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<div align="right">  
== Shank ==
<font size="+1">林 真理子</font><br>
''慶應義塾大学 医学部''<br>
DOI：<selfdoi />　原稿受付日：2012年5月28日　原稿完成日：2012年6月6日<br>
担当編集委員：[http://researchmap.jp/michisukeyuzaki 柚崎 通介]（慶應義塾大学 医学部生理学）<br>
</div>


{{PBB|geneid=50944}} {{PBB|geneid=22941}} {{PBB|geneid=85358}}
<br>英：Shank (SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein)<br>同義語：ProSAP (Proline-rich synapse-associated protein), CortBP (Cortactin-binding protein), Somatostatin receptor-interacting protein (SSTRIP), GKAP/SAPAP-interacting protein, SPANK, Synamon&nbsp;<br><br>&nbsp;Shankは、多くの蛋白質と相互作用する2000個以上のアミノ酸からなる巨大な足場蛋白質である．選択的スプライシングによりさまざまな遺伝子産物が得られるが、最も長いものはアンキリンリピート、SH3ドメイン、PDZドメイン、プロリンリッチ配列、SAMドメインからなる．それぞれのドメインが相互作用する蛋白質を持つので、結合蛋白質は多岐にわたる．自閉症との関連が指摘されている．　<br><br>


英：Shank (SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein)
== Shankの構造  ==


同義語：ProSAP (Proline-rich synapse-associated protein), CortBP (Cortactin-binding protein), Somatostatin receptor-interacting protein (SSTRIP), GKAP/SAPAP-interacting protein, SPANK, Synamon&nbsp;
<br>図１　Shank ドメイン構造と選択的スプライシング産物 [[Image:Shank.png|frame|right|250px|図１　Shank ドメイン構造と選択的スプライシング産物]]<br><br>Shankには異なった遺伝子にコードされるShank1、2、3がある．Shankのドメイン構造はアミノ端から、アンキリンリピート、SH3 (Src homology 3)ドメイン、PDZ (PSD-95, Dlg, Zo-1)ドメイン、1000残基以上に及ぶプロリン、セリン、グリシンに富む配列、SAM (Sterile alpha motif)からなる（図１）．選択的スプライシングにより、アンキリンリピートやSH3ドメイン、SAMドメインを欠くものもある．


{{box|text=
サブタイプ毎の別名は、
　Shankは、2000個以上の[[wikipedia:ja:アミノ酸|アミノ酸]]からなる巨大な[[足場タンパク質]]である。[[wikipedia:ja:選択的スプライシング|選択的スプライシング]]によりさまざまな遺伝子産物が得られるが、最も長いものは[[アンキリンリピート]]、[[SH3ドメイン|SH3 (Src homology 3)ドメイン]]、[[PDZドメイン|PDZ (<u>P</u>SD-95, <u>D</u>lg, <u>Z</u>o-1)ドメイン]]、プロリンリッチ配列、[[SAMドメイン|SAM (Sterile alpha motif)ドメイン]]からなる。それぞれのドメインが相互作用するタンパク質を持つので、結合タンパク質は多岐にわたる。[[自閉症]]との関連が指摘されている。　
 
}}
*Shank1=GKAP/SAPAP-interacting protein=SPANK-1=SSTRIP=Synamon
*Shank2=CortBP1=ProSAP1=SPANK-3  
*Shank3=ProSAP2=SPANK-2
 
<br>  
 
== Shankの発現  ==


== 構造  ==
いずれのサブタイプも脳に広範に発現している．細胞レベルでは、シナプス後部、特に[[シナプス後肥厚]]に多く分布している．


　Shankには異なった遺伝子にコードされるShank1、2、3がある。Shankのドメイン構造はアミノ端から、アンキリンリピート、SH3ドメイン、PDZドメイン、1000残基以上に及ぶプロリン、セリン、グリシンに富む配列、SAMからなる（図1）。選択的スプライシングにより、アンキリンリピートやSH3ドメイン、SAMドメインを欠くものもある。
脳以外では、Shank2は腎臓、肝臓に、Shank3は心臓、精巣にも発現している．<ref><pubmed>10506216</pubmed></ref>


