PDZドメインタンパク質 - 版の履歴

WikiSysop: /* 分類 */

2015-12-30T07:25:28Z

分類

← 古い版		2015年12月30日 (水) 16:25時点における版
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	PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質との結合は、αBの最初のアミノ酸残基とリガンドタンパク質のC末端から3番目の位置（C(-2））のアミノ酸残基との相互作用によっている<ref name=ref2 />。そのため、リガンドタンパク質のC(-2)に位置するアミノ酸の種類によって、それと結合するPDZドメインタンパク質の分類が行われている。		PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質との結合は、αBの最初のアミノ酸残基とリガンドタンパク質のC末端から3番目の位置（C(-2））のアミノ酸残基との相互作用によっている<ref name=ref2 />。そのため、リガンドタンパク質のC(-2)に位置するアミノ酸の種類によって、それと結合するPDZドメインタンパク質の分類が行われている。

	~~クラスIには、PSD~~-95などが含まれ、C(-2)には、[[~~wikipedia:ja:セリン\|~~セリン]]または[[~~wikipedia:ja:スレオニン\|~~スレオニン]]が存在している。		クラス Iには、PSD-95などが含まれ、C(-2)には、[[セリン]]または[[スレオニン]]が存在している。

	~~クラスIIには、PICK1などが含まれ、C~~(-2)には、[[wikipedia:ja:疎水性アミノ酸\|疎水性アミノ酸]]~~残基が存在している。クラスIIIには、~~[[nNOS]]などが含まれ、C(-2)には、[[グルタミン酸]]や[[~~wikipedia:ja:アルギニン酸\|~~アルギニン酸]]といった負の電荷をもつアミノ酸が存在する。		クラス IIには、[[PICK1]]などが含まれ、C(-2)には、[[wikipedia:ja:疎水性アミノ酸\|疎水性アミノ酸]]残基が存在している。クラス IIIには、[[nNOS]]などが含まれ、C(-2)には、[[グルタミン酸]]や[[アルギニン酸]]といった負の電荷をもつアミノ酸が存在する。

	C(-2)の位置のアミノ酸も重要であるが、その一つN末端側のC(-3)の位置のアミノ酸も、PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質との特異的な結合において重要である事がわかっている。		C(-2)の位置のアミノ酸も重要であるが、その一つN末端側のC(-3)の位置のアミノ酸も、PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質との特異的な結合において重要である事がわかっている。

	{\| class="wikitable~~" style="float=right~~"		{\| class="wikitable"
	\|+ 表1．PDZドメインの分類		\|+ 表1．PDZドメインの分類
	\|-		\|-
	! Class!! C末端配列!! リガンドタンパク質!! PDZドメインタンパク質		! Class!! C末端配列!! リガンドタンパク質!! PDZドメインタンパク質
	\|-		\|-
	\| '''Class I'''		\|colspan="4" \| '''Class I'''
	\|
	\|
	\|
	\|-		\|-
	\| rowspan="3" \| X-S/T-X-V		\| rowspan="3" \| X-S/T-X-V
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	\| Shank		\| Shank
	\|-		\|-
	\| '''Class II'''		\|colspan="4" \| '''Class II'''
	\|
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	\|
	\|-		\|-
	\| rowspan="4" \| X-φ-X-φ		\| rowspan="4" \| X-φ-X-φ
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	\| CASK		\| CASK
	\|-		\|-
	\| '''Class III'''		\|colspan="4" \| '''Class III'''
	\|
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	\| X-D-X-V		\| X-D-X-V

WikiSysop: /* 分類 */

2015-12-30T07:20:32Z

分類

← 古い版		2015年12月30日 (水) 16:20時点における版
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	\|+ 表1．PDZドメインの分類		\|+ 表1．PDZドメインの分類
	\|-		\|-
	\| Class		! Class!! C末端配列!! リガンドタンパク質!! PDZドメインタンパク質
	\| C末端配列
	\| リガンドタンパク質
	\| PDZドメインタンパク質
	\|-		\|-
	\| ~~ClassI~~		\| '''Class I'''
	\|		\|
	\|		\|
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	\| Shank		\| Shank
	\|-		\|-
	\| ~~ClassII~~		\| '''Class II'''
	\|		\|
	\|		\|
146行目:		143行目:
	\| CASK		\| CASK
	\|-		\|-
	\| ~~ClassIII~~		\| '''Class III'''
	\|		\|
	\|		\|

2015年12月30日 (水) 07:16にWikiSysopによる

2015-12-30T07:16:44Z

← 古い版		2015年12月30日 (水) 16:16時点における版
2行目:		2行目:
	<font size="+1">坪山幸太郎、[http://researchmap.jp/tanakasj 田中慎二]、[http://researchmap.jp/shigeookabe 岡部繁男]</font><br>		<font size="+1">坪山幸太郎、[http://researchmap.jp/tanakasj 田中慎二]、[http://researchmap.jp/shigeookabe 岡部繁男]</font><br>
	''東京大学大学院医学系研究科''<br>		''東京大学大学院医学系研究科''<br>
	~~DOI [[XXXX]]~~/~~XXXX　原稿受付日：2013年10月31日　原稿完成日：2013年月日~~<br>		DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2013年10月31日　原稿完成日：2015年12月30日<br>
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎通介]（慶應義塾大学医学部生理学）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎通介]（慶應義塾大学医学部生理学）<br>
	</div>		</div>

