「Αアクチニン」の版間の差分

== βアクチニン  ==

　丸山工作のβアクチニンは分子量3万程度の2個のサブユニットからなるヘテロダイマーである。当初、βアクチニンは骨格筋のZ膜側とは反対側（矢じり端＜＊注1＞）に結合して、アクチンフィラメントの長さを一定に保つ機能が推定されていた。1981年にはProc Natl Acad Sciにβアクチニンはアルブミンであるという論文が掲載されたが、さすがにこれは誤報であった＜＊注2＞。しかし、1987年にZ膜から反矢じり端結合タンパク質が精製され、CapZと命名された。CapZはβアクチニンに他ならなかった。βアクチニンが矢じり端に結合すると思われたのは混和タンパク質（トロポモジュリン）によるものと結論された。このためβアクチニンの名前はほぼ消滅し、現在はCapZが定着している。  

　CapZは骨格筋と心筋で見いだされおり、Z膜へアクチン線維を固定化している。マウスではCapZの部分欠損はProtein Kinase C系シグナル伝達が低下し、心筋肥大と生後早期死亡をもたらす<ref><pubmed>22155006</pubmed></ref>。  

＜＊注1＞ F（線維状）アクチンには方向性があり、ミオシン頭部を結合させると矢じり構造を示す。この矢印の先端側を矢じり端（pointed end、P端、－端）、その反対側を反矢じり端（barbed end、B端、＋端）という。アクチンの重合速度（線維の伸長速度）は反矢じり端のほうが早い（アクチンモノマーが結合しやすい、5～10倍）ことから、反矢じり端は＋端とも表現される。骨格筋ではアクチンはZ膜に反矢じり端を埋め込むように固定され、矢じり端は自由端となっている。  

== Euアクチニンとγアクチニン  ==