サブタイプ毎の別名は、
== Shankの機能  ==


*Shank1 = GKAP/SAPAP-interacting protein = SPANK-1 = Somatostatin receptor-interacting protein (SSTRIP) = Synamon
Shankを神経細胞に過剰発現するとスパインの肥大化が起こり、特にShank結合蛋白質であるHomerとの共発現はスパインのを更なる肥大化を引き起こす．<ref><pubmed>11498055</pubmed></ref> さらに、本来、スパインを持たない抑制性の小脳顆粒細胞にShankを導入すると、 NMDA型やAMPA型のグルタミン酸受容体をもつスパインを形成するようになる. <ref><pubmed>15814786</pubmed></ref>．
*Shank2 = CortBP1 (Cortactin-binding protein 1) = ProSAP1 (Proline-rich synapse-associated protein 1) = SPANK-3
*Shank3 = ProSAP2 = SPANK-2


[[Image:Shank.png|thumb|center|250px|<b>図1．Shank ドメイン構造と選択的スプライシング産物</b><br />Ank:アンキリンリピート<br />SH3:SH3ドメイン<br />PDZ:PDZドメイン<br />Pro rich:プロリンリッチ配列<br />SAM:SAMドメイン]]
Shank分子間のドメイン間相互作用によりオリゴマーを形成するShankと、両端に２つずつのリガンド結合部位をもつ逆平行4量体を形成するHomerは互いに架橋して、高次のネットワーク構造を形成する．このShankとHomerの高次複合体がシナプス後肥厚の骨格となると考えられる． <ref><pubmed>19345194</pubmed></ref>  


== 発現 ==
== Shankの分子内・分子間相互作用 ==


　Shank1, [http://mouse.brain-map.org/gene/show/84192 Shank2], [http://mouse.brain-map.org/gene/show/37264 Shank3]いずれのサブタイプも脳に広範に発現している。細胞レベルでは、[[シナプス後部]]、特に[[シナプス後肥厚部]]に多く分布している。
<br>Shank分子内、あるいはShank分子間の相互作用としては、アンキリンリピートとSH3ドメインが相互作用する <ref><pubmed>15496675</pubmed></ref>ほか、PDZドメインはホモ二量体を<ref name="ref2"><pubmed>12954649</pubmed></ref>、SAMドメインは多量体を<ref name="ref3"><pubmed>16439662</pubmed></ref> 形成する．このPDZドメインによるホモ二量体形成には、PDZドメイン本来の蛋白質結合部位は関与しないので、二量体を形成しても、他のPDZリガンドは結合できる（図２）．一方、結晶化されたSAMドメインは一周6分子の螺旋状ポリマーを形成しており（図３）、更にこの螺旋が側面で会合して、Zn2+イオンに依存性の二次元の広がりをもつシートを形成する．<br> 但し、SAMドメインの大きさはShank全長の3%にしか相当しないので、上流の長い配列も含めて大きなポリマーを形成できるかどうかは不明である．


　脳以外では、Shank2は[[wikipedia:ja:腎臓|腎臓]]、[[wikipedia:ja:肝臓|肝臓]]に、Shank3は[[wikipedia:ja:心臓|心臓]]、[[wikipedia:ja:精巣|精巣]]にも発現している<ref><pubmed>10506216</pubmed></ref> 。
[[Image:1Q3P.jpg|frame|right|250px|図２　Shank PDZ ドメインによるダイマー形成とGKAPとの相互作用　&lt;span class=]]" class="fck_mw_frame fck_mw_right" /&gt;


