ミリストイル化 - 版の履歴

WikiSysop: /* N-ミリストイル化タンパク質 */

2025-08-28T13:51:32Z

N-ミリストイル化タンパク質

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	\| rowspan="4" \| '''キナーゼ/フォスファターゼ'''		\| rowspan="4" \| '''キナーゼ/フォスファターゼ'''
	\| Srcファミリーキナーゼ		\| Srcファミリーキナーゼ
	\| Src, Yes, Fyn, Lyn, Lck, Hcr, Fgr, Yrk, Blk		\| [[Src]], [[Yes]], [[Fyn]], [[Lyn]], [[Lck]], [[Hcr]], [[Fgr]], [[Yrk]], [[Blk]]
	\|-		\|-
	\| Ablチロシンキナーゼ		\| Ablチロシンキナーゼ
	\| c-Abl, Arg		\| [[c-Abl]], [[Arg]]
	\|-		\|-
	\| セリン／スレオニンキナーゼ		\| セリン／スレオニンキナーゼ
	\| cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素, AKAP18		\| [[cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素]], [[AKAP18]]
	\|-		\|-
	\| [[ホスファターゼ]]		\| [[ホスファターゼ]]
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	\|-		\|-
	\| rowspan="2" \| '''GTP結合タンパク質'''		\| rowspan="2" \| '''GTP結合タンパク質'''
	\| ~~三量体GTP結合タンパク質Gαサブユニット~~		\| [[三量体GTP結合タンパク質]]Gαサブユニット
	\| Gαi1, Gαo, Gαt, Gαx		\| [[Gαi1]], [[Gαo]], [[Gαt]], [[Gαx]]
	\|-		\|-
	\| [[ADPリボシル化因子]]		\| [[ADPリボシル化因子]]
	\| Arf-1, Arf-3, Arf-5, Arf-6		\| [[Arf-1]], [[Arf-3]], [[Arf-5]], [[Arf-6]]
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	\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[EFハンドタンパク質]]'''		\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[EFハンドタンパク質]]'''
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	\| '''細胞膜/細胞骨格結合タンパク質'''		\| '''細胞膜/細胞骨格結合タンパク質'''
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	\| MARCKS,[[~~アネキシン~~]]~~XIII~~, [[ラプシン]], [[パリディン]], [[ヒサクトフィリン]]2		\| [[MARCKS]],[[アネキシンXIII]], [[ラプシン]], [[パリディン]], [[ヒサクトフィリン]]2
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	\| '''[[カスパーゼ]]により、翻訳後''N''-ミリストイル化を受けるタンパク質'''		\| '''[[カスパーゼ]]により、翻訳後''N''-ミリストイル化を受けるタンパク質'''
	\|		\|
	\| β-[[アクチン]], BID, [[ゲルゾリン]], [[p21活性化キナーゼ]]2 (PAK2), p28 B-cell receptor-associated protein 31 (Bap31), cytoplasmic dynein-intermediate chain 2A (CD-IC2A), germ-cell loss (GCL), Mammalian STE20-like protein kinase 3 (MST3), [[PKC]]~~&epsilon~~;		\| β-[[アクチン]], BID, [[ゲルゾリン]], [[p21活性化キナーゼ]]2 (PAK2), [[p28 B-cell receptor-associated protein 31]] ([[Bap31]]), [[cytoplasmic dynein-intermediate chain 2A]] ([[CD-IC2A]]), [[germ-cell loss]] ([[GCL]]), [[Mammalian STE20-like protein kinase 3]] ([[MST3]]), [[PKC&epsilon]];
	\|}		\|}

WikiSysop: /* 神経関連疾患 */

2020-01-10T15:46:29Z

神経関連疾患

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	=== 神経関連疾患 ===		=== 神経関連疾患 ===

