「血清応答因子」の版間の差分

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 SRFは、N末端側に約56アミノ酸残基で構成されるMADSボックス<ref name=ref1><pubmed>7744019</pubmed></ref>、それに続くSRFコファクターとの相互作用部位、C末端側に転写活性化ドメイン<ref name=ref28><pubmed>8417320</pubmed></ref><ref name=ref29><pubmed>8407951</pubmed></ref>を有する。MADSボックス内にDNA結合ドメイン、二量体形成ドメインが存在する<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。
 SRFは、N末端側に約56アミノ酸残基で構成されるMADSボックス<ref name=ref1><pubmed>7744019</pubmed></ref>、それに続くSRFコファクターとの相互作用部位、C末端側に転写活性化ドメイン<ref name=ref28><pubmed>8417320</pubmed></ref><ref name=ref29><pubmed>8407951</pubmed></ref>を有する。MADSボックス内にDNA結合ドメイン、二量体形成ドメインが存在する<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。


 SRFコアホモ二量体とDNAとの複合体の構造がX線構造解析により明らかにされた<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。SRFコアドメインは、約90アミノ酸残基から成り、DNA結合領域、二量体形成、SRFコファクターとの相互作用部位を持つ。SRFコアの各サブユニットから伸びる両親媒性[[wikipedia:JA:α-ヘリックス|α-ヘリックス]](αI)が逆平行[[wikipedia:JA:コイルドコイル|コイルドコイル]]を形成し、CArGボックスの小溝内に平行に配置している<ref name=ref4><pubmed></pubmed></ref>。αIから伸びる塩基性N末端はDNAの主溝にはまり込んでいる<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。また、βI、βIIから成る4本の逆平行βシートが二量体形成のための中心的要素となっている<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。C末端は変則的なコイル構造と短いα-へリックス(αII)をとっている<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。したがって、SRF コアドメインはDNA結合領域であるコイルドコイルの下層、βシートから成る中間層、C末端領域からなる上層という3層から成る。SRFコアホモ二量体と結合しているDNAは折れ曲がり、通常とは異なる構造をとっている<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。
 SRFコアホモ二量体とDNAとの複合体の構造がX線構造解析により明らかにされた<ref name=ref4></ref>。SRFコアドメインは、約90アミノ酸残基から成り、DNA結合領域、二量体形成、SRFコファクターとの相互作用部位を持つ。SRFコアの各サブユニットから伸びる両親媒性[[wikipedia:JA:α-ヘリックス|α-ヘリックス]](αI)が逆平行[[wikipedia:JA:コイルドコイル|コイルドコイル]]を形成し、CArGボックスの小溝内に平行に配置している<ref name=ref4></ref>。αIから伸びる塩基性N末端はDNAの主溝にはまり込んでいる<ref name=ref4><pubmed>7637780</pubmed></ref>。また、βI、βIIから成る4本の逆平行βシートが二量体形成のための中心的要素となっている<ref name=ref4></ref>。C末端は変則的なコイル構造と短いα-へリックス(αII)をとっている<ref name=ref4></ref>。したがって、SRF コアドメインはDNA結合領域であるコイルドコイルの下層、βシートから成る中間層、C末端領域からなる上層という3層から成る。SRFコアホモ二量体と結合しているDNAは折れ曲がり、通常とは異なる構造をとっている<ref name=ref4></ref>。


== 脳内発現 ==
== 脳内発現 ==