「ミリストイル化」の版間の差分

　''N''-ミリストイル化は1980年代) [[wikipedia:ja:エドマン分解|エドマン分解]]によるタンパク質の配列解析が盛んにおこなわれる中、[[CAMP依存タンパク質キナーゼ]]（cyclic AMP-dependent protein kinase）触媒サブユニット、および[[カルシニューリン]]B（calcineurin B）のエドマン分解を阻害する因子として存在が明らかになり、[[質量分析]]から構造が同定された<ref><pubmed>6959104</pubmed></ref><ref><pubmed>7160476</pubmed></ref>。　　この発見を皮切りに[[wikipedia:ja:シグナル伝達|シグナル伝達]]タンパク質、[[カルシウム]]結合タンパク質、膜関連タンパク質、[[wikipedia:ja:ウイルス|ウイルス]]構成タンパク質になど幅広く見出されている。1987年に''N''-ミリストイル化酵素が同定され、基質特異性、反応機構の解析が進められた<ref name=Towler><pubmed>3100524</pubmed></ref>。当初は『共翻訳時修飾（co-translational modification）』として研究が進められたが、2000年にアポトーシス促進タンパク質であるBID（BH3 interacting domain death agonist）がカスパーゼ－8（caspase-8）による部分分解後に『翻訳後修飾（post-translational modification）』として''N''-ミリストイル化を受けることが明らかになり<ref><pubmed>11099414</pubmed></ref>、その後続々とアポトーシス関連タンパク質が''N''-ミリストイル化タンパク質として同定された。  

　タンパク質の''N''-ミリストイル化はGCN5 ''N''-アセチルトランスフェラーゼ (GNAT)スーパーファミリーに属する''N''-ミリストイルトランスフェラーゼ（''N''-myristoyl transferase；NMT）が担っている<ref name=Towler><pubmed>3100524</pubmed></ref>。NMTは真核生物間で保存され、哺乳類では[[wikipedia:N-myristoyltransferase 1|NMT1]]および[[wikipedia:N-myristoyltransferase 1|NMT2]]の2種類が同定されている。NMT1/2は各組織に普遍的に発現が認められる。両者は基質特異性（下記参照）を共有しているものの、NMT1[[ノックアウトマウス]]は胚発生時に致死となることからNMT2の代償作用は得られず、両者の間には厳密な役割分担があると考えられている。