「ロドプシン」の版間の差分

別名：桿体視物質、視紅　英：Rhodopsin, Visual purple  

 

脊椎動物の眼には2種類の視細胞、桿体と錐体が存在し、それぞれ、暗所視、明所視を司る。両視細胞には光を受容するために特別に分化したタンパク質（光受容タンパク質）が含まれ、それらを視物質と呼ぶ<ref>'''Dowling J'''<br>The Retina: An approachable part of the brain<br>''The Belknap Press of Harvard Univ. Press'':1987</ref><ref name><pubmed> 9893707 </pubmed></ref>。桿体に含まれる視物質（桿体視物質）をロドプシンと呼び、ロドプシンは視物質の代表として多くの研究に利用されている。錐体には複数のサブタイプがあり、それぞれに波長感受性の異なる錐体視物質が含まれている。ヒトの錐体には、赤、緑、青に感受性の高い3種類の錐体視物質がそれぞれ含まれている。そして、これら錐体の応答が統合されることにより、色覚が生じる<ref><pubmed> 1385866 </pubmed></ref>。 視細胞には繊毛が分化した外節と呼ばれる特別の部位がある。桿体の外節にはパンケーキ状の円盤膜（disk membrane）が何層にも重なっている。そして、ロドプシンはこの円盤膜に埋め込まれて存在している。錐体の外節はひだ状の層構造になっており、この構造の中に錐体視物質が埋め込まれている（図１参照）。 微弱光でも効率よく受容できるように、ロドプシンは桿体の円盤膜に大量に発現している（円盤膜面積の50％以上がロドプシン分子である）。光を受容したロドプシンは構造変化を起こし、Gタンパク質を介して細胞内シグナル伝達系を駆動する。この際にロドプシンの１分子は数百のＧタンパク質を活性化し、光情報が増幅される。シグナル伝達系の下流でもさらに増幅機構が働き、その結果として、桿体はわずか1個の光子を受容しただけで応答することができる。円盤膜は定常的にリニューアルされている。外節の根元から新しい円盤膜が作られ、先端の円盤膜は網膜色素上皮細胞に取り込まれる。マウスではおよそ10日で円盤膜が根元から網膜色素上皮細胞層に達する。  

 

「ロドプシン」という名前は、もともとは脊椎動物の桿体視細胞に含まれる視物質につけられた名前であった。しかし、最近では錐体視物質をはじめ無脊椎動物の視物質や視覚以外の機能に関わる光受容体などロドプシンとアミノ酸配列の相同性をもつ多くの光受容タンパク質が発見されるようになってきた。そこで、これらの光受容タンパク質をまとめてロドプシン類（またはオプシン類）と呼ぶことが多い。  

 

ロドプシンについて初めて報告があったのは1876〜77年頃である。ドイツのFranz Boll (1849-1879)、続いてFriedrich Wilhelm （通称Willy） Kühne(1837−1900)がカエル網膜の桿体視細胞の外節にある赤い物質の感光性を報告した。 Kühneはこの色を“Sehpurpur”と呼び（英：Visual Purple, 日：視紅）その基となる化学物質をRhodopsinと名付けた。（初期の視物質研究では視物質のことをVisual Purpleと呼んでいたが、しだいにRhodopsinが多く使われるようになり現在ではRhodopsinというのが一般的である。）  

 

[[Image:Mammal eye.png|thumb|right|300px|'''図1:ほ乳類の眼'''<br />眼に入った光は、角膜、レンズ、ガラス体を通過し、光受容に特化した視細胞に受容される。網膜中の視細胞は光が入射する方向と反対側にあり、そのため、光は視細胞に達するまでに神経節細胞や双極細胞などが含まれる神経層を通過することになる。 脊椎動物の眼には形態的に異なる2種類の視細胞、桿体（Rod）と錐体（Cone）があり、それぞれ、暗所、明所での視覚を分担している。そのため、それぞれ異なる応答特性を持っている。 桿体は感度が高いが応答が遅く、錐体は桿体よりも感度は低いが応答が速い。 また、錐体には複数のサブタイプがあり、それぞれ、赤、緑、青の光を吸収しやすい視物質が含まれており、色識別を可能にしている。桿体にはロドプシンが大量に含まれる円盤膜がパンケーキ状に重なっている。暗所での光受容に特化した桿体は単一光子を検出するほどの感度を有している。]]

 

 

= '''ロドプシン分子'''  =

 

