「熱ショックタンパク質」の版間の差分

<span>アセチルコリンレセプターは細胞内で<span lang="EN-US">Rapsynというタンパク質を介してHSP90βと会合し、 神経筋接合部の発達と維持に関わっている<ref><pubmed> 18940591 </pubmed></ref></span></span><span lang="EN-US">。</span>  

<span>あらかじめ熱ショックを組織に加えることにより、<span lang="EN-US">HSP70、HSC70、HSP32やHSP27が亢進し、神経保護作用を示すことが分かっている<ref><pubmed> 10341239 </pubmed></ref><ref><pubmed> 11842441 </pubmed></ref><ref><pubmed> 16595740 </pubmed></ref><ref><pubmed> 11756523 </pubmed></ref><ref><pubmed> 17443800 </pubmed></ref><ref><pubmed> 10646515 </pubmed></ref><ref><pubmed> 10686353 </pubmed></ref>。熱ストレスによりHSC70が大脳皮質のシナプスに局在し、HSP40と会合し、変性タンパク質をリフォールディングする<ref><pubmed> 17203483 </pubmed></ref>。また熱ストレスによりグリア細胞からHSP70が産生され、細胞間を移動し、隣り合う神経細胞の突起に輸送されることが分かっている<ref><pubmed> 3947949 </pubmed></ref>。</span><span style="color:black">この生理反応を応用し、坐骨神経細胞の切断端にHSP70/HSC70を細胞外から添加すると神経細胞死が抑制されると報告されている<ref><pubmed> 9222601 </pubmed></ref><ref><pubmed> 15270081 </pubmed></ref>。</span></span> &nbsp;

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<span lang="EN-US">HSC70は神経組織において発現が高い。ALSの病変となる脊髄では比較的低レベルのHSC70が発現しているが、ADの病変となる海馬や内嗅皮質においては高レベルの発現が見られる。そしてPDの病変箇所である黒質においては中間の発現レベルであることが確認されており、丁度それぞれの疾患の発症頻度とよく逆相関しているため、HSC70の神経変性疾患における神経保護作用が示唆されている<ref><pubmed> 17441507 </pubmed></ref>。</span>