「ヒストンメチル基転移酵素」の版間の差分

1964年にmRNAへの転写はヒストンタンパク質のリジンのε-アミノ基のメチル化によって調節されることが見出された<ref name=Allfrey1964><pubmed>17836360</pubmed></ref> 。しかし、Thomas Jenuwein らにより、最初のヒストン KMT であるヒトおよびマウス SUV39H1 (suppressor of variegation 3-9 homolog1、KMT1Aとしても知られる) が同定、報告されたのは 2000 年になってからのことであった。この酵素は、酵母からヒトまで進化的に保存されている<ref name=Rea2000><pubmed>10949293</pubmed></ref> 。SUV39H1の発見後、ショウジョウバエの３つのタンパク質、Su(var)3-9、Enhancer of Zeste、Trithoraxが共通して持つSETドメインとのホモロジー検索により、多くのKMTが同定された<ref name=Dillon2005><pubmed>16086857</pubmed></ref>  <ref name=Jenuwein2006><pubmed>16857008</pubmed></ref> 。KMTは2つのクラスから構成されているが、その1つであるSET ドメインを含むクラスが、KMTの大部分を占めている。KMT のもう１つのクラスは、SET ドメインを持たないDOT1L（Dot1 like protein、KMT4としても知られる）の1種類だけである<ref name=Okada2005><pubmed>15851025</pubmed></ref>  <ref name=van Leeuwen2002><pubmed>12086673</pubmed></ref> 。PRMTに関しては、ヒストンタンパク質のアルギニン残基のメチル化が発見された1967年以降から現在までに哺乳類で 9 つが同定されている。これらHMTは各クラスの触媒ドメインは異なるものの、いずれもメチル基供与体として S-アデノシル-L-メチオニン (SAM/Adomet) を使用する<ref name=Dillon2005><pubmed>16086857</pubmed></ref>  <ref name=Nguyen2011><pubmed>21724828</pubmed></ref>。