「カルシニューリン」の版間の差分

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<font size="+1">[http://researchmap.jp/mio_nonaka/?lang=japanese 野中美応]</font><br>
''Centre for Cognitive and Neural Systems, The University of Edinburgh''<br>
DOI [[XXXX]]/XXXX 原稿受付日:2013年1月8日 原稿完成日:2013年2月20日<br>担当編集委員:[http://researchmap.jp/2rikenbsi/?lang=japanese 林康紀](理化学研究所)<br>
</div>
英:Calcineurin 英略称:CaN, CN, caln, ccn1, cna1, calna1
同義語:Protein phosphatase 2B ([[PP2B]]), Protein phosphatase 3 (ppp3), calcium-dependent serine-threonine phosphatase
{{box
|text= カルシニューリンは、脳神経系に豊富に発現する[[カルシウム・カルモジュリン依存的セリン-スレオニン脱リン酸化酵素]]である。[[PP1]]/[[PP2A]]/カルシニューリンスーパーファミリーに属する<ref name=ref1><pubmed>11015619</pubmed></ref> 脳神経系においては、[[シナプス]]刺激などによる[[カルシウム]]により活性化され、[[NFAT]]、[[ダイナミンI]]、[[Inhibitor-1]]([[L-I]])/[[DARPP-32]]、[[Tau]]、[[CRTC]]、[[GluA1]]、[[FMRP]]、[[Bcl-2]]、[[GABAA受容体|GABA<sub>A</sub>受容体]]といった多様な基質を脱リン酸化する。[[長期抑制]]・[[長期増強]]などの[[シナプス可塑性]]、ひいては[[記憶]][[学習]]や、[[神経突起]]伸長・細胞内カルシウム・遺伝子発現調節・[[アポトーシス]]の制御に関わるとされている。}}
== カルシニューリンとは  ==
{{Infobox protein family
{{Infobox protein family
| Symbol =CaN, CN, PP2B, ppp3, caln, ccn1, cna1, calna1
| Symbol =CaN, CN, PP2B, ppp3, caln, ccn1, cna1, calna1
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| CDD =
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 1978年にKleeらが初めて精製し<ref><pubmed>201280</pubmed></ref>、[[ホスホジエステラーゼ]]の調節サブユニットとして報告し、カルシニューリン(calcineurin)と名付けられたが、その後1982年にCohenらによって[[脱リン酸化酵素]]であると同定された<ref><pubmed>6279434</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]細胞においてCa<sup>2+</sup>により活性化される唯一の脱リン酸化酵素であり、[[脳神経]]系に豊富に発現する。進化的には、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[ショウジョウバエ|ハエ]]・哺乳類に至るまで保存されている。  
英:Calcineurin 英略称:CaN, CN, caln, ccn1, cna1, calna1
 
同義語:Protein phosphatase 2B (PP2B), Protein phosphatase 3 (ppp3), calcium-dependent serine-threonine phosphatase
 
 カルシニューリンは、脳神経系に豊富に発現する[[カルシウム・カルモジュリン依存的セリン-スレオニン脱リン酸化酵素]]である。[[PP1]]/[[PP2A]]/カルシニューリンスーパーファミリーに属する<ref name=ref1><pubmed>11015619</pubmed></ref> 脳神経系においては、[[シナプス]]刺激などによる[[カルシウム]]により活性化され、[[NFAT]]、[[ダイナミンI]]、[[Inhibitor-1]]([[L-I]])/[[DARPP-32]]、[[Tau]]、[[CRTC]]、[[GluA1]]、[[FMRP]]、[[Bcl-2]]、[[GABAA受容体|GABA<sub>A</sub>受容体]]といった多様な基質を脱リン酸化する。[[長期抑制]]・[[長期増強]]などの[[シナプス可塑性]]、ひいては[[記憶]][[学習]]や、[[神経突起]]伸長・細胞内カルシウム・遺伝子発現調節・[[アポトーシス]]の制御に関わるとされている。
 
== カルシニューリンとは  ==
 
 1978年にKleeらが初めて精製し<ref><pubmed>201280</pubmed></ref>、[[ホスホジエステラーゼ]]の調節サブユニットとして報告し、カルシニューリン(calcineurin)と名付けられたが、その後1982年にCohenらによって[[脱リン酸化酵素]]であると同定された<ref><pubmed>6279434</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]細胞においてCa<sup>2+</sup>により活性化される唯一の脱リン酸化酵素であり、脳神経系に豊富に発現する。進化的には、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[ショウジョウバエ|ハエ]]・哺乳類に至るまで保存されている。  


==構造==
==構造==
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=== 小胞の内在化  ===
=== 小胞の内在化  ===


 カルシニューリンはダイナミン I と結合し、[[エンドサイトーシス]]小胞を構成するタンパク質であるダイナミン、[[アンフィフィジン]]、[[シナプトジャニン]]らを脱リン酸化することで[[シナプス小胞]]のエンドサイトーシスを促進する<ref><pubmed>9651678</pubmed></ref>。 また、NMDA型グルタミン酸受容体依存的な[[AMPA型グルタミン酸受容体]]の内在化を担う。  
 カルシニューリンはダイナミン I と結合し、[[エンドサイトーシス]]小胞を構成するタンパク質であるダイナミン、[[アンフィフィジン]]、[[シナプトジャニン]]らを脱リン酸化することで[[シナプス小胞]]のエンドサイトーシスを促進する<ref><pubmed>9651678</pubmed></ref>。 また、NMDA型[[グルタミン酸]]受容体依存的な[[AMPA型グルタミン酸受容体]]の内在化を担う。  


== 脳神経疾患とのかかわり  ==
== 脳神経疾患とのかかわり  ==
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== 参考文献  ==
== 参考文献  ==


<references />  
<references />
 
<br> (執筆者:野中美応 担当編集委員:尾藤晴彦)