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S100タンパク質 (ソースを閲覧)

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 　S100 蛋白質は、[[wikipedia:JA:EF-hand|EF-hand]]型[[カルシウム]]結合性ドメイン（loop-helix-loop）をもつ分子量が8～14kD程度の低分子量蛋白質群である。B.W. Mooreにより、1965年にウシ脳から分離された。現在までに20種類以上のサブファミリーが同定されている。S100という名称は「中性硫酸アンモニウムに完全に（100%）溶ける（Soluble）」という特性に由来している。分類として、現在のところS100A1～S100A18、S100B、S100P、S100Z、Calbindin D<sub>9k</sub> (S100G)、Profilaggrin、Trychohyalin、Repetinに分類される。S100Bは特に[[脳]]での発現が高いことで知られている。[[wikipedia:JA:哺乳類|哺乳類]]の[[中枢神経]]系では、[[グリア細胞]]の一種である[[アストロサイト]]に選択的に発現する。末梢神経系ではグリア細胞の[[シュワン細胞]]に発現する。S100蛋白質群の機能は、カルシウムバッファー以外にも多岐にまたがると考えられており、未解明な部分が多い。またS100蛋白質は細胞内のシグナル伝達のみならず、細胞外にも分泌される事が知られており、実際に[[wikipedia:JA:血漿|血漿]]や[[脳脊髄液]]からも検出される。培養細胞系では、細胞外のS100Bは神経細胞の生存にかかわる[[栄養因子]]として働くことが提唱されている。