「Gタンパク質共役型受容体」の版間の差分

多くのGPCRのN末端領域と細胞外ループは糖鎖修飾を受ける。最もよく知られているのがN型グリコシル化で受容体タンパク質の合成過程において粗面小胞体でオリゴ糖トランスフェラーゼによって付加される。N型グリコシル化のコンセンサス配列はAsn-X-Ser/Thr (XはPro以外のアミノ酸）であり、アスパラギン(Asn)に修飾を受ける<ref><pubmed> 6847620 </pubmed></ref>。多くのクラスAのGPCRでは1～複数個の、クラスB及びクラスCのGPCRではそれより多くの糖鎖修飾付加が報告されており<ref><pubmed> 10465525 </pubmed></ref><ref><pubmed> 25981296 </pubmed></ref>、細胞質膜上への発現や輸送、リガンドとの結合、Gタンパク質との結合<ref><pubmed> 26100877 </pubmed></ref>等への影響が報告されている。

===== * ジスルフィド結合 =====

===== * パルミトイル化 =====

多くのGPCRでは7番目の膜貫通領域直近のC末端側領域に存在する保存されたシステイン残基がS-ルミトイル化修飾を受ける。S-パルミトイル化修飾とは飽和脂肪酸であるパルミチン酸（ C₁₆H₃₂O₂)がシステイン残基のチオール基にチオエステル結合で付加される可逆的な修飾で細胞質側に存在するDHHCタンパク質ファミリーを介する<ref><pubmed> 20168314 </pubmed></ref>。多くはC末端領域に1～3個のパルミトイル化修飾が見つかっておりパルミトイル化されたC末端領域は新たな細胞内ループを形成する。パルミトイル化修飾によるGPCRの機能調節は多岐に渡り各受容体によって異なるが、受容体の成熟、細胞質膜へ発現や輸送、Gタンパク質との結合への影響、脱感作やインターナリゼーションに関与することが報告されている<ref><pubmed> 19131499 </pubmed></ref>。