「カルシニューリン」の版間の差分

カルシニューリン (ソースを閲覧)

2013年6月3日 (月) 23:21時点における版

348 バイト追加、 2013年6月3日 (月)

編集の要約なし

WikiSysop

ビューロクラット、管理者

16,040

回編集

@@ 1行目: / 1行目: @@
+<div align="right">
+<font size="+1">[http://researchmap.jp/mio_nonaka/?lang=japanese 野中美応]</font><br>
+''Centre for Cognitive and Neural Systems, The University of Edinburgh''<br>
+DOI [[XXXX]]/XXXX　原稿受付日：2013年1月8日　原稿完成日：2013年2月20日<br>担当編集委員：[http://researchmap.jp/2rikenbsi/?lang=japanese 林康紀]（理化学研究所）<br>
+</div>
+英：Calcineurin　英略称：CaN, CN, caln, ccn1, cna1, calna1
+同義語：Protein phosphatase 2B ([[PP2B]]), Protein phosphatase 3 (ppp3), calcium-dependent serine-threonine phosphatase
+{{box
+|text=　カルシニューリンは、脳神経系に豊富に発現する[[カルシウム・カルモジュリン依存的セリン-スレオニン脱リン酸化酵素]]である。[[PP1]]/[[PP2A]]/カルシニューリンスーパーファミリーに属する<ref name=ref1><pubmed>11015619</pubmed></ref> 脳神経系においては、[[シナプス]]刺激などによる[[カルシウム]]により活性化され、[[NFAT]]、[[ダイナミンI]]、[[Inhibitor-1]]([[L-I]])/[[DARPP-32]]、[[Tau]]、[[CRTC]]、[[GluA1]]、[[FMRP]]、[[Bcl-2]]、[[GABAA受容体|GABA<sub>A</sub>受容体]]といった多様な基質を脱リン酸化する。[[長期抑制]]・[[長期増強]]などの[[シナプス可塑性]]、ひいては[[記憶]][[学習]]や、[[神経突起]]伸長・細胞内カルシウム・遺伝子発現調節・[[アポトーシス]]の制御に関わるとされている。}}
+== カルシニューリンとは  ==
 {{Infobox protein family
 | Symbol =CaN, CN, PP2B, ppp3, caln, ccn1, cna1, calna1
@@ 18行目: / 31行目: @@
 | CDD =
 }}
+年にKleeらが初めて精製し<ref><pubmed>201280</pubmed></ref>、[[ホスホジエステラーゼ]]の調節サブユニットとして報告し、カルシニューリン（calcineurin）と名付けられたが、その後1982年にCohenらによって[[脱リン酸化酵素]]であると同定された<ref><pubmed>6279434</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]細胞においてCa<sup>2+</sup>により活性化される唯一の脱リン酸化酵素であり、[[脳神経]]系に豊富に発現する。進化的には、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[ショウジョウバエ|ハエ]]・哺乳類に至るまで保存されている。
-英：Calcineurin　英略称：CaN, CN, caln, ccn1, cna1, calna1
-同義語：Protein phosphatase 2B (PP2B), Protein phosphatase 3 (ppp3), calcium-dependent serine-threonine phosphatase
-　カルシニューリンは、脳神経系に豊富に発現する[[カルシウム・カルモジュリン依存的セリン-スレオニン脱リン酸化酵素]]である。[[PP1]]/[[PP2A]]/カルシニューリンスーパーファミリーに属する<ref name=ref1><pubmed>11015619</pubmed></ref> 脳神経系においては、[[シナプス]]刺激などによる[[カルシウム]]により活性化され、[[NFAT]]、[[ダイナミンI]]、[[Inhibitor-1]]([[L-I]])/[[DARPP-32]]、[[Tau]]、[[CRTC]]、[[GluA1]]、[[FMRP]]、[[Bcl-2]]、[[GABAA受容体|GABA<sub>A</sub>受容体]]といった多様な基質を脱リン酸化する。[[長期抑制]]・[[長期増強]]などの[[シナプス可塑性]]、ひいては[[記憶]][[学習]]や、[[神経突起]]伸長・細胞内カルシウム・遺伝子発現調節・[[アポトーシス]]の制御に関わるとされている。
-== カルシニューリンとは  ==
-年にKleeらが初めて精製し<ref><pubmed>201280</pubmed></ref>、[[ホスホジエステラーゼ]]の調節サブユニットとして報告し、カルシニューリン（calcineurin）と名付けられたが、その後1982年にCohenらによって[[脱リン酸化酵素]]であると同定された<ref><pubmed>6279434</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:哺乳類|哺乳類]]細胞においてCa<sup>2+</sup>により活性化される唯一の脱リン酸化酵素であり、脳神経系に豊富に発現する。進化的には、[[wikipedia:ja:酵母|酵母]]から[[ショウジョウバエ|ハエ]]・哺乳類に至るまで保存されている。
 ==構造==
@@ 92行目: / 96行目: @@
 === 小胞の内在化  ===
-　カルシニューリンはダイナミン I と結合し、[[エンドサイトーシス]]小胞を構成するタンパク質であるダイナミン、[[アンフィフィジン]]、[[シナプトジャニン]]らを脱リン酸化することで[[シナプス小胞]]のエンドサイトーシスを促進する<ref><pubmed>9651678</pubmed></ref>。 また、NMDA型グルタミン酸受容体依存的な[[AMPA型グルタミン酸受容体]]の内在化を担う。
+　カルシニューリンはダイナミン I と結合し、[[エンドサイトーシス]]小胞を構成するタンパク質であるダイナミン、[[アンフィフィジン]]、[[シナプトジャニン]]らを脱リン酸化することで[[シナプス小胞]]のエンドサイトーシスを促進する<ref><pubmed>9651678</pubmed></ref>。 また、NMDA型[[グルタミン酸]]受容体依存的な[[AMPA型グルタミン酸受容体]]の内在化を担う。
 == 脳神経疾患とのかかわり  ==
@@ 121行目: / 125行目: @@
 == 参考文献  ==
 <references />
-<br> （執筆者：野中美応　担当編集委員：尾藤晴彦）