「塩素チャネル」の版間の差分

 

[[Image:ClC.JPG|right|623x182px|thumb|'''図1 ClCチャネル'''<br> 1つのサブユニットはA～Rの18のセグメントに分けられる。細胞質側にN末端とC末端があり、C末端側に２つのCBSドメインを持つ([8]より転載)。]] ClCチャネルは、1つのポアを持つサブユニットタンパク質が２つ会合して二量体を形成するため、計２つのポアを有するdouble-barreledチャネルである。各ポアはイオン選択性やコンダクタンスなどの特性を保持しており、各ポアに内在するゲート機構（‘fast gate’）により他方のポアの開閉状態に関わらず独立して開閉しうるが、別の共有するゲート機構（‘slow (common) gate’）を通じて両ポアの開閉が同時にも制御されうる。バクテリアのClCタンパク質については既にX線結晶構造解析が進んでおり、各サブユニットが17の膜内へリックス構造（うち8つは膜を貫通せず途中で折り返す）を含む18のセグメントで構成された複雑なトポロジーが明らかになった。チャネル阻害剤の結合部位の解析やシステイン変異導入の解析から、この構造は全ての種のClCタンパク質に共通のものと考えられている。チャネルとCl^-/H⁺-交換輸送の機能の違いは、細胞質側の或る1つのグルタミン酸残基の有無に起因しており、構造上の大差は無いことが判明している。なお、真核生物のClCタンパク質のC末端には、サブユニット間の相互作用やチャネルの活性に影響を与えうる２つのcystathionine-β-synthase (CBS) ドメインが存在する。