「細胞骨格」の版間の差分

　現在はこの説は退けられているが、細胞質内のタンパク質性の線維は、微小管（直径25nm）、中間径フィラメント(10nm)、微細線維（マイクロフィラメント）(6nm) の三種類に分類されている。微小管は中空で径も大きく電子顕微鏡像で容易に区別がつく。アクチンフィラメントには[[ミオシン]]が結合する。ミオシン頭部を細胞骨格試料に加えて、電子顕微鏡で観察すると、マイクロフィラメントが矢じり状に修飾されるのが観察される。そこでマイクロフィラメントが筋肉で研究されてきたアクチンフィラメントに相当するものであることが分かった（注意深い議論をする場合は、その成分がアクチンであると証明されるまでは、マイクロフィラメントという呼称を用いる）。一方、ミオシン頭部が全く結合しないことで中間径フィラメントが別に存在することが確立した。

　1970年代以降、[[wikipedia:JA:抗体|抗体]]を用いた[[wikipedia:JA:免疫染色|蛍光抗体光学顕微鏡法]]は、細胞骨格タンパク質の細胞内の３次元構築を明らかにした。1980年代、[[急速凍結ディープエッチ法]]は電子顕微鏡レベルで細胞骨格の三次元的構成を示した。一方、生化学的研究の進展は、その構成タンパク質および関連タンパク質を明らかにし、それら線維の重合脱重を試験管内で再現した。これに対応し、蛍光標識した構成タンパク質とビデオ顕微鏡を用いて生細胞内での細胞骨格成分の動態が観察できるようになった。ビデオ顕微鏡は、この分野の大きな進展である軸索輸送のモーター分子である[[キネシン]]の発見(1985)をもたらした。多数のキネシン類縁タンパク質の輸送のみならず、細胞分裂等への関与が研究された。昔から知られてきたミオシンと[[ダイニン]]についても、新たな類縁タンパク質群が発見された。これらのモーター分子のアッセイや細胞骨格の重合脱重合のメカニズムの研究に、[[一分子イメージング]]など光学顕微鏡技術の進展が大きく寄与している。  

　一般的な細胞では、中心体から放射状に細胞質全体に放射するほか、[[wikipedia:JA:精子|精子]]の[[wikipedia:JA:鞭毛|鞭毛]]や上皮細胞の線毛、分裂細胞の[[wikipedia:JA:紡錘糸|紡錘糸]]の主要成分である。

プロフィリンは12-15 kDのアクチンモノマー結合タンパク質。単量体アクチンのADP-ATP交換反応を加速する。プロフィリンはアクチン伸長を助けるが、アクチン重合核の形成に対しては阻害的に働く。一方ADF/コフィリンは、アクチン繊維を切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。ADP結合型のアクチンに対してより高い親和性を持ち、古いアクチン線維を切断・脱重合すると考えられている。キャッピングタンパク質がアクチンフィラメントの端につくと、重合も脱重合もしない安定なフィラメントを形成する。

この菌は侵入した細胞内で、菌の一方の端（後ろ）にActAを用いて宿主細胞のアクチンフィラメントを重合させ, その反作用で前に進む。

ERMタンパク質　エズリン、ラディキシン、モエシン　はN末に赤血球細胞骨格タンパク質のBand4.1 様のドメインFERMがあり、膜と結合する。一方、C末はアクチン線維と結合する。

　細胞膜と強く関連し、細胞運動や移動で重要な役割を果たす。一般的な細胞では細胞膜直下に多い。細胞膜が分化した構造である[[wikipedia:JA:微絨毛|微絨毛]]や接着結合、分裂時の[[wikipedia:JA:収縮輪|収縮輪]]等に多く、培養細胞の[[wikipedia:JA:ストレスファイバー|ストレスファイバー]]の主成分である。

　神経細胞では細胞膜直下のほか、樹状突起の[[スパイン]]や、[[シナプス後肥厚]] 、[[成長円錐]]に多い。<br>