== '''ロドプシンの基本構造''' ==

 

=== 発色団レチナール ===

 

 

レチナールはビタミンAのアルデヒド型であり、ロドプシン中ではその11-シス型がオプシンのH7（ヘリックス7）に位置するN末端から296番目のリシン残基とシッフ塩基結合を介して結合している。光を受容したロドプシンでは、レチナールが11-シス型から全トランス型に光異性化される。その後、ロドプシンのタンパク質部分の構造変化がおこり、Gタンパク質を活性化する状態に変化する。この過程を「ロドプシンの光反応過程」と呼ぶ。生成した全トランスレチナールは、その後タンパク質部分から遊離し、タンパク質部分は新たに11-シス型のレチナールと結合してロドプシンになる。この過程を「ロドプシンの再生」と呼ぶ。タンパク質から遊離したレチナール（all-transに異性化）は視細胞の外に運ばれ、網膜色素上皮細胞で11-&nbsp;シス型に再異性化され視細胞へ戻り、再びオプシンと結合してロドプシンになる。レチナールがどのような経路を経てオプシンと結合するのかは知られておらず、ロドプシン研究の一つの課題となっている。

 

 

=== 7回膜貫通構造  ===

ロドプシンのタンパク質部分（オプシン）は膜を貫通する7本のα-ヘリックス構造を持つ単一ペプチドである。これらα-ヘリックスは、その間にある細胞質ループ（Cytoplasmic/Intracellular loop: CL/IL）と細胞外ループ(Extracellular loop: EL)でつながれている。N末端が円盤膜の内側（トポロジー的には細胞外）に位置し、C末端が細胞質側にある。ヘリックス領域は膜を貫通するため、レチナールや構造水と相互作用する少数の親水性残基をのぞいて、ほとんどが疎水性残基で構成されている。一方、それ以外の領域には親水性残基が多く見られる。

 

ヘリックス領域はフレキシブルなループ領域とは異なり、剛体運動（rigid body motion）によってヘッリクス間の配置が変わるような構造変化を起こす<ref><pubmed> 8864113 </pubmed></ref>。この変化により、ロドプシンの活性状態が生成することが知られている。また、細胞質側の第２、第３ループ（CL2, 3）はＧタンパク質と結合するサイトとして重要である。

 

 

 

 

[[Image:Rhodopsin structure.png|thumb|right|300px|'''図2:ロドプシンの立体構造モデル'''<br />a：基底状態のロドプシンの立体構造（PDBID:1U19）。H1を青色で示しH8をオレンジ色で示している。7本の膜貫通ヘリックスに加えて膜面に平行なH8が特徴的である。H3は大きく傾いていて細胞質側はH4とH5の間に入り込んでいる。上が円板膜内側、下がＧタンパク質と相互作用する細胞質側である。手前のH7にレチナール（11−シス）とその結合部位であるK296、そしてシッフ塩基の対イオンとして機能するH3のE113のアミノ酸、C110-C187のジスフィルド結合、細胞質側にはH3にERYモチーフH7にはNPXXYモチーフのアミノ酸を示している。<br />b：活性化に伴う構造変化。基底状態（緑色PDBID:1U19）と較べて活性状態は（オレンジ色PDBID:3PQR）H6が大きく外側に動きH5も細胞質側に伸びるている。また基底状態ではH3とH6間のイオニックロックの相互作用が活性状態では解除されR135はNPXXYモチーフやY223等と新たな相互作用を形成する。]]

 

 

 

 

 

 

レチナールはオプシンの内部に埋め込まれており、また、そのプロトン化シッフ塩基は疎水的な環境に位置している。そのためそのままでは非常に不安定である。オプシン内にはこの正電荷を安定化する対イオン（counterion）が存在する。ロドプシンではE113が対イオンとして働き<ref><pubmed> 2573063 </pubmed></ref>、H7のシッフ塩基プロトンの正電荷とH3のグルタミン酸の負電荷の間に塩橋（salt bridge）が形成される<ref><pubmed> 1356370 </pubmed></ref>。また対イオンはシッフ塩基のpKaを上げシッフ塩基の加水分解を防いでいる。対イオンは単独で働いているのではなく、構造水を含む水素結合ネットワークを形成して働いていると考えられている。

 