	N-ミリストイル化は[[てんかん]]を含む神経関連疾患にもおいても重要である。SrcやFynは[[~~NMDA型グルタミン受容体~~]]のチロシンリン酸化を担う。SrcとNMDA型受容体の会合には、Srcのミリストイル化が重要であることが示唆されている。てんかん発症患者において、通常中枢神経系ではほとんど発現が見られないNMT2が多く発現する一方、NMTの阻害タンパク質である[[~~wikipedia:HSPA8~~\|NIP71]]~~（HSC70）の発現量が減少する例が知られている。~~		N-ミリストイル化は[[てんかん]]を含む神経関連疾患にもおいても重要である。SrcやFynは[[NMDA型グルタミン酸受容体]]のチロシンリン酸化を担う。SrcとNMDA型グルタミン酸受容体の会合には、Srcのミリストイル化が重要であることが示唆されている。てんかん発症患者において、通常中枢神経系ではほとんど発現が見られないNMT2が多く発現する一方、NMTの阻害タンパク質である[[熱ショックタンパク質\|NIP71]]（[[熱ショックタンパク質\|HSC70]]）の発現量が減少する例が知られている。

	=== 感染症 ===		=== 感染症 ===

2015年9月2日 (水) 02:11にTfuruyaによる

2015-09-02T02:11:02Z

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	\|-		\|-
	\| セリン／スレオニンキナーゼ		\| セリン／スレオニンキナーゼ
	\| ~~cAMP依存性蛋白質リン酸化酵素~~, AKAP18		\| cAMP依存性タンパク質リン酸化酵素, AKAP18
	\|-		\|-
	\| [[ホスファターゼ]]		\| [[ホスファターゼ]]
	\| [[カルシニューリン]]B		\| [[カルシニューリン]]B
	\|-		\|-
	\| rowspan="2" \| '''~~GTP結合蛋白質~~'''		\| rowspan="2" \| '''GTP結合タンパク質'''
	\| ~~三量体GTP結合蛋白質Gαサブユニット~~		\| 三量体GTP結合タンパク質Gαサブユニット
	\| Gαi1, Gαo, Gαt, Gαx		\| Gαi1, Gαo, Gαt, Gαx
	\|-		\|-
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	\| Arf-1, Arf-3, Arf-5, Arf-6		\| Arf-1, Arf-3, Arf-5, Arf-6
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	\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[~~EFハンド蛋白質~~]]'''		\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[EFハンドタンパク質]]'''
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	\| [[リカバリン]], [[ニューロカルシン]], [[アプリカルシン]], [[Calcium binding protein P22]], [[NAP-22]], [[ヒッポカルシン]], [[guanylyl cyclase activating protein]] 1 (GCAP1), GCAP2, [[S-モデュリン]], [[Rem-1]]		\| [[リカバリン]], [[ニューロカルシン]], [[アプリカルシン]], [[Calcium binding protein P22]], [[NAP-22]], [[ヒッポカルシン]], [[guanylyl cyclase activating protein]] 1 (GCAP1), GCAP2, [[S-モデュリン]], [[Rem-1]]
	\|-		\|-
	\| '''細胞膜/~~細胞骨格結合蛋白質~~'''		\| '''細胞膜/細胞骨格結合タンパク質'''
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	\| MARCKS,[[アネキシン]]XIII, [[ラプシン]], [[パリディン]], [[ヒサクトフィリン]]2		\| MARCKS,[[アネキシン]]XIII, [[ラプシン]], [[パリディン]], [[ヒサクトフィリン]]2
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	[[Image:Myristoylation Fig3.png\|thumb\|400px\|'''図3　N-ミリストイル化タンパク質の膜結合機構''']] 　多くの''N''-ミリストイル化タンパク質はミリスチン酸付加により、疎水性が上昇し、細胞膜への親和性が向上する（図3）。しかしながら、膜表面にタンパク質を安定に繋ぎとめるためにはミリスチン酸の効果だけでは充分ではない（図3①）。多くの場合、安定な膜結合性を獲得するための第2の機構を有しており、これらが不可逆的修飾である''N''-ミリストイル化タンパク質の可逆的な細胞膜－細胞質間輸送を可能にしている。主に『ミリストイル化＋パルミトイル化』と『ミリストイル化＋ポリ塩基性クラスター』の2つの機構からなる。		[[Image:Myristoylation Fig3.png\|thumb\|400px\|'''図3　N-ミリストイル化タンパク質の膜結合機構''']] 　多くの''N''-ミリストイル化タンパク質はミリスチン酸付加により、疎水性が上昇し、細胞膜への親和性が向上する（図3）。しかしながら、膜表面にタンパク質を安定に繋ぎとめるためにはミリスチン酸の効果だけでは充分ではない（図3①）。多くの場合、安定な膜結合性を獲得するための第2の機構を有しており、これらが不可逆的修飾である''N''-ミリストイル化タンパク質の可逆的な細胞膜－細胞質間輸送を可能にしている。主に『ミリストイル化＋パルミトイル化』と『ミリストイル化＋ポリ塩基性クラスター』の2つの機構からなる。