== 機能  ==
図２　Shank PDZ ドメインによるダイマー形成とGKAPとの相互作用　<ref name="ref2" />


　Shankを神経細胞に過剰発現すると[[スパイン]]の肥大化が起こり、特にShank結合タンパク質である[[Homer]]との共発現はスパインのを更なる肥大化を引き起こす<ref><pubmed>11498055</pubmed></ref>。 さらに、本来、スパインを持たない[[小脳]][[顆粒細胞]]にShankを導入すると、 [[NMDA型グルタミン酸受容体]]や[[AMPA型グルタミン酸受容体]]をもつスパインを形成するようになる<ref><pubmed>15814786</pubmed></ref>。
図３　Shank SAM ドメインの結晶構造 <ref name="ref3" />[[Image:Shank-SAM 2F44.png|frame|right|250px|図３　Shank SAMドメインの結晶構造　&lt;span class=]]" class="fck_mw_frame fck_mw_right" /&gt;


　Shank分子間のドメイン間相互作用によりオリゴマーを形成するShankと、両端に2つずつのリガンド結合部位をもつ逆平行4量体を形成するHomerは互いに架橋して、高次のネットワーク構造を形成する。このShankとHomerの高次複合体がシナプス後肥厚部の骨格となると考えられる<ref><pubmed>19345194</pubmed></ref> 。
<br>  


== 分子内・分子間相互作用 ==
== Shankと相互作用する蛋白質 ==


　Shank分子内、あるいはShank分子間の相互作用としては、アンキリンリピートとSH3ドメインが相互作用する<ref><pubmed>15496675</pubmed></ref>ほか、PDZドメインはホモ二量体を<ref name="ref2"><pubmed>12954649</pubmed></ref>、SAMドメインは多量体を<ref name="ref3"><pubmed>16439662</pubmed></ref> 形成する。このPDZドメインによるホモ二量体形成には、PDZドメイン本来のタンパク質結合部位は関与しないので、二量体を形成しても、他のPDZリガンドは結合できる（図2）。一方、結晶化されたSAMドメインは一周6分子の螺旋状ポリマーを形成しており（図3）、更にこの螺旋が側面で会合して、Zn<sup>2+</sup>イオンに依存性の二次元の広がりをもつシートを形成する。
<br>  


　但し、SAMドメインの大きさはShank全長の3%にしか相当しないので、上流の長い配列も含めて大きなポリマーを形成できるかどうかは不明である。 <gallery widths="250px" heights="250px">
=== 受容体・膜蛋白質  ===
Image:1Q3P.jpg|'''図２　Shank PDZ ドメインによるダイマー形成とGKAPとの相互作用 PDB 1q3p'''<ref name="ref2" />
Image:Shank-SAM 2F44.png|'''図３　Shank SAM ドメインの結晶構造 PDB 2f44'''<ref name="ref3" />
</gallery>


== Shankと相互作用するタンパク質  ==
いずれも、カルボキシ端がShankのPDZドメインに結合する．<br> G protein-coupled alpha-latrotoxin receptor CL1 <ref><pubmed>10958799</pubmed></ref>


[[Image:3L4F.jpg|thumb|250px|図４　Shank PDZ ドメインとβPIXとの相互作用 PDB 3l4f <ref><pubmed>20117114</pubmed></ref> ]]
Somatostatin receptor subtype 2 <ref><pubmed>10551867</pubmed></ref>  


=== 受容体・膜タンパク質  ===
Na+/H+ exchanger 3 <ref><pubmed>16293618</pubmed></ref>


　いずれも、C末端(C-terminus)がShankのPDZドメインに結合する。
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator <ref><pubmed>14679199</pubmed></ref>


*[[G protein-coupled α-latrotoxin receptor]] CL1<ref><pubmed>10958799</pubmed></ref>
GluA1 <ref><pubmed>16606358</pubmed></ref>&nbsp;


*[[ソマトスタチン受容体]]サブタイプ2<ref><pubmed>10551867</pubmed></ref>
mGluR1,5 <ref><pubmed>10433269</pubmed></ref>&nbsp; これらは、Shankに結合するHomerとも相互作用する．


