「ヒストンメチル基転移酵素」の版間の差分

　1964年にゲノムDNAのmRNAへの転写はヒストンタンパク質のリジンのε-アミノ基のメチル化によって調節されることが見出された<ref name=Allfrey1964><pubmed>17836360</pubmed></ref>。しかし、[[w:Thomas Jenuwein|Thomas Jenuwein]]らにより、最初のヒストンリジンメチル基転移酵素であるヒトおよびマウス SUV39H1 (suppressor of variegation 3-9 homolog1、KMT1Aとしても知られる) が同定、報告されたのは 2000年になってからのことであった。この酵素は、酵母からヒトまで進化的に保存されている<ref name=Rea2000><pubmed>10949293</pubmed></ref>。その後、ショウジョウバエの３つのタンパク質、Su(var)3-9、Enhancer of Zeste、Trithoraxが共通して持つSETドメインとのホモロジー検索により、多くのヒストンリジンメチル基転移酵素が同定された<ref name=Dillon2005><pubmed>16086857</pubmed></ref><ref name=Jenuwein2006><pubmed>16857008</pubmed></ref>。一方、タンパク質アルギニンメチル基転移酵素に関しては、ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で9つが同定されている。

　タンパク質アルギニンメチル基転移酵素は、真核生物に広く存在する酵素群であり、アルギニン残基のメチル化を触媒することによって様々な生物学的プロセスに関与する。タンパク質アルギニンメチル基転移酵素ファミリーは、共通のメチルトランスフェラーゼ（MTase）ドメインを持つタンパク質群である。タンパク質アルギニンメチル基転移酵素のMTaseドメインは、補因子であるSAM/Adometと結合して、アルギニン残基にメチル基を転移させる。また一部のタンパク質アルギニンメチル基転移酵素には、リン酸化や酸化などの修飾を介してシグナル伝達に関与するドメインも存在する<ref name=Lee2005><pubmed>16051612</pubmed></ref><ref name=Iwasaki2007><pubmed>17971302</pubmed></ref>。