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 英：Ca<sup>2+</sup>/calmodulin-dependent protein kinase、英略語：CaMK
-同義語：[[カルシウム]]カルモジュリン依存性[[蛋白質リン酸化酵素]]、CaMキナーゼ
+同義語：[[カルシウム]]カルモジュリン依存性[[蛋白質リン酸化酵素]]、CaMキナーゼ、Ca<sup>2+</sup>／カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ
 タンパク質リン酸化酵素は、特定の基質を標的とする”dedicated kinase”と、幅広い基質選択性を有した、”multifunctional kinase”に分類される。Ca2+/カルモジュリンの結合によって活性化されるカルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼも、前者であるMLCK、EF-2キナーゼなどと、後者の多機能性CaMKであるCaMKI、CaMKII、CaMKIVに分類される。多機能性CaMKは、その幅広い基質選択性により、複数の基質を細胞内でリン酸化することが可能と考えられ、その結果様々な細胞種において多彩な細胞機能修飾能を発揮できる。
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 == 歴史 ==
+年に骨格筋においてcAMPによるグリコーゲンの分解がタンパク質リン酸化により媒介されることが発見され、cAMPやcGMP、Ca<sup>2+</sup>といったセカンドメッセンジャーが細胞機能に及ぼす影響の多くが、タンパク質リン酸化により媒介されると考えられるようになりった<ref><PubMed>xxxxxx</pubmed></ref>。タンパク質リン酸化のCa<sup>2+</sup>による活性化がまず報告されたのは、ホスホリラーゼキナーゼやミオシン軽鎖キナーゼである。脳研究では、シナプトソーム膜（synaptosomal membrane) のCa<sup>2+</sup>依存的なリン酸化が報告されたのち、脳に存在する基質としてsynapsinIなどを基質として用いた酵素精製が進み、CaMKIとCaMKIIが同定され、特に脳において活性が高いことが示された。においても例外ではなく、サイクリックヌクレオチド依存性タンパク質キナーゼの研究が先に進み、ととも1970
 == 分類 ==