[[Image:Central Ionic Lock.png|thumb|right|300px|'''図3:シッフ塩基・対イオン・塩橋'''<br />ヘッリックス7の296番目のリシン残基の正電荷とヘリックス3の対イオンの負電荷は塩橋を形成し、リガンド非結合状態の受容体で不活性状態を安定化する。11-cis-retinalが結合した状態でもシッフ塩基プロトンと対イオンの間で塩橋が生じ不活性状態を安定化する。]] <br>  

 

ロドプシン類あるいはGタンパク質共役型受容体（GPCR）のファミリー間で良く保存されている構造モチーフが幾つか知られており、これらは受容体の機能発現に重要である<ref><pubmed> 19836958 </pubmed></ref>。

 

(D/E)R(Y/W)モチーフはファミリーAのGPCR間でよく保存されている構造モチーフで、ロドプシンではH3の細胞質側末端のE134/R135/Y136に相当する。また、H7とH8の先端にある302番目から306番目の残基はNPXXYモチーフと呼ばれ、このモチーフもファミリー１のGPCRの間でよく保存されている。ロドプシンの暗状態ではR135とE134の間に塩橋がある。また、R135はH6に存在するE247とT251との間で静電的な相互作用をしている（これらの相互作用を通常Ionic Lockと呼ぶ）。ロドプシンが光を受容することによりタンパク質部分の構造変化がおこると、E134は溶液中のプロトンと結合して中性になる。その結果、E134とR135の塩橋がなくなり、R135はNPXXYモチーフ中のY306やその他の残基（M257やY223）と新たな相互作用ネットワークを形成し、ロドプシンの活性構造の形成に寄与していると考えられている（図2参照）。

 

= '''ロドプシンの吸収スペクトル'''  =

ロドプシンは可視部に吸収極大を示す光受容タンパク質である。すでに述べたように、ロドプシンの可視部の吸収スペクトルは分子内に含まれているレチナールに由来する。有機溶媒中に溶かしたレチナールの吸収スペクトルは380 nm付近に吸収極大を示すが、レチナールがオプシン中のリシン残基とプロトン化したシッフ塩基を形成すると、500 nm付近に吸収極大がシフトする。有機溶媒中のプロトン化シッフ塩基は約440 nmに吸収極大を示す。そこで、440 nmからタンパク質の作用によって変化する差分を「オプシンシフト（Opsin shift）」と呼ぶ（図4a参照）。 このように、ロドプシンの吸収極大はプロトン化したレチナールシッフ塩基の吸収極大がまわりのアミノ酸残基によって調節されたものである<ref>''K Nakanishi, V Baloghair, M Arnaboli, K Tsujimoto, and B Honig'''<br>An External Point-Charge Model for Bacteriorhodopsin to Account for Its Purple Color<br>''J Am Chem Soc'':1980</ref>。実際、多くの動物のロドプシンは500nm付近に吸収極大を示すが、深海など極端な光環境下で生息する生物はそれぞれの光環境に適した吸収極大を示す。

 

オプシンシフト以外にもロドプシンはレチナールの種類を変えることによって吸収スペクトルを変えることができる。多くの脊椎動物は通常ビタミンA1(retinal)を用いるが、魚類、両生類や爬虫類のなかにはA2 retinal (3,4-dehydroretinal) を用いるものもいる。 共役二重結合系が長いのでA2レチナールはA1に比べてより長波長に吸収を持つ（図4b参照）。従ってA1/A2の視物質は同じタンパク質でもそれぞれ違う色をもつ。Opsin+A1 retinalの視物質がRhodopsin（rhod＝紅）と呼ばれるのに対してOpsin+A2 retinalはPorphyropsin（porphyr＝紫）と呼ばれる。（無脊椎動物の視物質ではA1, A2 retinalの他にA3(3-hydroxyretina)やA4(4-hydroxyretinal) retinalが用いられる。図4c参照）カエル幼生（オタマジャクシ）のオプシンがA2レチナールを発色団とし、成体（カエル）になるとA1レチナールを発色団とするのは有名な話である。つまり、オタマジャクシは、濁った淡水でより透過に優れた長波長の光を利用するためにA2レチナールを利用していると言われている。また、魚類（特に淡水魚）などは2種類のレチナールを持ち、季節変動などの環境要因によってA1/A2レチナールを使い分けていると考えられている。

 

