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== 歴史 == | == 歴史 == | ||
アクチニンは1965年に[[wikipedia:JA:江橋節郎]]、文子夫妻と[[wikipedia:JA:丸山工作]]により[[骨格筋]]の粗精製[[アクチン]]より分離された最初のアクチン結合タンパク質である。当時のアミノ酸組成分析（今では古典的な各アミノ酸の含有量をスター図で示す比較法）ではアクチンと類似しているデータが得られたために、アクチニンと命名された <ref><pubmed>12076539</pubmed></ref>。 | |||
== αアクチニン == | == αアクチニン == | ||
江橋夫妻らのα- | 江橋夫妻らのα-アクチニンactininは[[カルシウム]]制御因子（[[トロポニン]]）の生成過程で超沈殿（アクチンと[[ミオシン]]が[[wikipedia:JA:ATP]]付加により形成する凝集体を吸光度として測定する）を促進する活性因子として分離された<ref><pubmed>5857104</pubmed></ref>。 | ||
ヒトのαアクチニンにはACTN1、2、3、4の4個が見出されている。ACTN1と4のC末端[[カルモジュリン]]様ドメインのEFハンドは機能しており、Caを結合するCa制御性因子である。骨格筋型のACTN2と3の[[wikipedia:JA:EFハンド]]はカルシウム結合能を失っている。[[細胞骨格]]の形成を含めて[[wikipedia:JA:腫瘍]]細胞の浸潤との関連など多彩な機能が報告されている。 | |||
[[Image:ActinBindingDomain.png|thumb|right|300px|<b>図1</b> | [[Image:ActinBindingDomain.png|thumb|right|300px|<b>図1</b> αアクチニンはEFハンド（骨格筋タイプではCa結合能を失っている）を持つカルモジュリン様ドメイン（CaM）、[[スペクトリン]]様繰り返し配列（SpR）、[[カルポニン]]様ドメインからなる。二つの分子がN末端とC末端をアンチパラレルに結合したホモダイマーとなり、その両端がアクチン結合能を持つ。]] | ||
[[Image:AlphaActin.png|thumb|right|300px|<b>図2</b> | [[Image:AlphaActin.png|thumb|right|300px|<b>図2</b> αアクチンはアクチン結合蛋白質であり、Fアクチン（線維状アクチン）を束ねる。]] | ||
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〜100kDa | 〜100kDa | ||
逆平行に結合したホモダイマーとして存在 | |||
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アクチン結合タンパク質 | アクチン結合タンパク質 | ||
F- | F-actin（線維状アクチン）を架橋 | ||
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丸山工作の一派により、ウサギ骨格筋からγアクチニン<ref><pubmed>1002672</pubmed></ref>とニワトリ骨格筋からEuアクチニン<ref><pubmed> 6783638</pubmed></ref>が報告されている。それぞれ1報告のみであり、クローニングもされておらず、詳細は不明である。 | 丸山工作の一派により、ウサギ骨格筋からγアクチニン<ref><pubmed>1002672</pubmed></ref>とニワトリ骨格筋からEuアクチニン<ref><pubmed> 6783638</pubmed></ref>が報告されている。それぞれ1報告のみであり、クローニングもされておらず、詳細は不明である。 | ||
== 参考文献 == | == 参考文献 == | ||