16,040
回編集
細編集の要約なし |
細 (→歴史・背景) |
||
15行目: | 15行目: | ||
一方、タンパク質アルギニンメチル基転移酵素は、ヒストンやその他のタンパク質のアルギニン残基のメチル化を触媒することによって様々な生物学的プロセスに関与する。ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で9つが同定されている。 | 一方、タンパク質アルギニンメチル基転移酵素は、ヒストンやその他のタンパク質のアルギニン残基のメチル化を触媒することによって様々な生物学的プロセスに関与する。ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で9つが同定されている。 | ||
いずれも[[S- | いずれも[[S-アデノシル-L-メチオニン]] ([[S-adenosyl-L-methionine]], [[SAM]]/[[Adomet]])を[[補因子]]として、アルギニン残基にメチル基を転移させる。[[酵母]]からヒトまで広く[[真核生物]]で進化的に保存されている<ref name=Rea2000><pubmed>10949293</pubmed></ref>。 | ||
== 構造 == | == 構造 == |