[[Image:Rhodopsin spectrum and retinal.png|thumb|right|300px|'''図4:ロドプシンの吸収スペクトル'''<br />a:有機溶媒中のRetinalは380nmに吸収極大（λmax）を示すが、アミノ基を持つ化合物（例えばプロピルアミン）とシッフ塩基を形成してプロトン化されると、λmaxが440nmまでシフトする。さらにロドプシン中ではまわりのアミノ酸残基との相互作用によって、λmaxが約500 nmまでシフトする。この440nmからの差分をオプシンシフトと呼ぶ。つまり、オプシンシフトが大きいロドプシン類はより長波長側にλmaxを示す。ロドプシンの吸収スペクトルは可視部の吸収（αバンド）の他に、紫外領域に小さな吸収（βバンド）、280nm付近にタンパク質の芳香族アミノ酸残基に由来する吸収（γバンド）を示すのが特徴である。<br />b:桿体視物質、ロドプシンには2種類のレチナールが知られている。A2レチナールより構成するものを特にポルフィロプシンとよび、A1レチナールよりも共役二重結合系が長いのでより長波長の光を吸収することができる。一般的に多くの動物がA1レチナールを用いるが魚類、両生類や爬虫類等ではA2レチナールを用いるものが知られている。<br />c:無脊椎動物の視物質にはA1、A2レチナールの他にA3やA4レチナールを用いるものもある。発色団の種類に関わらずこれらの光受容タンパク質を総称してロドプシン類と呼ぶのが慣習である。]]

 

= '''ロドプシンの光反応過程'''  =

光を受容したロドプシンが活性状態に変化する過程を通常「ロドプシンの光反応過程」と呼ぶ。しかし、厳密には光が関与するのは発色団であるレチナールの光吸収と光異性化反応だけであり、活性状態に変化するタンパク質の構造変化は熱反応である<ref><pubmed> 11743865 </pubmed></ref>。ロドプシンの研究でノーベル賞を受賞したGeorge Wald博士は、この反応過程を写真を撮る過程になぞらえている。ロドプシンはカメラのフィルムのように光によって何らかの変化が生じるが、この変化は「現像」する過程によって初めて目に見えるものになるのである。ロドプシンでも同じように、光によって生じた変化が熱反応を経て活性状態の生成へとつながる<ref><pubmed> 4877437 </pubmed></ref>。

 

== '''光反応'''  ==

ロドプシンの最初のステップはレチナールの光吸収と光異性化反応である。暗状態で結合している11-cis-retinalは光を受容するとall-trans-retinalに異性化する。レチナールの光異性化反応は溶液中でも起こるが、ロドプシン中での異性化反応は非常に高効率、高速で起こることが特徴である。溶液中のレチナールは20％程度の異性化効率（量子収率）しか示さないが、ロドプシン中のレチナールは65％の異性化効率を示す。そして200フェムト秒（200×10⁻¹⁵秒）<ref><pubmed> 1925597 </pubmed></ref>で起こるレチナールの光異性化反応は現在知られている最も速い化学反応の一つである。ロドプシン中でのレチナールの構造やその光反応性は近傍のアミノ酸残基によって調節されている。

 

== '''熱反応'''  ==

 

レチナールの「ねじれ」の解消およびタンパク質部分の構造変化に伴って、光を吸収したロドプシンは種々の準安定な状態を経て変化していく。この準安定な状態を中間体と呼び、光吸収後から、フォト(photo)、バソ(batho)、ルミ(lumi)、メタ(meta)と名付けられた中間体が同定されている。これらの中間体は異なる吸収スペクトルを持つので、スペクトル変化によって熱反応を観測することができる<ref><pubmed> 13613341 </pubmed></ref>。反応の最終段階ではシッフ塩基のプロトンが対イオンに移動し、380 nmに吸収極大を示すメタロドプシンⅡ(Metarhodopsin II, Meta II)が生成する。Meta IIはＧタンパク質活性化能をもつロドプシンの活性状態である<ref><pubmed> 6288450 </pubmed></ref>。

 

 

= '''光シグナル伝達''' =

 

== '''Ｇタンパク質のシグナル''' ==

 

光を受容したロドプシンは数ミリ秒の間にＧタンパク質を活性化する状態に変化する。ロドプシンと共役するGタンパク質はαβγのサブユットからなる3量体Gタンパク質である。Ｇタンパク質（guanine nucleotide-binding proteins: G-proteins）はGTPを結合すると「on」、GDPを結合すると「off」になる分子スイッチとして機能する。一般にoff状態では3量体として存在し、Gα中でGDP-GTP交換反応が起こると、GαはGβγと解離して活性状態になる。活性化したロドプシンは1秒間に数百のＧタンパク質を活性化することができるため、大きなシグナル増幅作用がある。