	前者は細胞質において、もうひとつの主要な脂肪酸アシル化修飾である''S''-パルミトイル化を受けるもので、二重の脂質修飾（dual acylation）により疎水性が著しく向上し細胞膜へと輸送される。この場合には、まず''N''-ミリストイル化がおこり、その後近傍のシステイン残基が''S''-パルミトイル化を受ける（パルミトイル化の項を参照）。不可逆的な''N''-ミリストイル化に対して、''S''-パルミトイル化は酵素依存的なダイナミックの修飾サイクルを有し、[[パルミトイル化#S-.E3.83.91.E3.83.AB.E3.83.9F.E3.83.88.E3.82.A4.E3.83.AB.E5.8C.96.E9.85.B5.E7.B4.A0.E3.81.AE.E7.99.BA.E8.A6.8B.E3.81.A8.E3.81.9D.E3.81.AE.E5.8F.8D.E5.BF.9C.E6.A9.9F.E6.A7.8B\|DHHCファミリー''S''-パルミトイルアシル転移酵素]]（PAT; palmitoyl acyl transferase）によるパルミチン酸の付加（②）と[[wikipedia:Palmitoyl protein thioesterase\|タンパク質パルミトイルチオエステラーゼ]]（PPT; protein palmitoyl thioesterase）による脱パルミトイル化からなる（③）。ミリストイル化タンパク質は''S''-パルミトイル化サイクルを利用して可逆的な細胞質－細胞膜サイクルを獲得しているのである。また、多くの場合''S''-パルミトイル化タンパク質は[[脂質ラフト]]／[[カベオラ]]へ輸送されることが示唆されており、機能性膜ドメイン形成に重要な役割を果たしていると考えられている。詳しくはパルミトイル化の項を参照されたい。二重脂質修飾を受けるタンパク質の例として[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcファミリータンパク質]]（Yes、Fyn、Lyn、Lck、Hcr、Fgr、Yrk）や[[~~三量体型GTP結合蛋白質~~\|Gαサブユニット]](Gα<sub>i1</sub>、Gα<sub>o</sub>、Gα<sub>z</sub>など)、[[内皮型一酸化窒素合成酵素]]（eNOS、endothelial nitric oxide synthase）などが挙げられる。		前者は細胞質において、もうひとつの主要な脂肪酸アシル化修飾である''S''-パルミトイル化を受けるもので、二重の脂質修飾（dual acylation）により疎水性が著しく向上し細胞膜へと輸送される。この場合には、まず''N''-ミリストイル化がおこり、その後近傍のシステイン残基が''S''-パルミトイル化を受ける（パルミトイル化の項を参照）。不可逆的な''N''-ミリストイル化に対して、''S''-パルミトイル化は酵素依存的なダイナミックの修飾サイクルを有し、[[パルミトイル化#S-.E3.83.91.E3.83.AB.E3.83.9F.E3.83.88.E3.82.A4.E3.83.AB.E5.8C.96.E9.85.B5.E7.B4.A0.E3.81.AE.E7.99.BA.E8.A6.8B.E3.81.A8.E3.81.9D.E3.81.AE.E5.8F.8D.E5.BF.9C.E6.A9.9F.E6.A7.8B\|DHHCファミリー''S''-パルミトイルアシル転移酵素]]（PAT; palmitoyl acyl transferase）によるパルミチン酸の付加（②）と[[wikipedia:Palmitoyl protein thioesterase\|タンパク質パルミトイルチオエステラーゼ]]（PPT; protein palmitoyl thioesterase）による脱パルミトイル化からなる（③）。ミリストイル化タンパク質は''S''-パルミトイル化サイクルを利用して可逆的な細胞質－細胞膜サイクルを獲得しているのである。また、多くの場合''S''-パルミトイル化タンパク質は[[脂質ラフト]]／[[カベオラ]]へ輸送されることが示唆されており、機能性膜ドメイン形成に重要な役割を果たしていると考えられている。詳しくはパルミトイル化の項を参照されたい。二重脂質修飾を受けるタンパク質の例として[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcファミリータンパク質]]（Yes、Fyn、Lyn、Lck、Hcr、Fgr、Yrk）や[[三量体型GTP結合タンパク質\|Gαサブユニット]](Gα<sub>i1</sub>、Gα<sub>o</sub>、Gα<sub>z</sub>など)、[[内皮型一酸化窒素合成酵素]]（eNOS、endothelial nitric oxide synthase）などが挙げられる。