*[[Na+/H+交換輸送体|Na<sup>+</sup>/H<sup>+</sup>交換輸送体]] 3<ref><pubmed>16293618</pubmed></ref>
GluR delta 2 <ref><pubmed>15207857</pubmed></ref>&nbsp;


*[[嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子]] (Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator, CFTR)<ref><pubmed>14679199</pubmed></ref>
=== シナプス足場蛋白質  ===


*[[AMPA型グルタミン酸受容体]][[GluA1]]サブユニット<ref><pubmed>16606358</pubmed></ref>
DLGAP1/GKAP <ref><pubmed>10488079</pubmed></ref>  


*[[代謝活性型グルタミン酸受容体]]サブユニット[[MGluR1|mGluR1]]、[[MGluR5|mGluR5]]<ref><pubmed>10433269</pubmed></ref>&nbsp; これらは、Shankに結合するHomerとも相互作用する。
Homer <ref><pubmed>10433269</pubmed></ref>  


*[[デルタ2型グルタミン酸受容体]][[GluD2]]<ref><pubmed>15207857</pubmed></ref>&nbsp;
IRSp53 <ref><pubmed>12504591</pubmed></ref>  


=== シナプス足場タンパク質  ===
Sharpin <ref><pubmed>11178875</pubmed></ref>


*[[DLGAP]]1/GKAP<ref><pubmed>10488079</pubmed></ref>
=== 低分子量GTP結合蛋白質を制御する蛋白質  ===


*Homer<ref><pubmed>10433269</pubmed></ref>
IRSp53


*[[IRSp53]]<ref><pubmed>12504591</pubmed></ref>
βPIX <ref><pubmed>12626503</pubmed></ref>&nbsp;


*[[Sharpin]]<ref><pubmed>11178875</pubmed></ref>
ProSAPiP1&nbsp;<ref><pubmed>16522626</pubmed></ref>  


=== 低分子量GTP結合タンパク質を制御するタンパク質  ===
[[Image:3L4F.jpg|frame|right|250px|図４　Shank PDZ ドメインとbetaPIXとの相互作用　&lt;span class=]]&lt;pubmed&gt;20117114&lt;/pubmed&gt;" class="fck_mw_frame fck_mw_right" /&gt;　


*IRSp53
=== [[アクチン]]結合蛋白質  ===


*[[ΒPIX|ΒetaPIX]]<ref><pubmed>12626503</pubmed></ref>&nbsp;
IRSp53


*[[ProSAPiP1]]<ref><pubmed>16522626</pubmed></ref>
Cortactin <ref><pubmed>10433268</pubmed></ref> , <ref><pubmed>9742101</pubmed></ref>  


=== [[アクチン]]結合タンパク質  ===
Abp1 <ref><pubmed>15014124</pubmed></ref>


*IRSp53
Spectrin-alpha <ref><pubmed>11509555</pubmed></ref>


*[[コータクチン]]<ref><pubmed>10433268</pubmed></ref> <ref><pubmed>9742101</pubmed></ref>
=== その他の蛋白質  ===


*[[Abp1]]<ref><pubmed>15014124</pubmed></ref>
Phospholipse beta 3 <ref><pubmed>15632121</pubmed></ref>&nbsp;


*[[スペクトリンα]]<ref><pubmed>11509555</pubmed></ref>
Dynamin 2 <ref><pubmed>11583995</pubmed></ref><br>  


=== その他のタンパク質  ===
Dendrite arborization and synapse maturation 1 (Dasm1) <ref><pubmed>15340156</pubmed></ref>&nbsp;


*[[ホスホリパーゼC]]β3<ref><pubmed>15632121</pubmed></ref>&nbsp;
<br>  
*[[ダイナミン]]2<ref><pubmed>11583995</pubmed></ref><br>  
*[[Dendrite arborization and synapse maturation 1]] (Dasm1)<ref><pubmed>15340156</pubmed></ref>&nbsp;


