「マイクロフィラメント」の版間の差分

　分子量約42kDaの球状のアクチン蛋白質（球状アクチン、G-アクチン）が直鎖状に重合してプロトフィラメントとなり、2本のプロトフィラメントが右巻きのらせん状により合わさってアクチンフィラメント（線維状アクチン、F-アクチン）を構成する。アクチンフィラメントの直径は5-9nmであり、らせん構造の半周期は約37nmで、この半周期の両プロトフィラメント上に約13.5個の球状アクチンが存在する。

　細胞内に存在する他種多彩なアクチン結合蛋白質がアクチンフィラメントの動態を制御しているが、アクチンフィラメントに固有の特徴としてトレッドミリングが挙げられる<ref><pubmed> 18391171 </pubmed></ref>。個々のアクチン蛋白質はアデノシン三リン酸（ATP）またはアデノシン二リン酸（ADP）と結合している。アクチンフィラメントはATP加水分解活性を有するため、フィラメントを構成するアクチン蛋白質は時間とともにADP結合型となっていく。

　アクチンの重合反応と脱重合反応の速度はフリーの球状アクチンの濃度に依存し、両反応速度が等しくなる時の球状アクチン濃度を臨界濃度と呼ぶ。球状アクチン濃度が臨界濃度よりも高い場合には重合が優位となり、臨界濃度よりも低い場合には脱重合が優位となる。ATP型アクチンの臨界濃度はADP型アクチンの臨界濃度よりも低く、ATP型アクチンは重合しやすくADP型アクチンは脱重合しやすい。

　球状アクチンが3量体となりフィラメント重合のための核を形成すると、ATP型アクチンはプラス端へ重合してフィラメントを伸長する。ATP型アクチンの重合によるフィラメント伸長がATP加水分解よりも速ければ、フィラメントプラス端はATP型アクチンのままである。そして、フィラメント内でADP型に変換されたアクチンは、マイナス端から脱重合して取り除かれる。このように、アクチンフィラメントのATP加水分解活性が、プラス端での重合とマイナス端での脱重合（トレッドミリング）に重要な役割をはたしている。

　球状アクチンに結合する蛋白質プロフィリンは、ADPをATPへ交換してATP型アクチンの生成を触媒し、アクチンフィラメントのプラス端での重合反応を促進する。一方、アクチン重合反応はキャッピング蛋白質により負に制御されている。キャッピング蛋白質がフィラメントのプラス端を覆うと、新たな球状アクチンがプラス端に結合できず重合が阻害される。

　アクチンフィラメントの重合制御、すなわち重合可能なプラス端の形成には主として以下の3つのメカニズムが関与すると考えられている<ref><pubmed> 12600310 </pubmed></ref>：（１）アクチン重合核形成。既存のフィラメントの側面にArp2/3（actin-related protein 2/3）複合体が結合し、そこを新たな重合核として分岐したフィラメントが伸長する。（２）フィラメント切断。ADF（actin depolymerizing factor）/コフィリンがADP型フィラメントを切断して重合可能なプラス端を露出する。（３）アンキャッピング。プラス端を覆うキャッピング蛋白質をはずして重合を可能にする。

　フィロポディアの主要細胞骨格であるアクチン線維束は、ファシンなどの蛋白質が多数のアクチンフィラメントを束ねたものである。またラメリポディアには、Arp2/3複合体による分岐構造を豊富に含むアクチンネットワークが存在する<ref><pubmed> 18209731 </pubmed></ref>。 　Ena/VASP（Enabled/vasodilator-stimulated phosphoprotein）は、プラス端キャッピングを抑制してアクチン重合速度を亢進することにより、非分岐の長いフィラメントを形成する<ref><pubmed> 14570581 </pubmed></ref>。これらフィラメントがファシンなどにより束化されて、アクチン線維束が構築される。