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	<title>プレキシン - 版の履歴</title>
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		<title>2017年8月9日 (水) 02:01にWikiSysopによる</title>
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		<updated>2017-08-09T02:01:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
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				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;2017年8月9日 (水) 11:01時点における版&lt;/td&gt;
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&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;プレキシン分子は１回膜貫通型のタイプI型膜分子であり、アミノ末端よりシグナル配列、sema&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain、３つのMRS（またはPSI&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain）、6つ、あるいは4つのIPT&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain、膜貫通部位、細胞内領域を有する。sema&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domainは相互作用分子であるセマフォリン（semaphorin）と類似した構造であり、HGF受容体のc&lt;/del&gt;-Metの細胞外領域にも存在する。　MRS (c-Met-related sequence)は、プレキシンとc-Metならびにc-Met-like kinaseと類似した配列として見出された配列で、基本的に８つのCystein残基を含む約50アミノ酸残基からなる配列である。この配列はplexin, semaphorin, integrin(β-integrin)にて認められることから、それぞれの分子の頭文字をとってPSI-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domainとも呼ばれている。IPT&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domainは、immunoglobulin &lt;/del&gt;(Ig)様構造をとると予測されている部位で、nuclear factor of transcription factors (NFAT)　ファミリーにも存在することより、IPT (immunoblobulin-like fold shared by plexins and transcription factors)と名付けられている。また、細胞外領域には糖鎖の結合が予測されるN-linked glycosylation部位も複数存在し、糖鎖修飾による活性制御が推定されている。細胞内領域は高度に保存されており、プレキシンファミリー分子間で共通する部位としてGAP-related &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domainとその中間にhinge&lt;/del&gt;-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domainが存在する。また、A&lt;/del&gt;-type plexin分子には膜貫通部位付近にFERM-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain結合配列が、B&lt;/del&gt;-type plexin分子には、細胞外膜貫通領域近くにタンパク質切断配列、また、B-,D-type plexin 分子はC末端にPDZ-&lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;domain結合配列が存在する。&amp;lt;br /&amp;gt;&lt;/del&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;　プレキシン分子は１回膜貫通型のタイプI型膜分子であり、アミノ末端よりシグナル配列、sema&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメイン、３つのMRS（またはPSI&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメイン）、6つ、あるいは4つのIPT&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメイン、膜貫通部位、細胞内領域を有する。sema&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメインは相互作用分子であるセマフォリン（semaphorin）と類似した構造であり、HGF受容体のc&lt;/ins&gt;-Metの細胞外領域にも存在する。　MRS (c-Met-related sequence)は、プレキシンとc-Metならびにc-Met-like kinaseと類似した配列として見出された配列で、基本的に８つのCystein残基を含む約50アミノ酸残基からなる配列である。この配列はplexin, semaphorin, integrin(β-integrin)にて認められることから、それぞれの分子の頭文字をとってPSI-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメインとも呼ばれている。IPT&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメインは、immunoglobulin &lt;/ins&gt;(Ig)様構造をとると予測されている部位で、nuclear factor of transcription factors (NFAT)　ファミリーにも存在することより、IPT (immunoblobulin-like fold shared by plexins and transcription factors)と名付けられている。また、細胞外領域には糖鎖の結合が予測されるN-linked glycosylation部位も複数存在し、糖鎖修飾による活性制御が推定されている。細胞内領域は高度に保存されており、プレキシンファミリー分子間で共通する部位としてGAP-related &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメインとその中間にhinge&lt;/ins&gt;-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメインが存在する。また、A&lt;/ins&gt;-type plexin分子には膜貫通部位付近にFERM-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメイン結合配列が、B&lt;/ins&gt;-type plexin分子には、細胞外膜貫通領域近くにタンパク質切断配列、また、B-,D-type plexin 分子はC末端にPDZ-&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;ドメイン結合配列が存在する。&lt;/ins&gt;&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
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		<author><name>WikiSysop</name></author>
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		<title>Fumikazusuto: /* 機能と役割 */</title>
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		<updated>2016-02-12T06:13:36Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;機能と役割&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;
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		<author><name>Fumikazusuto</name></author>
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		<title>Fumikazusuto: /* 機能と役割 */</title>
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		<updated>2016-02-12T06:09:06Z</updated>

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		<title>Fumikazusuto: /* 機能と役割 */</title>
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		<author><name>Fumikazusuto</name></author>
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		<title>Fumikazusuto: /* 疾患との関連 */</title>
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		<author><name>Fumikazusuto</name></author>
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		<title>Fumikazusuto: /* 機能と役割 */</title>
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		<updated>2016-02-10T08:20:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;機能と役割&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;
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		<author><name>Fumikazusuto</name></author>
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		<title>Fumikazusuto: /* 神経細胞移動 */</title>
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		<updated>2016-02-10T08:10:56Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;span class=&quot;autocomment&quot;&gt;神経細胞移動&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;
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		<author><name>Fumikazusuto</name></author>
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