2015年12月30日 (水) 07:15にWikiSysopによる

2015-12-30T07:15:32Z

← 古い版		2015年12月30日 (水) 16:15時点における版
164行目:		164行目:

	==調整機構==		==調整機構==
	PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質の相互作用は[[リン酸化]]によって調節される<ref name=ref6 />。典型的には、リガンドタンパク質のC末端のリン酸化によって、PDZドメインとの相互作用が阻害される。例えば、[[カリウムチャネル]]や[[β1アドレナリン受容体~~]]、[[stargazin~~]]などのC末端がリン酸化されることによって、PSD-95のPDZドメインとの結合能が低下する。また、PDZドメインのリン酸化もリガンドタンパク質との相互作用に影響を及ぼす。例えば、[[Ca2+/カルモジュリン依存製タンパク質キナーゼII\|Ca<sup>2+</sup>/カルモジュリン依存製タンパク質キナーゼII]] ([[Ca2+/calmodulin dependent protein kinase II\|Ca<sup>2+</sup>/calmodulin dependent protein kinase II]], [[CaMKII]]）依存的に[[synapse-associated protein97]]（[[SAP97]])のPDZドメインがリン酸化されることによって、[[NMDA受容型グルタミン酸]]のサブユニットの[[NR2A]]との相互作用が低下する。		PDZドメインタンパク質とリガンドタンパク質の相互作用は[[リン酸化]]によって調節される<ref name=ref6 />。典型的には、リガンドタンパク質のC末端のリン酸化によって、PDZドメインとの相互作用が阻害される。例えば、[[カリウムチャネル]]や[[β1アドレナリン受容体]]などのC末端がリン酸化されることによって、PSD-95のPDZドメインとの結合能が低下する。また、PDZドメインのリン酸化もリガンドタンパク質との相互作用に影響を及ぼす。例えば、[[Ca2+/カルモジュリン依存製タンパク質キナーゼII\|Ca<sup>2+</sup>/カルモジュリン依存製タンパク質キナーゼII]] ([[Ca2+/calmodulin dependent protein kinase II\|Ca<sup>2+</sup>/calmodulin dependent protein kinase II]], [[CaMKII]]）依存的に[[synapse-associated protein97]]（[[SAP97]])のPDZドメインがリン酸化されることによって、[[NMDA受容型グルタミン酸]]のサブユニットの[[NR2A]]との相互作用が低下する。

	==機能==		==機能==

Myuzaki: /* リガンドタンパク質のC末端構造 */

2014-04-06T07:49:40Z

リガンドタンパク質のC末端構造

← 古い版		2014年4月6日 (日) 16:49時点における版
78行目:		78行目:

	===リガンドタンパク質のC末端構造===		===リガンドタンパク質のC末端構造===
	リガンドタンパク質においてPDZドメインとの結合に重要な構造は、先述した溝と相互作用するC末端部分の4つのアミノ酸残基である<ref name=ref2 />~~。両者の安定な結合にはPDZドメインのβBストランド構造との~~[[wikipedia:ja:水素結合\|水素結合]]が寄与している。		リガンドタンパク質においてPDZドメインとの結合に重要な構造は、先述した溝と相互作用するC末端部分の4つのアミノ酸残基である<ref name=ref2 />。両者の安定な結合にはPDZドメインのβBストランド構造との間の[[wikipedia:ja:水素結合\|水素結合]]が寄与している。

	===分類===		===分類===

2013年11月2日 (土) 03:47にWikiSysopによる

2013-11-02T03:47:46Z

← 古い版		2013年11月2日 (土) 12:47時点における版
5行目:		5行目:
	担当編集委員：[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎通介]（慶應義塾大学医学部生理学）<br>		担当編集委員：[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎通介]（慶應義塾大学医学部生理学）<br>
	</div>		</div>

			英語名：PDZ domain protein　独：PDZ-Domänen Proteine　仏：protéines à domaine PDZ

	{{box\|text=		{{box\|text=

2013年11月2日 (土) 03:31にWikiSysopによる

2013-11-02T03:31:20Z

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2013年11月1日 (金) 04:06にTfuruyaによる

2013-11-01T04:06:12Z

← 古い版		2013年11月1日 (金) 13:06時点における版
20行目:		20行目:
	===PDZドメインの構造===		===PDZドメインの構造===
	[[image:PDZ fig1.jpg\|thumb\|350px\|'''図1．PDZドメインの構造'''<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref><br>紫色の矢印がリガンドタンパク質を表す。許可を得て転載。]]		[[image:PDZ fig1.jpg\|thumb\|350px\|'''図1．PDZドメインの構造'''<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref><br>紫色の矢印がリガンドタンパク質を表す。許可を得て転載。]]

