「Gタンパク質共役型受容体」の版間の差分

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===== * クラス A: ロドプシン様受容体 =====
===== * クラス A: ロドプシン様受容体 =====
N末端の細胞外領域が比較的短く、複数個の膜貫通領域によってリガンド結合部位が形成される。全GPCRの85%を占める古典的なGPCRであり、ロドプシン、アドレナリン受容体、ムスカリン性アセチルコリン受容体、嗅覚受容体などを含む。クラスA受容体はさらにリガンドの種類によってA1-A19のサブグループに分けられている。<br />
N末端の細胞外領域が比較的短く、複数個の膜貫通領域によってリガンド結合部位が形成される。全GPCRの85%を占める古典的なGPCRであり、ロドプシン、アドレナリン受容体、ムスカリン性アセチルコリン受容体、嗅覚受容体などを含む。クラスA受容体はさらにリガンドの種類によってA1-A19のサブグループに分けられている。<br />
クラス A のGPCRに保存されているアミノ酸配列として3つ目の膜貫通領域を抜けて2番目の細胞内領域に位置するE/DRY(Asp/Glu, Arg, Tyr)モチーフがある。この配列は受容体の活性化機構に関与しており、
クラス A のGPCRに保存されているアミノ酸配列として3つ目の膜貫通領域と2番目の細胞内領域の境界位置するE/DRY(Asp/Glu, Arg, Tyr)モチーフがある。ロドプシンの結晶構造解析により、E/DRYモチーフのアルギニン(塩基性アミノ酸)は6番目の膜貫通領域の細胞質側に位置する保存された酸性アミノ酸(グルタミン酸/アスパラギン酸)と非共有結合(イオンロック;ionic lock)を作り、不活性型の構造を取ることが報告された。
===== * クラス B:  セクレチン様受容体 =====
===== * クラス B:  セクレチン様受容体 =====
N末端側の細胞外領域が長くリガンド結合部位を形成する。セクレチン様とAdhesion型GPCRの2つのサブグループに分けられる。セクレチン様受容体にはセクレチン、グルカゴン、グルカゴン様ペプチド(GLP)、カルシトニン、副甲状腺ホルモン等のペプチドホルモンに結合する受容体がある。一方で、Adhesion型GPCRは巨大なN末端部位に様々なドメイン構造を持ち細胞外マトリックスとの相互作用が示唆されているが、その多くはリガンドが不明である<ref><pubmed> 23863939 </pubmed></ref>。
N末端側の細胞外領域が長くリガンド結合部位を形成する。セクレチン様とAdhesion型GPCRの2つのサブグループに分けられる。セクレチン様受容体にはセクレチン、グルカゴン、グルカゴン様ペプチド(GLP)、カルシトニン、副甲状腺ホルモン等のペプチドホルモンに結合する受容体がある。一方で、Adhesion型GPCRは巨大なN末端部位に様々なドメイン構造を持ち細胞外マトリックスとの相互作用が示唆されているが、その多くはリガンドが不明である<ref><pubmed> 23863939 </pubmed></ref>。
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