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== 結合蛋白質  ==
== 結合蛋白質  ==


 L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する(ホモフィリック結合)。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの細胞接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM(エズリン/ラディキシン/モエシン)、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。  
 L1細胞外領域は、隣接する細胞表面のL1細胞外領域と結合して細胞間接着を媒介する(ホモフィリック結合)。また、インテグリン、TAG1/アキソニン-1、F3/F11/コンタクティンなどの接着分子とのヘテロフィリック結合も報告されている <ref><pubmed> 12957823 </pubmed></ref>。軸索ガイダンス分子セマフォリンの受容体であるニューロピリン-1と同一形質膜上でヘテロ2量体を形成する。L1細胞内領域と細胞骨格を連結する蛋白質として、アンキリン、ERM(エズリン/ラディキシン/モエシン)、ダブルコルティンなどが同定されている<ref><pubmed> 17189949 </pubmed></ref>。L1細胞内領域は、非受容体型チロシンキナーゼSrc、カゼインキナーゼII、extracellular signal-regulated kinase 2 (Erk2)、p90rskなどの蛋白質リン酸化酵素と結合してリン酸化修飾を受ける。  


== 生理機能  ==
== 生理機能  ==