ラメリポディア - 版の履歴

Masahitoyamagata: typo

2016-10-28T12:25:18Z

typo

← 古い版		2016年10月28日 (金) 21:25時点における版
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	</div>		</div>

	英：lamellipodium（単）; ~~lemellipodia（複）~~		英：lamellipodium（単）; lamellipodia（複）

	同義語：葉状仮足		同義語：葉状仮足

2014年6月3日 (火) 06:05にTfuruyaによる

2014-06-03T06:05:50Z

← 古い版		2014年6月3日 (火) 15:05時点における版
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	<font size="+1">秋山博紀、[http://researchmap.jp/read0080380 上口裕之]</font><br>		<font size="+1">秋山博紀、[http://researchmap.jp/read0080380 上口裕之]</font><br>
	''独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター''<br>		''独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター''<br>
	DOI：<selfdoi />　~~原稿受付日：2012年5月9日　原稿完成日：2012年5月23日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年5月9日　原稿完成日：2012年5月16日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>
	</div>		</div>

2014年6月2日 (月) 07:01にTfuruyaによる

2014-06-02T07:01:06Z

← 古い版		2014年6月2日 (月) 16:01時点における版
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	<font size="+1">秋山博紀、[http://researchmap.jp/read0080380 上口裕之]</font><br>		<font size="+1">秋山博紀、[http://researchmap.jp/read0080380 上口裕之]</font><br>
	''独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター''<br>		''独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター''<br>
	~~DOI XXXX~~/~~XXXX　原稿受付日：2012年5月9日　原稿完成日：2012年5月23日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年5月9日　原稿完成日：2012年5月23日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>
	</div>		</div>

2013年8月13日 (火) 01:46にTfuruyaによる

2013-08-13T01:46:54Z

← 古い版		2013年8月13日 (火) 10:46時点における版
5行目:		5行目:
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>
	</div>		</div>

	英：lamellipodium（単）; lemellipodia（複）		英：lamellipodium（単）; lemellipodia（複）

2013年8月9日 (金) 05:49にTfuruyaによる

2013-08-09T05:49:43Z

← 古い版		2013年8月9日 (金) 14:49時点における版
1行目:		1行目:
			<div align="right">
			<font size="+1">秋山博紀、[http://researchmap.jp/read0080380 上口裕之]</font><br>
			''独立行政法人理化学研究所脳科学総合研究センター''<br>
			DOI XXXX/XXXX　原稿受付日：2012年5月9日　原稿完成日：2012年5月23日<br>
			担当編集委員：[http://researchmap.jp/fujiomurakami 村上富士夫]（大阪大学大学院生命機能研究科）<br>
			</div>
	英：lamellipodium（単）; lemellipodia（複）		英：lamellipodium（単）; lemellipodia（複）

	同義語：葉状仮足		同義語：葉状仮足

			{{box\|text=
	ラメリポディアは、主に移動運動中の細胞周辺縁にみられる、薄い膜状の構造である。網目構造をとった[[アクチン]]フィラメントを含んでおり、このアクチンフィラメントの動態に依存して、伸長・退縮を繰り返す非常に動的な構造である。神経細胞では、移動細胞の先導突起先端部や、[[神経突起]]突出時の[[細胞体]]周辺、および[[成長円錐]]などにみられる。この他、移動中の[[グリア細胞]]や[[wikipedia:JA:白血球\|白血球]]、[[wikipedia:JA:線維芽細胞\|線維芽細胞]]の先導端にもみることができる。<br>		ラメリポディアは、主に移動運動中の細胞周辺縁にみられる、薄い膜状の構造である。網目構造をとった[[アクチン]]フィラメントを含んでおり、このアクチンフィラメントの動態に依存して、伸長・退縮を繰り返す非常に動的な構造である。神経細胞では、移動細胞の先導突起先端部や、[[神経突起]]突出時の[[細胞体]]周辺、および[[成長円錐]]などにみられる。この他、移動中の[[グリア細胞]]や[[wikipedia:JA:白血球\|白血球]]、[[wikipedia:JA:線維芽細胞\|線維芽細胞]]の先導端にもみることができる。<br>
			}}