	後者の『ミリストイル化＋ポリ塩基性アミノ酸クラスター』はミリストイル化タンパク質自体がもつ物理化学的特徴を利用した機構で、ミリストイル化タンパク質の塩基性アミノ酸クラスターと細胞膜の酸性[[wikipedia:ja:リン脂質\|リン脂質]]（[[wikipedia:Phosphatidylserine\|ホスファチジルセリン]]、[[ホスファチジルイノシトール]]など）の間の電荷的相互作用により膜への親和性を向上させている（④）。Srcが代表例である。膜からの脱離にはいくつかのパターンが報告されているが、リガンド結合によるコンフォーメーション変化によりミリストイル基がタンパク質内部に埋め込まれる機構（⑤）や、タンパク質キナーゼによるリン酸基の負電荷による斥力による機構（⑥）があり、「ミリストイルスイッチ」と呼ばれる。リガンド結合型のスイッチには、カルシウムセンサータンパク質[[wikipedia:Recoverin\|レコヴェリン]]（recoverin）-カルシウムイオン相互作用がよく知られている。リン酸化型スイッチでは、[[wikipedia:MARCKS\|MARCKS]]（myristoylated alanine-rich C kinase substrate）が代表例として知られている。興味深いことにSrcはその塩基性アミノ酸モチーフと細胞膜リン脂質との相互作用が強いため、モノリン酸化のみでは膜から脱離しないことが明らかになっている<ref><pubmed>9485361</pubmed></ref>。		後者の『ミリストイル化＋ポリ塩基性アミノ酸クラスター』はミリストイル化タンパク質自体がもつ物理化学的特徴を利用した機構で、ミリストイル化タンパク質の塩基性アミノ酸クラスターと細胞膜の酸性[[wikipedia:ja:リン脂質\|リン脂質]]（[[wikipedia:Phosphatidylserine\|ホスファチジルセリン]]、[[ホスファチジルイノシトール]]など）の間の電荷的相互作用により膜への親和性を向上させている（④）。Srcが代表例である。膜からの脱離にはいくつかのパターンが報告されているが、リガンド結合によるコンフォーメーション変化によりミリストイル基がタンパク質内部に埋め込まれる機構（⑤）や、タンパク質キナーゼによるリン酸基の負電荷による斥力による機構（⑥）があり、「ミリストイルスイッチ」と呼ばれる。リガンド結合型のスイッチには、カルシウムセンサータンパク質[[wikipedia:Recoverin\|レコヴェリン]]（recoverin）-カルシウムイオン相互作用がよく知られている。リン酸化型スイッチでは、[[wikipedia:MARCKS\|MARCKS]]（myristoylated alanine-rich C kinase substrate）が代表例として知られている。興味深いことにSrcはその塩基性アミノ酸モチーフと細胞膜リン脂質との相互作用が強いため、モノリン酸化のみでは膜から脱離しないことが明らかになっている<ref><pubmed>9485361</pubmed></ref>。

