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コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。 | コアクチベーターには、[[CBP]]や[[p300]]といった[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|ヒストンアセチル基転移酵素]]（[[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|histone acetyltransferase]]; [[アセチル化#ヒストンアセチル基転移酵素|HAT]]）活性を持つものがあり、[[wikipedia:ja:ヒストン|ヒストン]]を[[アセチル化]]する<ref><pubmed>21131905</pubmed></ref><ref><pubmed>19698979</pubmed></ref>。アセチル化されたヒストンでは、DNAとの間の結合が弱まり、[[転写因子]]がDNAに結合しやすくなると考えられる。また、[[wikipedia:ja:クロマチン再構成複合体|クロマチン再構成複合体]]（[[wikipedia:chromatin remodeling complex|chromatin remodeling complex]]）は転写活性化因子に結合し、[[ATP]]依存的に[[wikipedia:ja:ヌクレオソーム|ヌクレオソーム]]の移動や解離を行う<ref><pubmed>20513433</pubmed></ref><ref><pubmed>10500090</pubmed></ref>。その結果、より多くの転写活性化因子がエンハンサーに結合することができるようになり、プロモーター上で転写開始複合体の形成が促進されると考えられる。 | ||
エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref> | エンハンサー領域では、ヒストンの[[wikipedia:ja:翻訳後修飾|翻訳後修飾]]が他と異なり、ヒストンH3の4番目の[[wikipedia:ja:リジン|リジン]]がモノ[[wikipedia:ja:メチル化|メチル化]]またはジメチル化される（ヒストンH3の4番目のリジンがモノメチル化やジメチル化されたものを、それぞれH3K4me1やH3K4me2と記述する）<ref><pubmed>17277777</pubmed></ref>。また、エンハンサー領域のヌクレオソームは、ヒストンH3のバリアントであるH3.3やヒストンH2のバリアントであるH2A.Zを含む<ref><pubmed>19633671</pubmed></ref>。H3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、通常のヌクレオソームより不安定なため、転写活性化因子がDNAと容易に相互作用できると考えられている。ヒストンH3.3やH2A.Zを含むヌクレオソームは、プロモーター領域にも存在するが、ヒストンH3の4番目のリジンはトリメチル化（H3K4me3）されている。さらに、エンハンサー領域におけるヒストンの修飾は、機能の有無で変化することも知られている。例えば、ヒト[[ES細胞]]では、エンハンサーが働いている時はヒストンH3の27番目のリジンがアセチル化（H3K27ac）されるが、機能していない時はメチル化（H3K27me3）される<ref><pubmed>21160473</pubmed></ref>。 | ||
エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。 | エンハンサーでは、[[wikipedia:enhancer RNA|enhancer RNA]]（[[wikipedia:eRNA|eRNA]]）とよばれるRNAが双方向に転写されることもある<ref><pubmed>20393465</pubmed></ref>。eRNAはタンパク質をコードせず、[[ポリアデニル化]]されない。eRNA合成がエンハンサーの機能に必須な例として、転写活性化因子[[wikipedia:p53|p53]]が結合するエンハンサーがある<ref><pubmed>23273978</pubmed></ref>。しかし、全てのエンハンサーでeRNA合成が必要なのかはまだ不明である。一方、100塩基以上の長さを持ちポリアデニル化されるノンコーディングRNA（[[wikipedia:lncRNA|lncRNA]]）が転写を活性化する場合もある<ref><pubmed>20887892</pubmed></ref>。[[wikipedia:ja:ENCODEプロジェクト|ENCODEプロジェクト]]により、ヒトでは9640種のlncRNAが転写されることが明らかとなった<ref><pubmed>22955616</pubmed></ref>。 | ||