵素であり、二つのドメインからなるダイマー構造をとる<ref><pubmed>20106978</pubmed></ref>。PLPを含む大ドメインは10本の[[wj:αへリックス\|αへリックス]]に囲まれた７本の[[wj:βシート\|βシート]]をコアとしてもつ。小ドメインは、コアとなる4本のβシートと3本のαへリックスからなる構造をとる。小ドメインの動きは、基質認識部位の形成と酵素の触媒作用において重要な役割を担っている。

	== 脳内発現 ==		== 脳内発現 ==

WikiSysop: /* 関連項目 */

2025-08-18T03:55:12Z

2021年5月31日 (月) 11:40にWikiSysopによる

2021-05-31T11:40:20Z

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49行目:		49行目:
	英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR		英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR

	~~同義語：セリンラセマターゼ~~		同義語：セリンラセマーゼ

	{{box\|text=		{{box\|text=

2021年5月31日 (月) 08:30にWikiSysopによる

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48行目:		48行目:

	英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR		英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR

			同義語：セリンラセマターゼ

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WikiSysop: /* 活性とその制御 */

2015-12-30T01:51:49Z

活性とその制御

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57行目:		57行目:
	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
	[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]		[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[~~wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化~~]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[Sニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

	また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。		また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。

2014年5月29日 (木) 06:35にTfuruyaによる

2014-05-29T06:35:19Z

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2行目:		2行目:
	<font size="+1">[http://researchmap.jp/raninoue 井上蘭]、[http://researchmap.jp/hisashimori 森寿]</font><br>		<font size="+1">[http://researchmap.jp/raninoue 井上蘭]、[http://researchmap.jp/hisashimori 森寿]</font><br>
	''富山大学大学院医学薬学研究部''<br>		''富山大学大学院医学薬学研究部''<br>
	~~DOI XXXX~~/~~XXXX　原稿受付日：2012年3月27日　原稿完成日：2012年4月13日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年3月27日　原稿完成日：2012年4月13日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>
	</div>		</div>

2013年8月13日 (火) 01:57にTfuruyaによる

2013-08-13T01:57:02Z

← 古い版		2013年8月13日 (火) 10:57時点における版
1行目:		1行目:
			<div align="right">
			<font size="+1">[http://researchmap.jp/raninoue 井上蘭]、[http://researchmap.jp/hisashimori 森寿]</font><br>
			''富山大学大学院医学薬学研究部''<br>
			DOI XXXX/XXXX　原稿受付日：2012年3月27日　原稿完成日：2012年4月13日<br>
			担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）<br>
			</div>

	{{GNF_Protein_box		{{GNF_Protein_box
	\| Name = Serine racemase		\| Name = Serine racemase
42行目:		49行目:
	英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR		英：serine racemase　独：Serin Racemase　英略称：SR

			{{box\|text=
	SRは、<small>L</small>-[[wikipedia:JA:セリン\|セリン]]からの[[wikipedia:JA:ラセミ化反応\|ラセミ化反応]]および<small>D,L</small>-セリンの[[wikipedia:JA:脱水反応\|デヒドラターゼ反応]]（α,β-脱離）を[[wikipedia:JA:触媒\|触媒]]する[[wikipedia:JA:ピリドキサール\|ピリドキサール5-リン酸]] (PLP)依存性の[[wikipedia:JA:酵素\|酵素]]である。[[wikipedia:JA:哺乳類\|哺乳類]]の[[前脳]]部位では、SRは[[D-セリン\|<small>D</small>-セリン]]の合成だけでなく<small>D</small>-セリンの分解反応も触媒し、細胞内<small>D</small>-セリンの含量を制御している可能性がある。<small>D</small>-セリンは、[[グルタミン酸受容体]]の一つである[[NMDA型グルタミン酸受容体\|''N''-メチル‐<small>D</small>-アスパラギン酸受容体]]（NMDAR）の[[wikipedia:JA:グリシン\|グリシン]]サイトに作用する内在性コ・アゴニストとして脳の高次機能発現や[[神経変性疾患]]などに重要な役割を果たしていると考えられている。		SRは、<small>L</small>-[[wikipedia:JA:セリン\|セリン]]からの[[wikipedia:JA:ラセミ化反応\|ラセミ化反応]]および<small>D,L</small>-セリンの[[wikipedia:JA:脱水反応\|デヒドラターゼ反応]]（α,β-脱離）を[[wikipedia:JA:触媒\|触媒]]する[[wikipedia:JA:ピリドキサール\|ピリドキサール5-リン酸]] (PLP)依存性の[[wikipedia:JA:酵素\|酵素]]である。[[wikipedia:JA:哺乳類\|哺乳類]]の[[前脳]]部位では、SRは[[D-セリン\|<small>D</small>-セリン]]の合成だけでなく<small>D</small>-セリンの分解反応も触媒し、細胞内<small>D</small>-セリンの含量を制御している可能性がある。<small>D</small>-セリンは、[[グルタミン酸受容体]]の一つである[[NMDA型グルタミン酸受容体\|''N''-メチル‐<small>D</small>-アスパラギン酸受容体]]（NMDAR）の[[wikipedia:JA:グリシン\|グリシン]]サイトに作用する内在性コ・アゴニストとして脳の高次機能発現や[[神経変性疾患]]などに重要な役割を果たしていると考えられている。
			}}