 

活性化したGαはcGMPを5’-GMPに加水分解する酵素であるホスホジエステラーゼ（Phosphodiesterase、PDE）に作用する。PDEは酵素活性部位であるαβサブユニットとこれらと特異的に結合しその活性を抑制する2つのγサブユニットからなる。GαはこのPDEγに結合することによってγサブユニットの抑制効果を解除し、PDEを活性化する。

 

 

視細胞は暗状態では少し脱分極しており、そのシナプス末端から神経伝達物質であるグルタミン酸が放出されている。光を受容して上記のシグナル伝達系が働くと過分極し、グルタミン酸の放出量が減少する。この変化が双極細胞などの下流の神経細胞に伝えられ、出力ニューロンである神経節細胞を経て脳にその情報が伝えられる。 (シグナル伝達についての参考文献<ref><pubmed> 19837030 </pubmed></ref><ref name=ref_shichida><pubmed> 19720651 </pubmed></ref>)

 

== '''シグナルのシャットダウンと視細胞の回復'''  ==

 

視細胞における光情報伝達はロドプシンの光受容によって始まり、また、ロドプシンからGタンパク質へのシグナル伝達の際に大きく増幅される。したがって、ロドプシンの活性状態を素早くシャットダウンすることは非常に重要である。ロドプシンの活性状態はメタロドプシンⅡ（Metarhodopsin II）と名付けられており、その名のとおり準安定(metastable)である。しかし、数十秒間は安定に存在する。視細胞の単一光子応答は1秒以内で終結するので、メタロドプシンⅡはこの時間よりも速くシャットダウン（不活性化）されている。メタロドプシンⅡの不活性化にはSer/Thrキナーゼであるロドプシンキナーゼ(Rhodopsin Kinase: RK)が関与する。メタロドプシンⅡはこの酵素によってリン酸化され、そのＧタンパク質活性化能が減少する。メタロドプシンⅡのC末端領域にはリン酸化される部位として複数のS／Tが同定されている。生体内では主にS334, S338, S343がリン酸化される。さらにリン酸化されたメタロドプシンⅡにアレスチン(Arrestin)が結合することによってＧタンパク質との結合が完全に阻害される。

 

 

 

細胞が完全にもとの状態に戻るには、PDEの作用によって急減した細胞内cGMP濃度ももとに戻す必要がある。cGMPはGC(Guanyl Cyclase)によって定常的に合成されているが、GCの活性はGCAP (Guanyl Cyclase Activating Protein)によって調節されている。光応答により細胞膜のCNGチャネルが閉じ細胞内のCa2+濃度が下がるとGCAPはGCの活性を促進するようになる。細胞内カルシウムの増減によるこの制御機構をカルシウムフィードバック機構と呼ぶ。この機構により細胞内のcGMP濃度が速やかに上昇するとCNGチャネルも開き、視細胞が元の状態に戻る。なお、細胞内カルシウム濃度の減少により、ロドプシンキナーゼを制御する因子（Sモジュリンあるいはリカバリンと呼ばれている）も知られており<ref><pubmed> 8386803 </pubmed></ref>、GCAPとあわせて視細胞の明順応を説明する一つの機構と考えられている。

 

= '''ロドプシン類'''  =

本来「ロドプシン」とは桿体視物質をあらわす言葉であった。しかし、生化学・分子生物学の進展により、桿体視細胞以外の光受容細胞や脊椎動物以外の生物種から相同性のある光受容タンパク質が続々と報告されるようになり<ref><pubmed> 15774036 </pubmed></ref><ref name=ref_shichida />、これらの光受容タンパク質も「ロドプシン」あるいは「オプシン」と呼ばれるようになった。これら多くの発見の中でも、ニワトリの松果体に存在するピノプシンの発見は特筆される<ref><pubmed> 7969427 </pubmed></ref>。つまり、それまでに発見されていたロドプシン類はいわゆる「視覚」に関与する受容体であったが、ピノプシンは視覚以外の機能に関与する受容体であったからである。この発見以降、「視覚オプシン(visual opsin)」、「非視覚オプシン(non-visual opsin)」という言葉が使われるようになった。最近では1000種類以上のロドプシン遺伝子が報告されており、これらはGタンパク質共役型受容体（G Protein Coupled Receptor: GPCR）の一員であることが知られている。