	== 構造と動態 ==		== 構造と動態 ==
12行目:		19行目:
	=== 重合と分枝形成 ===		=== 重合と分枝形成 ===

	[[Image:Actin branching.png\|thumb\|right\|300px\|'''~~図１　分枝形成の模式図~~'''<br>Arp2/3複合体と、単量体アクチンを結合した[[WASP]]/[[WAVE]]が、既存フィラメントの側面（あるいはプラス端）に結合することで重合核が形成され、新規フィラメントの重合が開始する（図下側）。新規フィラメントは、[[コータクチン]]の結合によって安定化する（図上側）。]]~~アクチンの重合は、単量体アクチンの濃度が高くなるほど促進され、また、プラス端に~~[[キャッピングタンパク質]]が結合することによってフィラメントの伸長が抑制されることが、in vitroの実験から明らかになっている<ref name="ref1" />。（詳細は[[アクチン]]および[[マイクロフィラメント]]の項参照）細胞においても、ラメリポディアの伸長が単量体アクチンの濃度が高い場合に促進されることが報告されている<ref name="ref6"><pubmed> 21502360 </pubmed></ref>。おもしろいことに、キャッピングタンパク質のノックダウンは、ラメリポディアの形成を阻害する<ref><pubmed> 15294161 </pubmed></ref>。キャッピングタンパク質の機能として、１）アクチンフィラメントの伸長促進（キャッピングタンパク質が結合しないフィラメントに対して、単量体アクチンの量が相対的に増すことにより、重合が促進される）、２）新規フィラメントの形成促進、のふたつのモデルが提唱されている<ref><pubmed> 9217250 </pubmed></ref><ref><pubmed> 18510928 </pubmed></ref>。		[[Image:Actin branching.png\|thumb\|right\|300px\|'''図1．分枝形成の模式図'''<br>Arp2/3複合体と、単量体アクチンを結合した[[WASP]]/[[WAVE]]が、既存フィラメントの側面（あるいはプラス端）に結合することで重合核が形成され、新規フィラメントの重合が開始する（図下側）。新規フィラメントは、[[コータクチン]]の結合によって安定化する（図上側）。]]

			アクチンの重合は、単量体アクチンの濃度が高くなるほど促進され、また、プラス端に[[キャッピングタンパク質]]が結合することによってフィラメントの伸長が抑制されることが、in vitroの実験から明らかになっている<ref name="ref1" />。（詳細は[[アクチン]]および[[マイクロフィラメント]]の項参照）細胞においても、ラメリポディアの伸長が単量体アクチンの濃度が高い場合に促進されることが報告されている<ref name="ref6"><pubmed> 21502360 </pubmed></ref>。おもしろいことに、キャッピングタンパク質のノックダウンは、ラメリポディアの形成を阻害する<ref><pubmed> 15294161 </pubmed></ref>。キャッピングタンパク質の機能として、1）アクチンフィラメントの伸長促進（キャッピングタンパク質が結合しないフィラメントに対して、単量体アクチンの量が相対的に増すことにより、重合が促進される）、2）新規フィラメントの形成促進、のふたつのモデルが提唱されている<ref><pubmed> 9217250 </pubmed></ref><ref><pubmed> 18510928 </pubmed></ref>。

