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	非受容体型チロシンキナーゼ		非受容体型チロシンキナーゼ
	1979年Tony Hunterにより、癌遺伝子産物v-Srcおよび癌原遺伝子産物c-Srcがチロシンリン酸化活性を持つことが発見された。これが最初のチロシンキナーゼの報告例であり、以後多くのチロシンキナーゼが同定された。非受容体型チロシンキナーゼは、構造的に、細胞外領域をもたず、細胞内領域にチロシンキナーゼドメインをもつ。チロシンキナーゼドメイン中に自己リン酸化部位を含み、キナーゼ活性を調節している。多くの非受容体型チロシンキナーゼは、神経系においても様々な細胞膜受容体と会合して、膜受容体から細胞内への情報伝達を担う。多くの非受容体型チロシンキナーゼには、SH(Src Homology)~~2ドメインおよびSH3ドメインとよばれるドメイン構造が存在する。これらは、Srcファミリーチロシンキナーゼにおいて最初に見出され、Abl、Fes、Syk~~/~~Zap70、Tec、Ack、Csk、Srm、Rak等にも存在し、細胞内タンパク質~~-~~タンパク質結合を制御する。SH2~~		1979年Tony Hunterにより、癌遺伝子産物v-Srcおよび癌原遺伝子産物c-Srcがチロシンリン酸化活性を持つことが発見された。これが最初のチロシンキナーゼの報告例であり、以後多くのチロシンキナーゼが同定された。非受容体型チロシンキナーゼは、構造的に、細胞外領域をもたず、細胞内領域にチロシンキナーゼドメインをもつ。チロシンキナーゼドメイン中には自己リン酸化部位を含み、自己リン酸化によりキナーゼ活性を調節している。非受容体型チロシンキナーゼは、神経系においても様々な細胞膜受容体と会合して、膜受容体から細胞内への情報伝達を担う。多くの非受容体型チロシンキナーゼには、SH(Src Homology)2ドメインおよびSH3ドメインとよばれるドメイン構造が存在する。これらは、Srcファミリーチロシンキナーゼ（Src、Yes、Fyn、Fgr、Lyn、Lck、Hck、Blk、Frk）において最初に見出され、Abl、Fes、Syk/Zap70、Tec、Ack、Csk、Srm、Rak等もこれらのドメインを持つ。SH2およびSH3ドメインは、細胞内タンパク質-タンパク質結合を制御する。SH2ドメインはチロシンリン酸化部位を認識して結合する。SH3はプロリンリッチ領域を認識して結合する。