「免疫グロブリンスーパーファミリー」の版間の差分

Igドメインは2つの[[wikipedia:ja:βシート|βシート]]がサンドイッチのように合わさった球状構造を[[Image:Yutakafurutani fig 1.jpg|thumb|right|350px|図1　免疫グロブリン様ドメインの立体構造]]呈する。それぞれのβシートは3つから5つの逆並行[[wikipedia:Beta strand|βストランド]]から構成されている（図1）。一般的にIgドメインには２つのシステイン残基が保存されて存在しており、それらシステインのSH基を介した[[wikipedia:ja:ジスルフィド結合|ジスルフィド結合]]によって、Igドメインの球状構造が安定化されてい<ref><pubmed>8528906</pubmed></ref><ref><pubmed>1710044</pubmed></ref>。 　神経系に発現するIgSF分子群は、構造的特徴から以下の4つのグループに大別することができる（図２）。  

これらIgSF分子群の大部分はアミノ末端のシグナルペプチドと１つの膜貫通領域を有するI型膜蛋白質である。一方、一部のIgSF分子群は[[wikipedia:ja:グリコシルホスファチジルイノシトール|GPIアンカー]]構造を介して細胞膜のリン脂質に結合している（図２：→）。NCAMやOCAMでは、それぞれ1つの遺伝子からの選択的スプライシングによって膜貫通型とGPIアンカー型の2つのアイソフォームが神経細胞のタイプ特異的あるいは発達時期特異的に発現する。GPIアンカー型蛋白質は細胞膜のラフト構造に局在し、膜貫通型蛋白質と比較して細胞膜表面での移動の自由度が高い。またGPIアンカー型IgSF分子群は、[[ホスホリパーゼ]]Dを介したGPIアンカー部分の切断によって細胞外領域が膜から遊離され、分泌型リガンドとしての受容体への結合あるいはドミナントネガティブ分子としての接着阻害などの特徴的な機能を発現することがある。  

== 関連項目  ==

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