2014年5月28日 (水) 06:03にTfuruyaによる

2014-05-28T06:03:55Z

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	<font size="+1">関谷敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田正紀]</font><br>		<font size="+1">関谷敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田正紀]</font><br>
	''生理学研究所''<br>		''生理学研究所''<br>
	~~DOI [[XXXX]]~~/~~XXXX　原稿受付日：2012年1月16日　原稿完成日：2012年1月25日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年1月16日　原稿完成日：2012年1月25日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）		担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）
	</div>		</div>

2013年8月13日 (火) 04:46にTfuruyaによる

2013-08-13T04:46:39Z

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	<font size="+1">関谷敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田正紀]</font><br>		<font size="+1">関谷敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田正紀]</font><br>
	''生理学研究所''<br>		''生理学研究所''<br>
	DOI [[XXXX]]/~~XXXX　原稿受付日：2013年月日　原稿完成日：2013年6月xx日~~<br>		DOI [[XXXX]]/XXXX　原稿受付日：2012年1月16日　原稿完成日：2012年1月25日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）		担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）
	</div>		</div>

2013年7月19日 (金) 20:24にTfuruyaによる

2013-07-19T20:24:25Z

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			<div align="right">
			<font size="+1">関谷敦志、[http://researchmap.jp/yfukata 深田優子]、[http://researchmap.jp/masakifukata 深田正紀]</font><br>
			''生理学研究所''<br>
			DOI [[XXXX]]/XXXX　原稿受付日：2013年月日　原稿完成日：2013年6月xx日<br>
			担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi 林康紀]（独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター）
			</div>

	英：myristoylation　独：Myristoylierung　仏：Myristoylation		英：myristoylation　独：Myristoylierung　仏：Myristoylation

			{{box\|text=
	タンパク質のミリストイル化はN末端[[wikipedia:ja:グリシン\|グリシン]]に14炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸\|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:ミリスチン酸\|ミリスチン酸]]が[[wikipedia:ja:アミド結合\|アミド結合]]により付加する不可逆的な脂質修飾である（''N''-ミリストイル化）。典型的には''N''-ミリストイル化は''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）により翻訳と並行して修飾が起こる『共翻訳修飾』としておこなわれる。''N''-ミリストイル化によりタンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性\|疎水性]]が上昇し、[[細胞膜]]への親和性が向上する。その結果、''N''-ミリストイル化はタンパク質の輸送、タンパク質-[[wikipedia:ja:脂質\|脂質]]相互作用、タンパク質-タンパク質相互作用において重要な役割を果たす。[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcキナーゼ]]ファミリーや[[三量体GTP結合タンパク質]]（Gタンパク質）αサブユニットなどのシグナル伝達タンパク質の多くが''N''-ミリストイル化を受けることが知られており、細胞の外界環境への適応や[[wikipedia:ja:恒常性\|恒常性]]維持に重要であるとともに、ミリストイル化機構の異常は[[wikipedia:ja:悪性腫瘍\|癌]]や神経疾患、[[wikipedia:ja:感染症\|感染症]]など多岐にわたる病理現象の原因としても注目されている。近年、[[アポトーシス]]の際に[[カスパーゼ]]により切断され露出したN末端グリシンに対しても''N''-ミリストイル化が進行することが明らかになり、[[翻訳後修飾]]としての''N''-ミリストイル化も盛んに研究が進められている。		タンパク質のミリストイル化はN末端[[wikipedia:ja:グリシン\|グリシン]]に14炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸\|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:ミリスチン酸\|ミリスチン酸]]が[[wikipedia:ja:アミド結合\|アミド結合]]により付加する不可逆的な脂質修飾である（''N''-ミリストイル化）。典型的には''N''-ミリストイル化は''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）により翻訳と並行して修飾が起こる『共翻訳修飾』としておこなわれる。''N''-ミリストイル化によりタンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性\|疎水性]]が上昇し、[[細胞膜]]への親和性が向上する。その結果、''N''-ミリストイル化はタンパク質の輸送、タンパク質-[[wikipedia:ja:脂質\|脂質]]相互作用、タンパク質-タンパク質相互作用において重要な役割を果たす。[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcキナーゼ]]ファミリーや[[三量体GTP結合タンパク質]]（Gタンパク質）αサブユニットなどのシグナル伝達タンパク質の多くが''N''-ミリストイル化を受けることが知られており、細胞の外界環境への適応や[[wikipedia:ja:恒常性\|恒常性]]維持に重要であるとともに、ミリストイル化機構の異常は[[wikipedia:ja:悪性腫瘍\|癌]]や神経疾患、[[wikipedia:ja:感染症\|感染症]]など多岐にわたる病理現象の原因としても注目されている。近年、[[アポトーシス]]の際に[[カスパーゼ]]により切断され露出したN末端グリシンに対しても''N''-ミリストイル化が進行することが明らかになり、[[翻訳後修飾]]としての''N''-ミリストイル化も盛んに研究が進められている。
			}}

