16,040
回編集
「チロシンリン酸化」の版間の差分
細
→受容体型チロシンホスファターゼ
| 230行目: | 230行目: | ||
細胞内のD1およびD2ドメインはそれぞれ280個程のアミノ酸残基からなり、高度に保存されている。この内、細胞膜に近い側のD1ドメインのみがホスファターゼ活性を持ち、その活性中心配列は(I/V)HCXAGXXR(S/T)Gである。一方、C末端側のD2ドメインはホスファターゼ活性を持たず、様々な結合タンパク質と会合する<ref><pubmed>17085782</pubmed></ref>。 | 細胞内のD1およびD2ドメインはそれぞれ280個程のアミノ酸残基からなり、高度に保存されている。この内、細胞膜に近い側のD1ドメインのみがホスファターゼ活性を持ち、その活性中心配列は(I/V)HCXAGXXR(S/T)Gである。一方、C末端側のD2ドメインはホスファターゼ活性を持たず、様々な結合タンパク質と会合する<ref><pubmed>17085782</pubmed></ref>。 | ||
神経系で重要な役割を果たすものとして、受容体型では[[ | 神経系で重要な役割を果たすものとして、受容体型では[[PTPRF|LAR]]、[[PTPRS|PTPσ]]、[[PTPRD|PTPδ]]、[[PTPζ]]等がある。受容体型チロシンホスファターゼのリガンド分子に付いては未だ不明な点が多いが、これまでに、 | ||
#[[ヘパラン硫酸プロテオグリカン]]である[[シンデカン]]がLARと結合してそのホスファターゼ活性を抑制し、軸索伸長を制御する<ref><pubmed>16213816</pubmed></ref> | #[[ヘパラン硫酸プロテオグリカン]]である[[シンデカン]]がLARと結合してそのホスファターゼ活性を抑制し、軸索伸長を制御する<ref><pubmed>16213816</pubmed></ref> | ||