 

GPCRはペプチド、ホルモン、匂い物質などのさまざまな化学物質を受容し、Gタンパク質を介する細胞内シグナル伝達機構を駆動する受容体である。GPCRによる外界からのシグナル受容はほとんどの細胞で観測され、細胞間のコミュニケーションを担う上でも非常に重要な受容体である。また、マウスやヒトではゲノム中で最も大きなタンパク質ファミリーであることが知られている。ロドプシン類はGPCRのメンバーであるが、分子内に内在性のリガンド（11-シス型のレチナール）を含んでいることが特徴である。

 

== '''GPCRとロドプシン'''  ==

 

ウシロドプシンの一次配列は1982年に決定され<ref><pubmed> 6759163 </pubmed></ref>、その翌年にはクローニングされている<ref><pubmed> 6194890 </pubmed></ref>。そして2000年にはX線結晶解析により3次元立体構造モデルが提出された<ref><pubmed> 10926528 </pubmed></ref><ref><pubmed> 11972040 </pubmed></ref>。また、現在ではさまざまな中間状態や活性状態<ref><pubmed> 21389988 </pubmed></ref>、変異体などの立体構造も発表されている。一次構造の決定、クローニング、結晶構造決定などについては、種々のGPCRの中ではロドプシンで最初に行われた。ウシロドプシンのように大量の試料を比較的簡単に調製できるGPCRは珍しく、また内在性のリガンドを持つロドプシンは他のGPCRに較べて非常に安定でそのためロドプシンの研究は他の受容体よりも先に進んだ。こうしてロドプシンはGPCR研究のトップランナーとして研究されてきた経歴があり、GPCRファミリー１の代表的な受容体とされている。

 

 

様々な動物で見つかっているロドプシン（オプシン）の他にバクテリアにも光感受性を持つレチナールタンパク質が含まれていることが知られている。1971年にOesterheltとStoeckniusは好塩菌の一種ハロバクテリウム・ハロビウム（最近ではハロバクテリウム・サリナラムという）にレチナールを発色団とする光受容タンパク質が存在することを発見し、このタンパク質をバクテリオロドプシン（ｂR）と命名した<ref><pubmed> 4940442 </pubmed></ref>。その後の研究により、bRは光駆動のプロトンポンプ活性を示すことがわかり、また、バクテリアにはbRを含めて4種類のレチナールタンパク質が存在することがわかった。bR以外にはハロロドプシン（hR）、センソリーロドプシン（sR）、センソリーロドプシンII（sRII、フォボロドプシン（pR）ともいう）である。hRは光駆動のクロライドポンプ、sRとsRIIはそれぞれ正・負の光走性に関与するロドプシンである。最近、緑藻類から光駆動のチャネル活性を示すロドプシン（チャネルロドプシン）が発見され、hRとともに、神経細胞のlight-manipulationに応用されている。さらに最近では、海洋のバクテリアにもbR様のロドプシンが含まれていることが発見され、地球上のエネルギー生産の半分程度がbR様のロドプシン類で担われていることが注目されている。また、遺伝子発現を調節するロドプシン類もアナベナから発見されるなど、バクテリアが持つロドプシン類の機能解析は最近の一つのトピックスになっている。

 

これらのバクテリアのロドプシン類も、動物のロドプシン類と同様に7回膜貫通領域をもち、発色団としてレチナールを用い、さらにその発色団はレチナールシッフ塩基結合を介してH7に結合している。ただし、動物のロドプシンは主に11-シス型のレチナールを発色団として持ち、光を受容して全トランスに異性化されて活性状態になるが、バクテリアのロドプシンは全トランス型のレチナールを発色団とし、光を吸収して13-シス型に異性化し、機能を発揮することがわかっている。また、バクテリアのロドプシンは活性状態になったあと熱反応で元の状態に戻る光反応サイクルを描く。７本膜貫通α-ヘリックス構造を持つことから、両タンパク質は進化的に系統関係があると考えられていたが、アミノ酸配列からは相同性の無いことが明らかにされている。しかしロドプシン類の中でも20％程度の相同性しか示さないものもあるので、たとえ共通の祖先タンパク質から進化しても遠縁な生物種間では変異が蓄積し有意な相同性がなくなっている可能性もある。

 

 

<references/>

 

（執筆者：松山オジョス武、七田芳則　担当編集委員：林康紀）