	== タンパク質の脂質修飾 ==		== タンパク質の脂質修飾 ==
138行目:		147行目:
	<br>		<br>

	~~（執筆者：関谷敦志、深田優子、深田正紀、担当編集委員：林　康紀）~~

	<keywords content="myristoylation, 脂質修飾, lipid modification" />		<keywords content="myristoylation, 脂質修飾, lipid modification" />

2012年5月19日 (土) 02:19にWikiSysopによる

2012-05-19T02:19:22Z

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	英：myristoylation　独：Myristoylierung　仏：Myristoylation		英：myristoylation　独：Myristoylierung　仏：Myristoylation

	タンパク質のミリストイル化はN末端[[wikipedia:ja:グリシン\|グリシン]]に14炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸\|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:ミリスチン酸\|ミリスチン酸]]が[[wikipedia:ja:アミド結合\|アミド結合]]により付加する不可逆的な脂質修飾である（''N''-ミリストイル化）。典型的には''N''-ミリストイル化は''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）により翻訳と並行して修飾が起こる『共翻訳修飾』としておこなわれる。''N''-ミリストイル化によりタンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性\|疎水性]]が上昇し、[[~~wikipedia:ja:細胞膜\|~~細胞膜]]への親和性が向上する。その結果、''N''-ミリストイル化はタンパク質の輸送、タンパク質-[[wikipedia:ja:脂質\|脂質]]相互作用、タンパク質-タンパク質相互作用において重要な役割を果たす。[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcキナーゼ]]ファミリーや[[三量体GTP結合タンパク質]]（Gタンパク質）αサブユニットなどのシグナル伝達タンパク質の多くが''N''-ミリストイル化を受けることが知られており、細胞の外界環境への適応や[[wikipedia:ja:恒常性\|恒常性]]維持に重要であるとともに、ミリストイル化機構の異常は[[wikipedia:ja:悪性腫瘍\|癌]]や神経疾患、[[wikipedia:ja:感染症\|感染症]]など多岐にわたる病理現象の原因としても注目されている。近年、[[アポトーシス]]の際に[[カスパーゼ]]により切断され露出したN末端グリシンに対しても''N''-ミリストイル化が進行することが明らかになり、[[翻訳後修飾]]としての''N''-ミリストイル化も盛んに研究が進められている。		タンパク質のミリストイル化はN末端[[wikipedia:ja:グリシン\|グリシン]]に14炭素鎖飽和[[wikipedia:ja:脂肪酸\|脂肪酸]]である[[wikipedia:ja:ミリスチン酸\|ミリスチン酸]]が[[wikipedia:ja:アミド結合\|アミド結合]]により付加する不可逆的な脂質修飾である（''N''-ミリストイル化）。典型的には''N''-ミリストイル化は''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（NMT）により翻訳と並行して修飾が起こる『共翻訳修飾』としておこなわれる。''N''-ミリストイル化によりタンパク質の[[wikipedia:ja:疎水性\|疎水性]]が上昇し、[[細胞膜]]への親和性が向上する。その結果、''N''-ミリストイル化はタンパク質の輸送、タンパク質-[[wikipedia:ja:脂質\|脂質]]相互作用、タンパク質-タンパク質相互作用において重要な役割を果たす。[[チロシンリン酸化#.E9.9D.9E.E5.8F.97.E5.AE.B9.E4.BD.93.E5.9E.8B.E3.83.81.E3.83.AD.E3.82.B7.E3.83.B3.E3.82.AD.E3.83.8A.E3.83.BC.E3.82.BC\|Srcキナーゼ]]ファミリーや[[三量体GTP結合タンパク質]]（Gタンパク質）αサブユニットなどのシグナル伝達タンパク質の多くが''N''-ミリストイル化を受けることが知られており、細胞の外界環境への適応や[[wikipedia:ja:恒常性\|恒常性]]維持に重要であるとともに、ミリストイル化機構の異常は[[wikipedia:ja:悪性腫瘍\|癌]]や神経疾患、[[wikipedia:ja:感染症\|感染症]]など多岐にわたる病理現象の原因としても注目されている。近年、[[アポトーシス]]の際に[[カスパーゼ]]により切断され露出したN末端グリシンに対しても''N''-ミリストイル化が進行することが明らかになり、[[翻訳後修飾]]としての''N''-ミリストイル化も盛んに研究が進められている。