			[[image:PDZ fig2.jpg\|thumb\|350px\|'''図2．PDZドメインを持つタンパク質の例'''<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref><br>許可を得て転載。]]

	一般的に、PDZドメインは、6つの[[wikipedia:ja:βストランド構造\|βストランド構造]]（βA-F）と2つの[[wikipedia:ja:αヘリックス構造\|αヘリックス構造]]（αA-B）からなる。リガンドタンパク質はアンチパラレルとなるβストランド構造を持ち、PDZドメインのβBとαBとの間の溝にはまり込むことで結合する。これをβ-strand additionと呼ぶ。PDZドメインのC末端とN末端は非常に近接しているため、PDZドメインが複数並んでいる場合、リガンドタンパク質も近接して位置することになる。この構造的特徴によりリガンドタンパク質間の相互作用が促進されると考えられている<ref name=ref2><pubmed>11741967</pubmed></ref> <ref name=ref3><pubmed>14739991</pubmed></ref> <ref name=ref4><pubmed>11591811</pubmed></ref>。		一般的に、PDZドメインは、6つの[[wikipedia:ja:βストランド構造\|βストランド構造]]（βA-F）と2つの[[wikipedia:ja:αヘリックス構造\|αヘリックス構造]]（αA-B）からなる。リガンドタンパク質はアンチパラレルとなるβストランド構造を持ち、PDZドメインのβBとαBとの間の溝にはまり込むことで結合する。これをβ-strand additionと呼ぶ。PDZドメインのC末端とN末端は非常に近接しているため、PDZドメインが複数並んでいる場合、リガンドタンパク質も近接して位置することになる。この構造的特徴によりリガンドタンパク質間の相互作用が促進されると考えられている<ref name=ref2><pubmed>11741967</pubmed></ref> <ref name=ref3><pubmed>14739991</pubmed></ref> <ref name=ref4><pubmed>11591811</pubmed></ref>。
104行目:		106行目:

	===特徴===		===特徴===
	~~[[image:PDZ fig2.jpg\|thumb\|350px\|'''図2．PDZドメインを持つタンパク質の例'''<ref name=ref6><pubmed>15378037</pubmed></ref><br>許可を得て転載。]]~~

	PDZドメインタンパク質の特徴として、PDZドメインを複数もつ分子が多いということがあげられる<ref name=ref2 />。現在発見されているタンパク質の中では、13個のPDZドメインをもつ[[MUPP1]]が最も多くPDZドメインを持つタンパク質として知られている<ref name=ref5><pubmed>9537516</pubmed></ref>。また、複数のPDZドメインは連続したグループとして存在しており、このような構造的特徴がPDZドメインに結合するリガンドタンパク質を協調的に働かせるのに資していると考えられている。		PDZドメインタンパク質の特徴として、PDZドメインを複数もつ分子が多いということがあげられる<ref name=ref2 />。現在発見されているタンパク質の中では、13個のPDZドメインをもつ[[MUPP1]]が最も多くPDZドメインを持つタンパク質として知られている<ref name=ref5><pubmed>9537516</pubmed></ref>。また、複数のPDZドメインは連続したグループとして存在しており、このような構造的特徴がPDZドメインに結合するリガンドタンパク質を協調的に働かせるのに資していると考えられている。

2013年11月1日 (金) 02:23にTfuruyaによる

2013-11-01T02:23:49Z

← 古い版		2013年11月1日 (金) 11:23時点における版
113行目:		113行目:
	==機能==		==機能==
	PDZドメインはタンパク質間の相互作用に重要な役割を果たす。PDZドメインを含むタンパク質は受容体やシグナル分子といった情報伝達に関連するタンパク質の位置を調節し、シグナル伝達のための超分子複合体の[[足場タンパク質]]として機能する<ref name=ref2 />。例えば、[[ショウジョウバエ]]において、PDZドメインを複数もつ[[InaD]]は、光情報伝達回路中の[[イオンチャネル]]とシグナル分子を一つにまとめている<ref name=ref7><pubmed>21703451</pubmed></ref>。		PDZドメインはタンパク質間の相互作用に重要な役割を果たす。PDZドメインを含むタンパク質は受容体やシグナル分子といった情報伝達に関連するタンパク質の位置を調節し、シグナル伝達のための超分子複合体の[[足場タンパク質]]として機能する<ref name=ref2 />。例えば、[[ショウジョウバエ]]において、PDZドメインを複数もつ[[InaD]]は、光情報伝達回路中の[[イオンチャネル]]とシグナル分子を一つにまとめている<ref name=ref7><pubmed>21703451</pubmed></ref>。


	==参考文献==		==参考文献==
	<references />		<references />

2013年11月1日 (金) 02:23にTfuruyaによる

2013-11-01T02:23:20Z

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