226
回編集
「機能獲得実験」の版間の差分
細
編集の要約なし
細編集の要約なし |
細編集の要約なし |
||
| 48行目: | 48行目: | ||
目的のタンパク質が局在の変化がその機能が増強する場合、そのタンパク質の局在を強制的に変化させる変異を導入することで機能を増強することが出来る。リン酸化酵素[[AKT]]は細胞膜へ移行することで活性化すると考えられているが[[ミリストイル化]]配列を付加したAKTは恒常的に活性化する<ref><pubmed> 10467260 </pubmed></ref> | 目的のタンパク質が局在の変化がその機能が増強する場合、そのタンパク質の局在を強制的に変化させる変異を導入することで機能を増強することが出来る。リン酸化酵素[[AKT]]は細胞膜へ移行することで活性化すると考えられているが[[ミリストイル化]]配列を付加したAKTは恒常的に活性化する<ref><pubmed> 10467260 </pubmed></ref> | ||
===阻害ドメインの欠失=== | === 阻害ドメインの欠失 === | ||
ある種の酵素はそのタンパク質内に自身の活性を抑制する自己阻害ドメイン (autoinhibitory domain)を持ち、酵素活性の制御をしている | |||
カルシウムカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII (CaMKII)はキナーゼドメイン、自己抑制ドメインとCa2+/カルモジュリン結合ドメインで構成される調節ドメインからなり、カルシウムカルモジュリン (Ca2+/CaM)複合体の非存在下では、自己抑制ドメイン（autoinhibitory domain）により活性が抑制されている。Ca2+/カルモジュリン結合ドメインにCa2+/カルモジュリンが結合するとタンパク質立体構造が変化し、自己抑制が解除されて活性化する。 | |||
==関連項目== | ==関連項目== | ||