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「Gタンパク質共役型受容体」の版間の差分
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Wntシグナルを活性化するFrizzledとヘッジホッグシグナルを活性化するSmoothenedが含まれる。 | Wntシグナルを活性化するFrizzledとヘッジホッグシグナルを活性化するSmoothenedが含まれる。 | ||
=== 構造と翻訳後修飾 === | === 構造と翻訳後修飾 === | ||
GPCRは細胞質膜を貫通する7つのαへリックス構造をとり、N末端側が細胞外にC末端側が細胞内に存在し、3つの細胞外ループ(Extracellular loop; ECL1/2/3) と3つの細胞内ループ(Intracellular loop; ICL1/2/3) | GPCRは細胞質膜を貫通する7つのαへリックス構造をとり、N末端側が細胞外にC末端側が細胞内に存在し、3つの細胞外ループ(Extracellular loop; ECL1/2/3) と3つの細胞内ループ(Intracellular loop; ICL1/2/3)を持つ。GPCRにはその構造以外にも多くの保存されたアミノ酸配列や翻訳後修飾が知られており、受容体の活性調節機構に関与している。ただし、800種以上あるGPCRの中には例外も存在する。 | ||
===== * DRY配列 ===== | ===== * DRY配列 ===== | ||
===== * NPXXY配列 ===== | ===== * NPXXY配列 ===== | ||
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===== * パルミトイル化 ===== | ===== * パルミトイル化 ===== | ||
多くのGPCRでは7番目の膜貫通領域直近のC末端側領域に存在する保存されたシステイン残基がS-ルミトイル化修飾を受ける<ref><pubmed> 19131499 </pubmed></ref>。S-パルミトイル化修飾とは飽和脂肪酸であるパルミチン酸（ C<sub>16</sub>H<sub>32</sub>O<sub>2</sub>)がシステイン残基のチオール基にチオエステル結合で付加される可逆的な修飾で細胞質側に存在するDHHCタンパク質ファミリーを介する<ref><pubmed> 20168314 </pubmed></ref>。多くはC末端領域に1～3個のパルミトイル化修飾が見つかっておりパルミトイル化されたC末端領域は新たな細胞内ループを形成する。パルミトイル化修飾によるGPCRの機能調節は多岐に渡り各受容体によって異なるが、受容体の成熟、細胞質膜へ発現や輸送、Gタンパク質との結合への影響、脱感作やインターナリゼーションに関与することが報告されている<ref><pubmed> 19131499 </pubmed></ref>。 | |||
===== * リン酸化 ===== | ===== * リン酸化 ===== | ||