	アクチンフィラメントの枝分かれの起始部には、新規フィラメントを伸長させるための重合核となる、[[Arp2/3\|Arp (actin-related protein) 2/3]]複合体が存在している。7つのサブユニットから構成されるArp2/3複合体の、[[Arp2]]および[[Arp3]]サブユニットは単量体アクチンと非常によく似た構造をしており、これに単量体アクチンひとつを結合させた三量体が重合のための核となる。この三量体形成に重要な役割を果たすのが、WASP（Wiskott-Aldrich syndrome protein）、[[N-WASP]]（neuronal-WASP）、WAVE（WASP family verprolin-homologous protein）などのWASP/WAVEファミリータンパク質である。V（verprolin-homologyあるいはWASP-homology-2）ドメインが単量体アクチンと結合し、C（コフィリン-homologyあるいはcentral）およびA（acidic）ドメインがArp2/3複合体に結合することで、重合核が形成される<ref name="ref1" />。		アクチンフィラメントの枝分かれの起始部には、新規フィラメントを伸長させるための重合核となる、[[Arp2/3\|Arp (actin-related protein) 2/3]]複合体が存在している。7つのサブユニットから構成されるArp2/3複合体の、[[Arp2]]および[[Arp3]]サブユニットは単量体アクチンと非常によく似た構造をしており、これに単量体アクチンひとつを結合させた三量体が重合のための核となる。この三量体形成に重要な役割を果たすのが、WASP（Wiskott-Aldrich syndrome protein）、[[N-WASP]]（neuronal-WASP）、WAVE（WASP family verprolin-homologous protein）などのWASP/WAVEファミリータンパク質である。V（verprolin-homologyあるいはWASP-homology-2）ドメインが単量体アクチンと結合し、C（コフィリン-homologyあるいはcentral）およびA（acidic）ドメインがArp2/3複合体に結合することで、重合核が形成される<ref name="ref1" />。

	Arp2/3複合体は既存フィラメントの側面、あるいはプラス端に結合し、既存フィラメントに対しておよそ70度の角度で新規フィラメントを伸長させる<ref name="ref1" /><ref name="ref10"><pubmed> 18775315 </pubmed></ref>。Arp2/3複合体をノックダウンすると、線維芽細胞でラメリポディアの形成が阻害される<ref name="ref11"><pubmed> 22492726 </pubmed></ref>。しかし、神経細胞成長円錐では、CAドメイン過剰発現によるArp2/3複合体の機能阻害は、ラメリポディア形成に影響を与えないという報告もある<ref><pubmed> 15233919 </pubmed></ref>。コータクチンは、アクチンフィラメントとArp2サブユニットに結合し、分枝構造を安定化させることでラメリポディアの維持に寄与する<ref><pubmed> 12176354 </pubmed></ref><ref><pubmed> 16051170 </pubmed></ref>。また、Arp2との結合がVCAドメインと競合するため、コータクチンはWASP/WAVEのリサイクリングを促進すると考えられる<ref><pubmed> 12732638 </pubmed></ref>~~。（図１）~~		Arp2/3複合体は既存フィラメントの側面、あるいはプラス端に結合し、既存フィラメントに対しておよそ70度の角度で新規フィラメントを伸長させる<ref name="ref1" /><ref name="ref10"><pubmed> 18775315 </pubmed></ref>。Arp2/3複合体をノックダウンすると、線維芽細胞でラメリポディアの形成が阻害される<ref name="ref11"><pubmed> 22492726 </pubmed></ref>。しかし、神経細胞成長円錐では、CAドメイン過剰発現によるArp2/3複合体の機能阻害は、ラメリポディア形成に影響を与えないという報告もある<ref><pubmed> 15233919 </pubmed></ref>。コータクチンは、アクチンフィラメントとArp2サブユニットに結合し、分枝構造を安定化させることでラメリポディアの維持に寄与する<ref><pubmed> 12176354 </pubmed></ref><ref><pubmed> 16051170 </pubmed></ref>。また、Arp2との結合がVCAドメインと競合するため、コータクチンはWASP/WAVEのリサイクリングを促進すると考えられる<ref><pubmed> 12732638 </pubmed></ref>。（図1）

