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「Parkin」の版間の差分
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'''⑤''' リン酸化UblがRING0に結合し、安定的な活性化構造となる。RING1に結合したユビキチン結合酵素（E2）と協働して、基質(S)にユビキチンを転移する。<br>]] | '''⑤''' リン酸化UblがRING0に結合し、安定的な活性化構造となる。RING1に結合したユビキチン結合酵素（E2）と協働して、基質(S)にユビキチンを転移する。<br>]] | ||
==構造== | ==構造== | ||
ヒトParkinタンパク質は465 アミノ酸残基からなり、N末端のユビキチン様ドメイン(Ubl)、C末端に２つの[[RING fingerモチーフ]](RING1, RING2)とIn-Between-RINGs (IBR)という構造をもつ（'''図2'''）。その後、UblとRNIG1-IBR-RING2の間に、RING様構造が見つかり、[[RING0]]（またはUPD; unique parkin domain）と呼ばれる<ref name=Hristova2009><pubmed>19339245</pubmed></ref> （'''図2'''）。Parkinは、RING-IBR-RINGドメインを有するRBR型[[ユビキチンリガーゼ]]に分類され、同様の構造をもヒトユビキチンリガーゼに、[[HOIL-1]], [[ | ヒトParkinタンパク質は465 アミノ酸残基からなり、N末端のユビキチン様ドメイン(Ubl)、C末端に２つの[[RING fingerモチーフ]](RING1, RING2)とIn-Between-RINGs (IBR)という構造をもつ（'''図2'''）。その後、UblとRNIG1-IBR-RING2の間に、RING様構造が見つかり、[[RING0]]（またはUPD; unique parkin domain）と呼ばれる<ref name=Hristova2009><pubmed>19339245</pubmed></ref> （'''図2'''）。Parkinは、RING-IBR-RINGドメインを有するRBR型[[ユビキチンリガーゼ]]に分類され、同様の構造をもヒトユビキチンリガーゼに、[[HOIL-1]], [[HHARI]], [[DORFIN]]がある。タンパク質の全体構造は2013-2015年に解かれ、コンパクトに折り畳まれた状態であることが明らかとなった<ref name=Trempe2013><pubmed>23661642</pubmed></ref><ref name=Wauer2015><pubmed>26161729</pubmed></ref>（'''図3'''）。 | ||
==活性化機構== | ==活性化機構== | ||