「熱ショックタンパク質」の版間の差分

英語名：Heat shock protein　

　<span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:熱ショックタンパク質|熱ショックタンパク質]]（</span><span lang="EN-US">Heat</span><span lang="EN-US"> Shock Protein</span><span lang="EN-US">; </span><span lang="EN-US">HSP）</span><span lang="EN-US">とは[[wikipedia:ja:細胞|細胞]]が[[wikipedia:ja:ヒート|熱]]、[[wikipedia:ja:化学物質|化学物質]]、[[wikipedia:ja:虚血|虚血]]などのストレスにさらされた際に発現が上昇して細胞を保護する[[wikipedia:ja:タンパク質|タンパク質]]の一群である。分子[[wikipedia:ja:シャペロン|シャペロン]]として機能し、ストレスタンパク質</span><span lang="EN-US">（</span><span lang="EN-US">Stress Protein</span><span lang="EN-US">）</span><span lang="EN-US">とも呼ばれる<ref><pubmed> 4219221 </pubmed></ref></span><span lang="EN-US">。</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:熱ショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">はその分子量により</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:en:HSP60|Hsp60]]</span><span lang="EN-US">、[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]</span><span lang="EN-US">、[[wikipedia:en:Hsp90|Hsp90]]</span><span lang="EN-US">などと個別に命名されている。</span><span lang="EN-US"> [[wikipedia:ja:熱ショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">は[[wikipedia:ja:真性細菌|細菌]]から[[wikipedia:ja:ヒト|ヒト]]まで広く似た機能を持つことが知られており、その[[wikipedia:ja:一次構造|アミノ酸配列]]は生物の進化の過程においてよく保存されている。</span> <br> <span lang="EN-US">　</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:ヒートショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">は合成された[[wikipedia:ja:タンパク質|タンパク質]]に結合することにより[[wikipedia:ja:タンパク質|タンパク質]]の[[wikipedia:ja:フォールディング|フォールディング]]（折り畳み）を制御する分子[[wikipedia:ja:シャペロン|シャペロン]]としての機能を持ち、また分子[[wikipedia:ja:シャペロン|シャペロン]]の多くは</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:熱ショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">である。高温条件化において変性した[[wikipedia:ja:タンパク質|タンパク質]]、あるいは新生タンパク質の</span><span lang="EN-US">う</span><span lang="EN-US">ち[[wikipedia:ja:フォールディング|フォールディング]]の段階に問題があり、機能できないものなどには</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:熱ショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">が結合してその処理を行</span><span lang="EN-US">う</span><span lang="EN-US">ことが知られている。</span><span lang="EN-US">[[wikipedia:ja:ヒートショックタンパク質|HSP]]</span><span lang="EN-US">はこのよ</span><span lang="EN-US">う</span><span lang="EN-US">な高次構造の破壊された[[wikipedia:ja:タンパク質|タンパク質]]の修復およびタンパク質[[wikipedia:ja:変性|変性]]の抑制機能を有し、修復が不可能であると判断されたタンパク質はユビキチン化を受け、[[wikipedia:ja:プロテアソーム|プロテアソーム]]と呼ばれる[[wikipedia:ja:酵素|酵素]]複合体へ運搬されて分解される。この[[wikipedia:ja:フォールディング|フォールディング]]の段階に異常があり、不良品タンパク質が細胞内に蓄積するとフォールディング病と呼ばれる疾患に陥る。神経変性疾患である筋萎縮性側索硬化症（Amyotrophic

<span lang="EN-US">　[[wikipedia:en:HSPA8|Hsc70]]は神経組織において発現が高い。ALSの病変となる脊髄では比較的高いレベルの[[wikipedia:en:HSPA8|Hsc70]]が発現しているが、ADの病変となる海馬や内嗅皮質においては低レベルの発現が見られる。そしてPDの病変箇所である黒質においては中間の発現レベルであることが確認されており、丁度それぞれの疾患の発症頻度とよく逆相関しているため、[[wikipedia:en:HSPA8|Hsc70]]の神経変性疾患における神経保護作用が示唆されている<ref><pubmed> 17441507 </pubmed></ref>。</span>  

== <span>[[wikipedia:ja:自己免疫疾患|自己免疫疾患]]と[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]&nbsp;</span>  ==

　[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]は[[wikipedia:ja:抗原|抗原]]に結合して[[wikipedia:ja:主要組織適合遺伝子複合体|MHCI、MHCII]]依存経路どちらにおいても[[wikipedia:ja:抗原|抗原]]性を高めると報告されている[1]。また[[wikipedia:ja:多発性硬化症|多発性硬化症]]（multiple sclerosis; MS）の動物モデルである実験的自己免疫性脳脊髄炎（[[wikipedia:en:Experimental autoimmune encephalomyelitis|experimental autoimmune encephalomyelitis]]&nbsp;; EAE）の誘導および進展に[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]が関わると報告されている[1]。実際に[[wikipedia:ja:多発性硬化症|MS]]患者の[[wikipedia:ja:脳脊髄液|脳脊髄液]]からは[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]に対する自己抗体が、運動神経疾患の患者と比較して有意に多く観察されている。そして[[wikipedia:ja:多発性硬化症|MS]]検体において、自己抗原であるミエリン基質タンパク質（[[wikipedia:en:myelin basic protein|myelin basic protein]]; MBP）や[[wikipedia:en: Myelin proteolipid protein|proteolipid protein]]（PLP）と[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]との会合も観察されている。しかし一方で[[wikipedia:en:Hsp70|Hsp70]]が[[wikipedia:ja:ナチュラルキラー細胞|ナチュラルキラー細胞]]に働きかけて[[wikipedia:en:Experimental autoimmune encephalomyelitis|EAE]]の進展を抑制するとの報告もあるため、[[wikipedia:ja:中枢神経系|中枢神経系]]の[[wikipedia:ja:自己免疫疾患|自己免疫疾患]]における病因と保護両者に関わる二面性が議論されている[1]。  

この用語にリダイレクトする同義語：ユビキチン、神経変性疾患、筋萎縮性側索硬化症、アルツハイマー病、パーキンソン病、（序説で）、グリア細胞（Hsp70による脳虚血保護作用の解説で）、アミロイド、シナプス、ショウジョウバエ（神経変性疾患モデルとHsp70の解説で）、神経筋接合部、アセチルコリン（Hsp90βと神経筋接合部の解説で）、グルタミン酸、ハンチントン病（熱ショックタンパク質作動薬の解説で）、大脳皮質（熱ショックによる前処理と神経保護作用の解説で）、海馬、黒質（Hsc70の発現と神経変性疾患の解説で）、多発性硬化症、脳脊髄液（自己免疫疾患とHsp70の解説で）<br>