「SNAP-25」の版間の差分

　SNAP-25およびSNAP-23はN末側およびC末側の2か所にSNAREモチーフを持っており、SNARE複合体形成時にはQcおよびQbの2本のへリックスを供出する<ref name=ref4 /> <ref name=ref15><pubmed>16038056</pubmed></ref> <ref name=ref16><pubmed>16912714</pubmed></ref>。SNAP-25結合タンパク質として[[Snapin]]が同定されている。[[線虫]]（''[[C. elegans]]'' ）を用いた研究ではSnapinはSNAP-25に結合してSNARE複合体を安定化させる役割を持つと考えられているが<ref name=ref32><pubmed>23469084</pubmed></ref>、SNAP-25上の結合部位は特定されていない。

　またSer187が[[プロテインキナーゼC]]（[[PKC]]）によってリン酸化されるとシンタキシンとの結合が強まり、Ca²⁺非依存的なシナプトタグミン1との結合が低下する<ref name=ref25><pubmed>8662851</pubmed></ref> <ref name=ref26><pubmed>17325194</pubmed></ref>。SNAP-25は[[cAMP依存性タンパク質キナーゼ]]（[[PKA]]）によってもThr138がリン酸化されるが、この場合にはシンタキシンおよびシナプトタグミン１との結合はいずれも抑制される<ref name=ref26 />。[[セロトニン]]などの[[メタボリックレセプター]]が活性化されると、開口放出による神経伝達物質放出が抑制されることが知られている。活性化型[[Gタンパク質]]である[[Gβγ]]はSNAP-25と直接結合し、結合部位としてAsp99, Lys102, Arg198, Lys201を含む膜に近い部位と、Arg135、Arg136、Arg161、Arg142を含む2か所が同定され、セロトニンレセプターの活性化に伴う放出抑制にはC末端に近いArg198, Lys201へのGβγの結合が関与することが示されている<ref name=ref27><pubmed>22962332</pubmed></ref>。