	== 活性とその制御 ==		== 活性とその制御 ==
79行目:		88行目:

	<references />		<references />

	~~<br>（執筆者：井上　蘭、森　寿　担当編集委員：林　康紀）~~

WikiSysop: /* 活性とその制御 */

2012-05-19T02:37:30Z

活性とその制御

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	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

	また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[~~wikipedia:JA:細胞膜\|~~細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。		また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。

	リコンビナントマウスSRを用いた''in vitro''の研究では、SRのデヒドラターゼ活性がセリンラセミ化活性の3.7倍であるが<ref name=ref2 />、''in vivo''でもデヒドラターゼ活性がセリンラセミ化活性より高いかどうかは不明である。		リコンビナントマウスSRを用いた''in vitro''の研究では、SRのデヒドラターゼ活性がセリンラセミ化活性の3.7倍であるが<ref name=ref2 />、''in vivo''でもデヒドラターゼ活性がセリンラセミ化活性より高いかどうかは不明である。

WikiSysop: /* 活性とその制御 */

2012-04-13T05:28:23Z

活性とその制御

← 古い版		2012年4月13日 (金) 14:28時点における版
47行目:		47行目:

	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
	[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|~~center~~\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]		[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

WikiSysop: /* 活性とその制御 */

2012-04-13T05:25:55Z

活性とその制御

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	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
			[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|center\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

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	*[[NMDA型グルタミン酸受容体]]		*[[NMDA型グルタミン酸受容体]]
			*[[D-セリン\|<small>D</small>-セリン]]

	== 参考文献 ==		== 参考文献 ==

	<references />		<references />

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	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
	[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]		[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[~~wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化~~]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[Sニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

	また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。		また、様々なタンパク質との結合により活性制御を受ける。[[Glutamate receptor interacting protein]] (GRIP)および[[Protein interacting with C kinase 1]] (PICK1)との結合はSRを活性化し、[[Golgi-localized protein]] (Golga 3)との結合は、SRの[[ユビキチン化]]を低下させることで、その分解を抑制する<ref><pubmed>16314870</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref><ref><pubmed>16714286</pubmed></ref>。[[細胞膜]]に存在する[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール 4,5-二リン酸]] (PlP2)はSRと結合し、SRの活性を抑制する<ref><pubmed>19380732</pubmed></ref><ref><pubmed>19193859</pubmed></ref>。

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	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
	[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|~~center~~\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]		[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|left\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。

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	<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。		<small>L</small>-セリンからのラセミ化反応および<small>D</small>,<small>L</small>-セリンのデヒドラターゼ反応（α,β-脱離）を触媒する<ref><pubmed>9892700</pubmed></ref><ref name=ref2><pubmed>15536068</pubmed></ref>。ラセミ化反応では<small>D</small>-セリン、デヒドラターゼ反応により[[wikipedia:JA:\|ピルビン酸]]と[[wikipedia:JA:アンモニア\|アンモニア]]が産生される。
			[[ファイル:Serine racemase.jpg\|thumb\|center\|300px\|'''図　セリンラセミ化酵素の反応''']]
	種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。		種々の生物に広く存在しており、これまでに[[wikipedia:JA:カイコ\|カイコ]]、[[wikipedia:JA:ラット\|ラット]]、[[wikipedia:JA:マウス\|マウス]]、[[wikipedia:JA:ヒト\|ヒト]]、[[wikipedia:JA:シロイヌナズナ\|シロイヌナズナ]]などから精製、クローニングされている。動物型SRは、[[wikipedia:JA:補因子\|補因子]]としてPLPを必要とし、Mg<sup>2+</sup>、Ca<sup>2+</sup>などの2価カチオンや[[wikipedia:JA:ATP\|ATP]]により活性が上昇する<ref><pubmed>12393813</pubmed></ref><ref><pubmed>12515328</pubmed></ref>。 SRは[[wikipedia:JA:翻訳後修飾\|翻訳後修飾]]を受けており、[[リン酸化]]により酵素が活性化され、[[wikipedia:JA:S-ニトロシル化\|''S''-ニトロシル化]]により酵素活性が抑制される<ref><pubmed>20493854</pubmed></ref><ref><pubmed>17293453</pubmed></ref>。