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一般に、タンパク質リン酸化は、最もよく見られるタンパク質翻訳後修飾機構である。チロシンキナーゼは、アデノシン三リン酸(ATP)のガンマ位の高エネルギーリン酸基を、基質チロシン残基にあるヒドロキシ基に移動させ、共有結合させる。チロシン残基前後のアミノ酸配列により、チロシンキナーゼの基質特異性が決まる。チロシンフォスファターゼは、チロシンキナーゼに比較して、より基質特異性が広く、セリン・スレオニンを基質とするものも存在する。タンパク質中のリン酸化残基の99%以上はセリンとスレオニンであるが、0.1%に満たないチロシンのリン酸化は生物学的に重要な役割を果たす。 | |||
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