	=== 脱重合と脱分枝  ===		=== 脱重合と脱分枝  ===

	[[Image:Actin debranching.png\|thumb\|right\|300px\|'''~~図２　脱分枝の模式図~~'''<br>[[コロニン]]の分枝起始部への結合により、コロニンおよびArp2/3複合体がフィラメントから解離する。さらに、コロニンとの結合を介して[[スリングショット]]が分枝起始部に局在する（図上側）。スリングショットによって活性化された[[ADF]]/[[コフィリン]]によってアクチンフィラメントが切断され、脱分枝が起こる（図下側）。]]アクチンフィラメントは、[[ADF]]/[[コフィリン]]や[[ゲルゾリン]]などによって切断され、マイナス端（脱重合端、矢じり端、pointed-end）から脱重合が起こる。フィラメントに組み込まれたアクチンは、ATP型からADP型となることが知られているが、これらのフィラメント切断分子はADP型アクチンとの親和性が高いため、プラス端から離れた部位で切断が起こりやすいと考えられる<ref><pubmed> 12663865 </pubmed></ref>。また、コフィリンがアクチンフィラメントに結合することによって、そのフィラメントに結合していたArp2/3複合体が解離し、脱分枝が起こるという報告もある<ref><pubmed> 19362000 </pubmed></ref>。コロニンはコータクチンとArp2サブユニットとの結合を競合的に阻害し、Arp2/3複合体のアクチンフィラメントからの解離を促す。Arp2/3複合体解離後、コロニンが代わって分枝起始部に存在し、分枝構造が不安定化する。さらに、コロニンは、ADF/コフィリンを脱リン酸化し活性化するスリングショットとの結合ドメインを有しているため、コロニン結合部位でフィラメントが切断され、結果として脱分枝が起こる<ref name="ref10" /><ref name="ref18"><pubmed> 17350576 </pubmed></ref>。また、アクチン同様、Arp2サブユニットも重合開始に伴ってATP型からADP型に変換される<ref name="ref19"><pubmed> 15094799 </pubmed></ref>。ATP加水分解活性を失うと、分枝形成の効率は変わらないものの、分枝構造の安定化がみられることから、ADP型のArp2を認識する何らかの分子、あるいはリン酸基を失うことによる構造変化によって、脱分枝が促進されると考えられる<ref><pubmed> 16862144 </pubmed></ref>~~。（図２）~~		[[Image:Actin debranching.png\|thumb\|right\|300px\|'''図2．脱分枝の模式図'''<br>[[コロニン]]の分枝起始部への結合により、コロニンおよびArp2/3複合体がフィラメントから解離する。さらに、コロニンとの結合を介して[[スリングショット]]が分枝起始部に局在する（図上側）。スリングショットによって活性化された[[ADF]]/[[コフィリン]]によってアクチンフィラメントが切断され、脱分枝が起こる（図下側）。]]アクチンフィラメントは、[[ADF]]/[[コフィリン]]や[[ゲルゾリン]]などによって切断され、マイナス端（脱重合端、矢じり端、pointed-end）から脱重合が起こる。フィラメントに組み込まれたアクチンは、ATP型からADP型となることが知られているが、これらのフィラメント切断分子はADP型アクチンとの親和性が高いため、プラス端から離れた部位で切断が起こりやすいと考えられる<ref><pubmed> 12663865 </pubmed></ref>。また、コフィリンがアクチンフィラメントに結合することによって、そのフィラメントに結合していたArp2/3複合体が解離し、脱分枝が起こるという報告もある<ref><pubmed> 19362000 </pubmed></ref>。コロニンはコータクチンとArp2サブユニットとの結合を競合的に阻害し、Arp2/3複合体のアクチンフィラメントからの解離を促す。Arp2/3複合体解離後、コロニンが代わって分枝起始部に存在し、分枝構造が不安定化する。さらに、コロニンは、ADF/コフィリンを脱リン酸化し活性化するスリングショットとの結合ドメインを有しているため、コロニン結合部位でフィラメントが切断され、結果として脱分枝が起こる<ref name="ref10" /><ref name="ref18"><pubmed> 17350576 </pubmed></ref>。また、アクチン同様、Arp2サブユニットも重合開始に伴ってATP型からADP型に変換される<ref name="ref19"><pubmed> 15094799 </pubmed></ref>。ATP加水分解活性を失うと、分枝形成の効率は変わらないものの、分枝構造の安定化がみられることから、ADP型のArp2を認識する何らかの分子、あるいはリン酸基を失うことによる構造変化によって、脱分枝が促進されると考えられる<ref><pubmed> 16862144 </pubmed></ref>。（図2）