	== タンパク質の脂質修飾 ==		== タンパク質の脂質修飾 ==

WikiSysop: /* N-ミリストイル化タンパク質 */

2012-02-03T15:58:26Z

N-ミリストイル化タンパク質

← 古い版		2012年2月4日 (土) 00:58時点における版
51行目:		51行目:
	\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[EFハンド蛋白質]]'''		\| '''Ca<sup>2+</sup>結合/[[EFハンド蛋白質]]'''
	\|		\|
	\| [[リカバリン]], [[ニューロカルシン]], [[アプリカルシン]], [[P22]], [[NAP-22]],[[ヒッポカルシン]], [[guanylyl cyclase activating protein]] 1 (GCAP1), GCAP2, [[S-モデュリン]], [[Rem-1]]		\| [[リカバリン]], [[ニューロカルシン]], [[アプリカルシン]], [[Calcium binding protein P22]], [[NAP-22]], [[ヒッポカルシン]], [[guanylyl cyclase activating protein]] 1 (GCAP1), GCAP2, [[S-モデュリン]], [[Rem-1]]
	\|-		\|-
	\| '''細胞膜/細胞骨格結合蛋白質'''		\| '''細胞膜/細胞骨格結合蛋白質'''

WikiSysop: /* N-ミリストイル化タンパク質 */

2012-02-03T15:55:25Z

N-ミリストイル化タンパク質

← 古い版		2012年2月4日 (土) 00:55時点における版
39行目:		39行目:
	\| cAMP依存性蛋白質リン酸化酵素, AKAP18		\| cAMP依存性蛋白質リン酸化酵素, AKAP18
	\|-		\|-
	\| [[~~フォスファターゼ~~]]		\| [[ホスファターゼ]]
	\| [[カルシニューリン]]B		\| [[カルシニューリン]]B
	\|-		\|-

WikiSysop: /* 参考文献 */

2012-01-24T11:02:30Z

参考文献

← 古い版		2012年1月24日 (火) 20:02時点における版
138行目:		138行目:
	<br>		<br>

	~~（執筆者：関谷敦志、深田優子、深田正紀、担当編集委員：林康紀）~~		（執筆者：関谷敦志、深田優子、深田正紀、担当編集委員：林　康紀）

	<keywords content="myristoylation, 脂質修飾, lipid modification" />		<keywords content="myristoylation, 脂質修飾, lipid modification" />