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Αアクチニン (ソースを閲覧)

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-　αアクチニンは1965年に発見されたアクチン結合タンパク質である。非骨格筋型はカルシウム制御を受けている。脳には骨格筋型も存在し、細胞骨格の一員として様々な生理機能に関与している。骨格筋からアクチン結合タンパク質として、その後、βアクチニン（CapZ）、γアクチニン、EUアクチンが報告されているが、αアクチニンとは全く別種のタンパク質と考えられる。
+　αアクチニンは1965年に発見された[[アクチン]]結合タンパク質である。非骨格筋型は[[カルシウム]]制御を受けている。脳には骨格筋型も存在し、細胞骨格の一員として様々な生理機能に関与している。骨格筋からアクチン結合タンパク質として、その後、βアクチニン（CapZ）、γアクチニン、EUアクチンが報告されているが、αアクチニンとは全く別種のタンパク質と考えられる。
 ==研究の歴史==
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 ==発現==
-　代表的なアクチン結合タンパク質の名に恥じず、αアクチニンは基本的にはアクチン線維と共存している。アクチン線維の構造の制御と他のタンパク質をアクチン線維（細胞骨格）に結合する足場／骨格タンパク質（scaffold protein）として機能している。シナプスにおいてはシナプス後膜 (post-synaptic densities)に局在しアクチン線維とNMDA 受容体の連絡に関与していると考えられている。ACTN2は海馬の歯状回(dentate gyrus)で CA1 より強く発現している<ref><pubmed>9454847</pubmed></ref>。細胞骨格と悪性腫瘍はその浸潤や増殖の過程で様々な関係が報告されていている。いわゆる細胞骨格タンパク質が転写制御を行うことが見いだされているが<ref><pubmed>20593452</pubmed></ref>、αアクチニンについても転写を活性化することが報告されている<ref name=ref100><pubmed>20037648</pubmed></ref>。脳腫瘍との関連では、たとえば脳腫瘍のなかで最も悪性のglioblastomaの浸潤との関連が指摘されている<ref name=ref100 />。
+　代表的なアクチン結合タンパク質の名に恥じず、αアクチニンは基本的にはアクチン線維と共存している。アクチン線維の構造の制御と他のタンパク質をアクチン線維（[[細胞骨格]]）に結合する[[足場／骨格タンパク質]]（scaffold protein）として機能している。[[シナプス]]においては[[シナプス後膜]] (post-synaptic densities)に局在しアクチン線維と[[NMDA受容体]]の連絡に関与していると考えられている。ACTN2は[[海馬]]の[[歯状回]](dentate gyrus)で[[CA1]]より強く発現している<ref><pubmed>9454847</pubmed></ref>。細胞骨格と[[wikipedia:ja:悪性腫瘍|悪性腫瘍]]はその浸潤や増殖の過程で様々な関係が報告されていている。いわゆる細胞骨格タンパク質が転写制御を行うことが見いだされているが<ref><pubmed>20593452</pubmed></ref>、αアクチニンについても[[転写]]を活性化することが報告されている<ref name=ref100><pubmed>20037648</pubmed></ref>。[[脳腫瘍]]との関連では、たとえば脳腫瘍のなかで最も悪性の[[glioblastoma]]の浸潤との関連が指摘されている<ref name=ref100 />。
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 　αアクチニンはアクチン結合タンパク質でありF-actin（線維状アクチン）を架橋する、いわゆる細胞骨格タンパク質である。細胞骨格を介して数多くの機能に間接的に直接的に関与している<ref><pubmed>21241830</pubmed></ref>。
-===シグナル伝達に関わる分子としてのαアクチニン===
+===シグナル伝達===
-　αアクチニンはシグナル伝達に関与する分子群の足場タンパク質として機能している。また、様々なシグナル伝達経路でその機能が調節されている。
+　αアクチニンは[[シグナル伝達]]に関与する分子群の足場タンパク質として機能している。また、様々なシグナル伝達経路でその機能が調節されている。
-#プロテアーゼ（カルパイン）を介した制御<br>αアクチニンはMAPKKKであるMEKK1に結合し，MEKK1を介したカルパインの活性化を制御している。
+#プロテアーゼ（カルパイン）を介した制御<br>αアクチニンは[[MAPKKK]]である[[MEKK1]]に結合し，MEKK1を介したカルパインの活性化を制御している。
-#イノシトールリン脂質を介したシグナル伝達<br>αアクチニンはPIP2やPIP3に結合し、これらの結合はαアクチニンのインテグリンに対する結合を阻害し、またアクチン線維架橋能も低下する。また、αアクチニンはPI3キナーゼの調節サブユニットに直接結合する。
+#[[イノシトールリン]]脂質を介したシグナル伝達<br>αアクチニンは[[PIP2]]や[[PIP3]]に結合し、これらの結合はαアクチニンの[[インテグリン]]に対する結合を阻害し、またアクチン線維架橋能も低下する。また、αアクチニンは[[PI3キナーゼ]]の調節サブユニットに直接結合する。
-#タンパク質キナーゼによるリン酸化<br>αアクチニンはFAK(focal adhesion kinase)などのチロシンキナーゼでリン酸化される。
+#タンパク質キナーゼによるリン酸化<br>αアクチニンは[[FAK]] ([[focal adhesion kinase]])などの[[チロシンキナーゼ]]でリン酸化される。
 #カルシウムイオンを介した調節<br>非筋型αアクチニンはカルシウムイオンと結合するとアクチン線維に対する結合能が低下する。
-===αアクチニンのシナプスに於ける機能===
+===シナプスに於ける機能===
 　αアクチニンはシナプスにおいて相互作用する分子が複数同定されており、シナプスにおいて重要な働きをしていると考えられている。
-#NMDA受容体<br>ACTN2はNMDA受容体とシナプス後膜(PSD)で特異的に結合している。この結合は、Ca/CaM で阻害されるので、NMDA受容体に抑制的に働いていると考えられている。
+#NMDA受容体<br>ACTN2は[[NMDA受容体]]と[[シナプス後膜]] (PSD)で特異的に結合している。この結合は、Ca/[[CaM]]で阻害されるので、NMDA受容体に抑制的に働いていると考えられている。
-#Densin<br>Densinは膜貫通型糖タンパク質で細胞質側にPDZドメインをもち、シナプス後膜(PSD)に発現している。αアクチニンはDensinと特異的に結合している。またDensinはCaMKIIとも結合するので、ACTN-CaMKII-Densin複合体がシナプスの機能に関与していると考えられている。
+#Densin<br>Densinは膜貫通型糖タンパク質で細胞質側に[[PDZドメイン]]をもち、PSDに発現している。αアクチニンはDensinと特異的に結合している。また[[Densin]]はCaMKIIとも結合するので、ACTN-CaMKII-Densin複合体がシナプスの機能に関与していると考えられている。
-#A2A受容体<br>αアクチニンはアデノシンA2A受容体に結合し、A2A受容体の凝集と細胞内移行(internalization)に関与していると考えられている。
+#A2A受容体<br>αアクチニンは[[アデノシンA2A受容体]]に結合し、A2A受容体の凝集と細胞内移行(internalization)に関与していると考えられている。