	=== アクチン後方移動 ===		=== アクチン後方移動 ===
69行目:		78行目:
	== 引用文献 ==		== 引用文献 ==

	<references />		<references />


	~~（執筆者：秋山博紀、上口裕之　担当編集委員：村上富士夫）~~

WikiSysop: /* 関連項目 */

2012-05-15T14:12:45Z

WikiSysop: /* ミオシン */

2012-05-15T14:12:17Z

ミオシン

← 古い版		2012年5月15日 (火) 23:12時点における版
60行目:		60行目:
	=== ミオシン ===		=== ミオシン ===

	~~ミオシンは、ミオシン軽鎖キナーゼ~~ (MLCK)や[[Rho-associated coiled coil containing kinase]] (ROCK)などによる[[ミオシン軽鎖]]のリン酸化によって活性化する。ROCKは、[[~~protein phosphatase~~]] 1を不活化することによっても、ミオシン軽鎖のリン酸化に寄与する<ref><pubmed> 19851336 </pubmed></ref>~~。反発性因子による''成長円錐''の崩壊と~~[[軸索]]の退縮が、MLCKおよびROCKを介したミオシンの活性化に依存するという報告がなされている<ref><pubmed> 16899819 </pubmed></ref><ref><pubmed> 18005226 </pubmed></ref><ref><pubmed> 20569485 </pubmed></ref>。		ミオシンは、[[ミオシン軽鎖キナーゼ]] (MLCK)や[[Rho-associated coiled coil containing kinase]] (ROCK)などによる[[ミオシン軽鎖]]のリン酸化によって活性化する。ROCKは、[[プロテインフォスファターゼ]] 1を不活化することによっても、ミオシン軽鎖のリン酸化に寄与する<ref><pubmed> 19851336 </pubmed></ref>。反発性因子による成長円錐の崩壊と[[軸索]]の退縮が、MLCKおよびROCKを介したミオシンの活性化に依存するという報告がなされている<ref><pubmed> 16899819 </pubmed></ref><ref><pubmed> 18005226 </pubmed></ref><ref><pubmed> 20569485 </pubmed></ref>。

	== 関連項目 ==		== 関連項目 ==

WikiSysop: /* WASP/WAVE */

2012-05-15T14:10:58Z

WASP/WAVE

← 古い版		2012年5月15日 (火) 23:10時点における版
48行目:		48行目:
	=== WASP/WAVE ===		=== WASP/WAVE ===

	WASP/WAVEは、[[~~cdc42~~]]~~やRac、および、ホスファチジルイノシトール~~-4,5-~~二リン酸、ホスファチジルイノシトール~~-3,4,5-~~三リン酸との結合による構造変化の結果、VCAドメインが単量体アクチン、Arp2~~/3複合体と結合可能になり、活性化状態となる。また、[[srcキナーゼ]]によるリン酸化によっても活性化される<ref><pubmed> 17183359 </pubmed></ref>~~。線維芽細胞では、誘引因子曝露によって先導端付近でphosphatidylinositol~~-3,4,5-~~triphosphateが産生される。これにより、WAVEが先導端に局在し、ラメリポディアが伸長する~~<ref><pubmed> 15107862 </pubmed></ref>~~。成長円錐においても、誘引性因子によるcdc42およびRacの活性化を介した、N~~-WASP依存的なラメリポディアの伸長がみられる<ref><pubmed> 15788770 </pubmed></ref>。また、WASP/~~WAVEの関与は明らかではないが、反発性因子によるcdc42の活性抑制により、ラメリポディアが退縮することが報告されている~~<ref><pubmed> 22393238 </pubmed></ref>。		WASP/WAVEは、[[Cdc42]]やRac、および、[[ホスファチジルイノシトール#PI.284.2C5.29P2\|ホスファチジルイノシトール-4,5-二リン酸]]、[[ホスファチジルイノシトール#PI.283.2C4.2C5.29P3\|ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸]]との結合による構造変化の結果、VCAドメインが単量体アクチン、Arp2/3複合体と結合可能になり、活性化状態となる。また、[[チロシンリン酸化\|srcキナーゼ]]によるリン酸化によっても活性化される<ref><pubmed> 17183359 </pubmed></ref>。線維芽細胞では、誘引因子曝露によって先導端付近でホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸が産生される。これにより、WAVEが先導端に局在し、ラメリポディアが伸長する<ref><pubmed> 15107862 </pubmed></ref>。成長円錐においても、誘引性因子によるCdc42およびRacの活性化を介した、N-WASP依存的なラメリポディアの伸長がみられる<ref><pubmed> 15788770 </pubmed></ref>。また、WASP/WAVEの関与は明らかではないが、反発性因子によるCdc42の活性抑制により、ラメリポディアが退縮することが報告されている<ref><pubmed> 22393238 </pubmed></ref>。

