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英語名：α-actinin | |||
{{box|text= αアクチニンは1965年に発見された[[アクチン]]結合タンパク質である。非骨格筋型は[[カルシウム]]制御を受けている。脳には骨格筋型も存在し、細胞骨格の一員として様々な生理機能に関与している。骨格筋からアクチン結合タンパク質として、その後、βアクチニン（CapZ）、γアクチニン、EUアクチンが報告されているが、αアクチニンとは全く別種のタンパク質と考えられる。}} | |||
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==研究の歴史== | ==研究の歴史== | ||
α-アクチニンは1965年に[[wikipedia:JA:江橋節郎|江橋節郎]]、文子夫妻と[[wikipedia:JA:丸山工作|丸山工作]]により[[骨格筋]]の粗精製[[アクチン]]より[[カルシウム]]制御因子（[[トロポニン]]）の生成過程で超沈殿（アクチンと[[ミオシン]]が[[wikipedia:JA:ATP|ATP]]付加により形成する凝集体を吸光度として測定する）を促進する活性因子として分離された<ref><pubmed>5857104</pubmed></ref>最初のアクチン結合タンパク質である。当時のアミノ酸組成分析（今では古典的な各アミノ酸の含有量をスター図で示す比較法）ではアクチンと類似しているデータが得られたために、アクチニンと命名された <ref><pubmed>12076539</pubmed></ref>。 | α-アクチニンは1965年に[[wikipedia:JA:江橋節郎|江橋節郎]]、文子夫妻と[[wikipedia:JA:丸山工作|丸山工作]]により[[骨格筋]]の粗精製[[アクチン]]より[[カルシウム]]制御因子（[[トロポニン]]）の生成過程で超沈殿（アクチンと[[ミオシン]]が[[wikipedia:JA:ATP|ATP]]付加により形成する凝集体を吸光度として測定する）を促進する活性因子として分離された<ref><pubmed>5857104</pubmed></ref>最初のアクチン結合タンパク質である。当時のアミノ酸組成分析（今では古典的な各アミノ酸の含有量をスター図で示す比較法）ではアクチンと類似しているデータが得られたために、アクチニンと命名された <ref><pubmed>12076539</pubmed></ref>。 | ||
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#NMDA受容体<br>ACTN2はNMDA受容体とシナプス後膜で特異的に結合している。この結合は、Ca/[[CaM]]で阻害されるので、NMDA受容体に抑制的に働いていると考えられている。 | #NMDA受容体<br>ACTN2はNMDA受容体とシナプス後膜で特異的に結合している。この結合は、Ca/[[CaM]]で阻害されるので、NMDA受容体に抑制的に働いていると考えられている。 | ||
#Densin<br>Densinは膜貫通型糖タンパク質で細胞質側に[[PDZドメイン]]をもち、PSDに発現している。αアクチニンはDensinと特異的に結合している。また[[Densin]]はCaMKIIとも結合するので、ACTN-CaMKII-Densin複合体がシナプスの機能に関与していると考えられている。 | #Densin<br>Densinは膜貫通型糖タンパク質で細胞質側に[[PDZドメイン]]をもち、PSDに発現している。αアクチニンはDensinと特異的に結合している。また[[Densin]]はCaMKIIとも結合するので、ACTN-CaMKII-Densin複合体がシナプスの機能に関与していると考えられている。 | ||
#A2A受容体<br>αアクチニンは[[ | #A2A受容体<br>αアクチニンは[[アデノシン]][[A2A受容体]]に結合し、A2A受容体の凝集と細胞内移行(internalization)に関与していると考えられている。 | ||