カルシウムカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ

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英:Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase、英略語:CaMK 同義語:カルシウムカルモジュリン依存性蛋白質リン酸化酵素、CaMキナーゼ

タンパク質リン酸化酵素は、特定の基質を標的とする”dedicated kinase”と、幅広い基質選択性を有した、”multifunctional kinase”に分類される。Ca2+/カルモジュリンの結合によって活性化されるカルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼも、前者であるMLCK、EF-2キナーゼなどと、後者の多機能性CaMKであるCaMKI、CaMKII、CaMKIVに分類される。多機能性CaMKは、その幅広い基質選択性により、複数の基質を細胞内でリン酸化することが可能と考えられ、その結果様々な細胞種において多彩な細胞機能修飾能を発揮できる。 [1]

Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain
PDB 1hkx EBI.jpg
CaMKII自己会合ドメインの結晶構造。2M6I​による[2]
Identifiers
Symbol CaMKII_AD
Pfam PF08332
InterPro IPR013543


歴史

サブファミリー

構造と活性制御

神経系における多機能性CaMKの発現と機能

CaMKII

CaMKVI

CaMKI

参考文献

  1. Soderling, T.R., & Stull, J.T. (2001).
    Structure and regulation of calcium/calmodulin-dependent protein kinases. Chemical reviews, 101(8), 2341-52. [PubMed:11749376] [WorldCat]
  2. Mowrey, D.D., Cui, T., Jia, Y., Ma, D., Makhov, A.M., Zhang, P., ..., & Xu, Y. (2013).
    Open-channel structures of the human glycine receptor α1 full-length transmembrane domain. Structure (London, England : 1993), 21(10), 1897-904. [PubMed:23994010] [PMC] [WorldCat] [DOI]