	=== コータクチン ===		=== コータクチン ===

WikiSysop: /* 機能 */

2012-05-15T14:07:58Z

機能

← 古い版		2012年5月15日 (火) 23:07時点における版
32行目:		32行目:
	== 機能 ==		== 機能 ==

	ラメリポディアは細胞移動や突起伸長に寄与すると考えられるが、ラメリポディアの形成を阻害しても、細胞移動や突起伸長が完全に抑制されることはない。しかしながら、ラメリポディアの形成阻害によって、創傷治癒機能が著しく低下することや、[[軸索ガイダンス]]~~因子に対する応答性が失われることから、走化性に重要な働きをもつと考えられる~~<ref name="ref11" /><ref><pubmed> 21106647 </pubmed></ref>。実際、多くの[[wikipedia:JA:化学遊走物質\|化学遊走物質]]（軸索ガイダンス因子など）の下流で、ラメリポディア動態を制御する分子が活性化することが報告されている。		ラメリポディアは細胞移動や突起伸長に寄与すると考えられるが、ラメリポディアの形成を阻害しても、細胞移動や突起伸長が完全に抑制されることはない。しかしながら、ラメリポディアの形成阻害によって、[[創傷治癒]]機能が著しく低下することや、[[軸索ガイダンス]]因子に対する応答性が失われることから、[[走化性]]に重要な働きをもつと考えられる<ref name="ref11" /><ref><pubmed> 21106647 </pubmed></ref>。実際、多くの[[wikipedia:JA:化学遊走物質\|化学遊走物質]]（軸索ガイダンス因子など）の下流で、ラメリポディア動態を制御する分子が活性化することが報告されている。

	== 制御 ==		== 制御 ==

WikiSysop: /* アクチン後方移動 */

2012-05-15T14:06:58Z

アクチン後方移動

← 古い版		2012年5月15日 (火) 23:06時点における版
24行目:		24行目:
	=== アクチン後方移動 ===		=== アクチン後方移動 ===

	アクチンの網目構造は、ラメリポディア後方に存在するミオシンによって定常的に細胞中心部へ向かって引っ張られており、ミオシンを阻害するとラメリポディアが伸長する<ref name="ref2" />。加えて、アクチンフィラメントの伸長によって先端部形質膜を押す際に発生する、形質膜によって押し戻される力も後方移動に寄与している<ref name="ref2" /><ref name="ref3" /><ref name="ref4" /><ref name="ref5" />~~。また、アクチンフィラメントはクラッチ分子を介して細胞外と連結するため、後方移動のスピードは連結構造の状態によっても変化する~~<ref><pubmed> 11673478 </pubmed></ref><ref><pubmed> 19075110 </pubmed></ref>。		アクチンの網目構造は、ラメリポディア後方に存在するミオシンによって定常的に細胞中心部へ向かって引っ張られており、ミオシンを阻害するとラメリポディアが伸長する<ref name="ref2" />。加えて、アクチンフィラメントの伸長によって先端部形質膜を押す際に発生する、形質膜によって押し戻される力も後方移動に寄与している<ref name="ref2" /><ref name="ref3" /><ref name="ref4" /><ref name="ref5" />。また、アクチンフィラメントは[[クラッチ分子]]を介して細胞外と連結するため、後方移動のスピードは連結構造の状態によっても変化する<ref><pubmed> 11673478 </pubmed></ref><ref><pubmed> 19075110 </pubmed></ref>。

	=== トレッドミル ===		=== トレッドミル ===

← 古い版		2012年5月15日 (火) 23:12時点における版
65行目:		65行目:

	*[[糸状仮足]]（フィロポディア）		*[[糸状仮足]]（フィロポディア）
			*[[成長円錐]]

	== 引用文献 ==		== 引用文献 ==