== Shank遺伝子の異常  ==
== Shank遺伝子の異常  ==


　自閉症との関連については、ヒトにおけるShank3の変異が最初に報告されたが<ref><pubmed>17173049</pubmed></ref>、その後、Shank2<ref><pubmed>20531469</pubmed></ref>, Shank1<ref><pubmed>22503632</pubmed></ref>についても報告されている。[[Phelan–McDermid 症候群]]は染色体22q13部位の欠失によるもので、Shank3 の異常が原因の一つと考えられている。また、Shank2、Shank3の[[ノックアウトマウス]]は社会的相互作用の欠如や過剰な毛繕いなど自閉症様の表現型を呈する<ref><pubmed>21423165</pubmed></ref> <ref><pubmed>22699620</pubmed></ref> <ref><pubmed>22699619</pubmed></ref>。さらに、自閉症患者にみられるShank3のC末の欠失変異体は、優性にShank3の[[プロテアーゼ]]分解を促進して、シナプスの形成を阻害する<ref><pubmed>21565394</pubmed></ref>。&nbsp;  
[[自閉症]]との関連については、Shank3の変異が最初に報告されたが、<ref><pubmed>17173049</pubmed></ref>、その後、Shank2 <ref><pubmed>20531469</pubmed></ref>, Shank1　<ref><pubmed>22503632</pubmed></ref>についても報告されている。Phelan–McDermid 症候群は染色体22q13部位の欠失によるもので、Shank3 の異常が原因の一つと考えられている．また、Shank3のノックアウトマウスは社会的相互作用の欠如や過剰な毛繕いなど自閉症様の表現型を呈する<ref><pubmed>21423165</pubmed></ref>。さらに、自閉症患者にみられるShank3のC末の欠失変異体は、優性にShank3のプロテアーゼ分解を促進して、シナプスの形成を阻害する<ref><pubmed>21565394</pubmed></ref>。&nbsp;  
 
==関連項目==


== 関連項目  ==
シナプス後肥厚


*[[シナプス後肥厚部]]
自閉症  
*[[自閉症]]


== 参考文献 ==
参考文献 <references />


<references />
（執筆者：林　真理子、担当編集委員：柚崎　通介）

2012年5月27日 (日) 11:06時点における版

Shank


英：Shank (SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein)
同義語：ProSAP (Proline-rich synapse-associated protein), CortBP (Cortactin-binding protein), Somatostatin receptor-interacting protein (SSTRIP), GKAP/SAPAP-interacting protein, SPANK, Synamon 

 Shankは、多くの蛋白質と相互作用する2000個以上のアミノ酸からなる巨大な足場蛋白質である．選択的スプライシングによりさまざまな遺伝子産物が得られるが、最も長いものはアンキリンリピート、SH3ドメイン、PDZドメイン、プロリンリッチ配列、SAMドメインからなる．それぞれのドメインが相互作用する蛋白質を持つので、結合蛋白質は多岐にわたる．自閉症との関連が指摘されている．　

Shankの構造


図１　Shank ドメイン構造と選択的スプライシング産物

図１　Shank ドメイン構造と選択的スプライシング産物



Shankには異なった遺伝子にコードされるShank1、2、3がある．Shankのドメイン構造はアミノ端から、アンキリンリピート、SH3 (Src homology 3)ドメイン、PDZ (PSD-95, Dlg, Zo-1)ドメイン、1000残基以上に及ぶプロリン、セリン、グリシンに富む配列、SAM (Sterile alpha motif)からなる（図１）．選択的スプライシングにより、アンキリンリピートやSH3ドメイン、SAMドメインを欠くものもある．

サブタイプ毎の別名は、

  • Shank1=GKAP/SAPAP-interacting protein=SPANK-1=SSTRIP=Synamon
  • Shank2=CortBP1=ProSAP1=SPANK-3
  • Shank3=ProSAP2=SPANK-2


Shankの発現

いずれのサブタイプも脳に広範に発現している．細胞レベルでは、シナプス後部、特にシナプス後肥厚に多く分布している．

脳以外では、Shank2は腎臓、肝臓に、Shank3は心臓、精巣にも発現している．[1]

