「カルシウムカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ」の版間の差分

　　1968年に骨格筋においてcAMPによるグリコーゲンの分解がタンパク質リン酸化により媒介されることが発見され、cAMPやcGMP、Ca²⁺といったセカンドメッセンジャーが細胞機能に及ぼす影響の多くが、タンパク質リン酸化により媒介されると考えられるようになった<ref><PubMed> 22932</pubmed></ref><ref><PubMed>6312325</pubmed></ref>。Ca²⁺によるタンパク質リン酸化活性の促進がまず報告されたのは、ホスホリラーゼキナーゼやミオシン軽鎖キナーゼである。脳研究では、シナプトソーム膜（synaptosomal membrane) のCa²⁺依存的なリン酸化においてカルモジュリンが必要であることが報告されたのち、トリプトファンハイドロキシラーゼやsynapsinIを基質として、Ca²⁺/calmodulin-dependent protein kinaseII (CaMKII)が同定された<ref><PubMed>7409141</pubmed></ref><ref name=ref1><PubMed> 6785753</pubmed></ref>。また、synapsinIのCaMKIIリン酸化部位とは異なるサイトをリン酸化する酵素として、CaMKIが同定された<ref name=ref2 /><ref><PubMed> 2411213</pubmed></ref>。カルシウムカルモジュリン依存性蛋白質キナーゼ活性は、多組織に比べ脳において活性が高いことが示され、その後脳機能における研究が著しく展開され、シナプス可塑性や遺伝子発現制御、細胞骨格制御などの神経機能修飾において幅広い機能を担うことが明らかとなった。