Shankの機能

Shankを神経細胞に過剰発現するとスパインの肥大化が起こり、特にShank結合蛋白質であるHomerとの共発現はスパインのを更なる肥大化を引き起こす．[2] さらに、本来、スパインを持たない抑制性の小脳顆粒細胞にShankを導入すると、 NMDA型やAMPA型のグルタミン酸受容体をもつスパインを形成するようになる. [3]．

Shank分子間のドメイン間相互作用によりオリゴマーを形成するShankと、両端に２つずつのリガンド結合部位をもつ逆平行4量体を形成するHomerは互いに架橋して、高次のネットワーク構造を形成する．このShankとHomerの高次複合体がシナプス後肥厚の骨格となると考えられる． [4]

Shankの分子内・分子間相互作用


Shank分子内、あるいはShank分子間の相互作用としては、アンキリンリピートとSH3ドメインが相互作用する [5]ほか、PDZドメインはホモ二量体を[6]、SAMドメインは多量体を[7] 形成する．このPDZドメインによるホモ二量体形成には、PDZドメイン本来の蛋白質結合部位は関与しないので、二量体を形成しても、他のPDZリガンドは結合できる（図２）．一方、結晶化されたSAMドメインは一周6分子の螺旋状ポリマーを形成しており（図３）、更にこの螺旋が側面で会合して、Zn2+イオンに依存性の二次元の広がりをもつシートを形成する．
但し、SAMドメインの大きさはShank全長の3%にしか相当しないので、上流の長い配列も含めて大きなポリマーを形成できるかどうかは不明である．

図２　Shank PDZ ドメインによるダイマー形成とGKAPとの相互作用　<span class=

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図２　Shank PDZ ドメインによるダイマー形成とGKAPとの相互作用　[6]

図３　Shank SAM ドメインの結晶構造 [7]

図３　Shank SAMドメインの結晶構造　<span class=

" class="fck_mw_frame fck_mw_right" />


Shankと相互作用する蛋白質


受容体・膜蛋白質

いずれも、カルボキシ端がShankのPDZドメインに結合する．
G protein-coupled alpha-latrotoxin receptor CL1 [8]

Somatostatin receptor subtype 2 [9]

Na+/H+ exchanger 3 [10]

Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator [11]

GluA1 [12] 

mGluR1,5 [13]  これらは、Shankに結合するHomerとも相互作用する．

GluR delta 2 [14] 

シナプス足場蛋白質

DLGAP1/GKAP [15]

Homer [16]

IRSp53 [17]

Sharpin [18]

低分子量GTP結合蛋白質を制御する蛋白質

IRSp53

βPIX [19] 

ProSAPiP1 [20]

図４　Shank PDZ ドメインとbetaPIXとの相互作用　<span class=

<pubmed>20117114</pubmed>" class="fck_mw_frame fck_mw_right" />　

アクチン結合蛋白質

IRSp53

Cortactin [21] , [22]

Abp1 [23]

Spectrin-alpha [24]

その他の蛋白質

Phospholipse beta 3 [25] 

Dynamin 2 [26]

Dendrite arborization and synapse maturation 1 (Dasm1) [27] 


Shank遺伝子の異常

自閉症との関連については、Shank3の変異が最初に報告されたが、[28]、その後、Shank2 [29], Shank1　[30]についても報告されている。Phelan–McDermid 症候群は染色体22q13部位の欠失によるもので、Shank3 の異常が原因の一つと考えられている．また、Shank3のノックアウトマウスは社会的相互作用の欠如や過剰な毛繕いなど自閉症様の表現型を呈する[31]。さらに、自閉症患者にみられるShank3のC末の欠失変異体は、優性にShank3のプロテアーゼ分解を促進して、シナプスの形成を阻害する[32]。 

関連項目

シナプス後肥厚

自閉症

参考文献

  1. ↑ Lim, S., Naisbitt, S., Yoon, J., Hwang, J.I., Suh, P.G., Sheng, M., & Kim, E. (1999).
    Characterization of the Shank family of synaptic proteins. Multiple genes, alternative splicing, and differential expression in brain and development. The Journal of biological chemistry, 274(41), 29510-8. [PubMed:10506216] [WorldCat] [DOI]
  2. ↑ Sala, C., Piëch, V., Wilson, N.R., Passafaro, M., Liu, G., & Sheng, M. (2001).
    Regulation of dendritic spine morphology and synaptic function by Shank and Homer. Neuron, 31(1), 115-30. [PubMed:11498055] [WorldCat] [DOI]
  3. ↑ Roussignol, G., Ango, F., Romorini, S., Tu, J.C., Sala, C., Worley, P.F., ..., & Fagni, L. (2005).
    Shank expression is sufficient to induce functional dendritic spine synapses in aspiny neurons. The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience, 25(14), 3560-70. [PubMed:15814786] [PMC] [WorldCat] [DOI]
  4. ↑ Hayashi, M.K., Tang, C., Verpelli, C., Narayanan, R., Stearns, M.H., Xu, R.M., ..., & Hayashi, Y. (2009).
    The postsynaptic density proteins Homer and Shank form a polymeric network structure. Cell, 137(1), 159-71. [PubMed:19345194] [PMC] [WorldCat] [DOI]
  5. ↑ Romorini, S., Piccoli, G., Jiang, M., Grossano, P., Tonna, N., Passafaro, M., ..., & Sala, C. (2004).
    A functional role of postsynaptic density-95-guanylate kinase-associated protein complex in regulating Shank assembly and stability to synapses. The Journal of neuroscience : the official journal of the Society for Neuroscience, 24(42), 9391-404. [PubMed:15496675] [PMC] [WorldCat] [DOI]
  6. ↑ 6.0 6.1 Im, Y.J., Lee, J.H., Park, S.H., Park, S.J., Rho, S.H., Kang, G.B., ..., & Eom, S.H. (2003).
    Crystal structure of the Shank PDZ-ligand complex reveals a class I PDZ interaction and a novel PDZ-PDZ dimerization. The Journal of biological chemistry, 278(48), 48099-104. [PubMed:12954649] [WorldCat] [DOI]
  7. ↑ 7.0 7.1 Baron, M.K., Boeckers, T.M., Vaida, B., Faham, S., Gingery, M., Sawaya, M.R., ..., & Bowie, J.U. (2006).
    An architectural framework that may lie at the core of the postsynaptic density. Science (New York, N.Y.), 311(5760), 531-5. [PubMed:16439662] [WorldCat] [DOI]
  8. ↑ Tobaben, S., Südhof, T.C., & Stahl, B. (2000).
    The G protein-coupled receptor CL1 interacts directly with proteins of the Shank family. The Journal of biological chemistry, 275(46), 36204-10. [PubMed:10958799] [WorldCat] [DOI]
  9. ↑ Zitzer, H., Hönck, H.H., Bächner, D., Richter, D., & Kreienkamp, H.J. (1999).
    Somatostatin receptor interacting protein defines a novel family of multidomain proteins present in human and rodent brain. The Journal of biological chemistry, 274(46), 32997-3001. [PubMed:10551867] [WorldCat] [DOI]
  10. ↑ Han, W., Kim, K.H., Jo, M.J., Lee, J.H., Yang, J., Doctor, R.B., ..., & Lee, M.G. (2006).
    Shank2 associates with and regulates Na+/H+ exchanger 3. The Journal of biological chemistry, 281(3), 1461-9. [PubMed:16293618] [WorldCat] [DOI]
  11. ↑ Kim, J.Y., Han, W., Namkung, W., Lee, J.H., Kim, K.H., Shin, H., ..., & Lee, M.G. (2004).
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（執筆者：林　真理子、担当編集委員：柚崎　通介）

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