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現在はこの説は退けられているが、細胞質内のタンパク質性の線維は、微小管（直径25nm）、中間径フィラメント(10nm)、微細線維（マイクロフィラメント）(6nm) の三種類に分類されている。微小管は中空で径も大きく電子顕微鏡像で容易に区別がつく。アクチンフィラメントには[[ミオシン]]が結合する。ミオシン頭部を細胞骨格試料に加えると、マイクロフィラメントを矢じり状に修飾する。そこでマイクロフィラメントが筋肉で研究されてきたアクチンフィラメントに相当するものであることが分かった（注意深い議論をする場合は、その成分がアクチンであると証明されるまでは、マイクロフィラメントという呼称を用いる）。一方、ミオシン頭部が全く結合しないことで中間径フィラメントが別に存在することが確立した。 | 現在はこの説は退けられているが、細胞質内のタンパク質性の線維は、微小管（直径25nm）、中間径フィラメント(10nm)、微細線維（マイクロフィラメント）(6nm) の三種類に分類されている。微小管は中空で径も大きく電子顕微鏡像で容易に区別がつく。アクチンフィラメントには[[ミオシン]]が結合する。ミオシン頭部を細胞骨格試料に加えると、マイクロフィラメントを矢じり状に修飾する。そこでマイクロフィラメントが筋肉で研究されてきたアクチンフィラメントに相当するものであることが分かった（注意深い議論をする場合は、その成分がアクチンであると証明されるまでは、マイクロフィラメントという呼称を用いる）。一方、ミオシン頭部が全く結合しないことで中間径フィラメントが別に存在することが確立した。 | ||
また、1970年代以降、[[wikipedia:JA:抗体|抗体]]を用いた[[wikipedia:JA:免疫染色|蛍光抗体光学顕微鏡法]] | また、1970年代以降、[[wikipedia:JA:抗体|抗体]]を用いた[[wikipedia:JA:免疫染色|蛍光抗体光学顕微鏡法]]は、細胞骨格タンパク質の細胞内の３次元構築を明らかにした。1980年代、[[急速凍結ディープエッチ法]]は電子顕微鏡レベルで細胞骨格の三次元的構成を示した。一方、生化学的研究の進展は、その構成タンパク質および関連タンパク質を明らかにし、それら線維の重合脱重を試験管内で再現した。これに対応し、蛍光標識した構成タンパク質とビデオ顕微鏡を用いて生細胞内での細胞骨格成分の動態が観察できるようになった。ビデオ顕微鏡は、この分野の大きな進展である軸索輸送のモーター分子である[[キネシン]]の発見(1985)をもたらした。 | ||
昔から知られてきたミオシンと[[ダイニン]]についても、新たな類縁タンパク質群が発見された。これらのモーター分子のアッセイや細胞骨格の重合脱重合のメカニズムの研究に、[[一分子イメージング]]など光学顕微鏡技術の進展が大きく寄与している。 | 昔から知られてきたミオシンと[[ダイニン]]についても、新たな類縁タンパク質群が発見された。これらのモーター分子のアッセイや細胞骨格の重合脱重合のメカニズムの研究に、[[一分子イメージング]]など光学顕微鏡技術の進展が大きく寄与している。 | ||
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;線維のサイズ:直径25nm | ;線維のサイズ:直径25nm | ||
;線維の特徴:中空の管状の線維。極性あり（重合の早い側が＋端） | ;線維の特徴:中空の管状の線維。極性あり（重合の早い側が＋端） | ||
;構成成分:[[GTP結合タンパク質]]である[[チュブリン]](tubulin)α、βの二量体(50kd) | ;構成成分:[[GTP結合タンパク質]]である[[チュブリン]](tubulin)α、βの二量体(50kd) | ||
;重合・脱重合 | ;重合・脱重合 | ||
: チュブリンα、βの２量体が縦に１列に並んだもの（α、β、α、β、・・・）をプロトフィラメントという。これが12-16本横に繋がって微小管の壁を形成する。実際の重合は、GTP,Mg存在下で、管の両端に２量体が付加されることで起き、速く重合する側を＋端、遅い側を－端と呼ぶ。重合にはGTP型のチュブリン２量体が必要だが、その加水分解は重合には必要がない。GDP型のチュブリン同士の結合は管を維持するには弱い。 | : チュブリンα、βの２量体が縦に１列に並んだもの（α、β、α、β、・・・）をプロトフィラメントという。これが12-16本横に繋がって微小管の壁を形成する。実際の重合は、GTP,Mg存在下で、管の両端に２量体が付加されることで起き、速く重合する側を＋端、遅い側を－端と呼ぶ。重合にはGTP型のチュブリン２量体が必要だが、その加水分解は重合には必要がない。GDP型のチュブリン同士の結合は管を維持するには弱い。 | ||
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;細胞内分布と機能 | ;細胞内分布と機能 | ||
: | : 一般的な細胞では、中心体から放射状に細胞質全体に放射するほか、[[wikipedia:JA:精子|精子]]の[[wikipedia:JA:鞭毛|鞭毛]]や、分裂細胞の[[wikipedia:JA:紡錘糸|紡錘糸]]の主要成分である。 | ||
;神経細胞での特徴: | |||
;神経細胞での特徴 | |||
: 軸索や樹状突起の中を突起に平行に走行し、[[オルガネラ]]や小胞輸送のためのレールの役割を果たしている。軸索輸送に重要な役割を果たす。 | |||
== 中間径フィラメント == | == 中間径フィラメント == | ||
;線維のサイズ:直径10nm | ;線維のサイズ:直径10nm | ||
;線維の特徴:極性がない。 | ;線維の特徴:極性がない。 | ||
;構成成分: | |||
;構成成分 | |||
: 細胞の種類によってタンパク質の種類が異なる細胞骨格タンパク質(40-180kD)。非神経では、[[ケラチン]], [[ビメンチン]], [[デスミン]], [[グリア線維性酸性タンパク質]]などが構成成分となっているが、神経では、[[神経幹細胞]]では[[ネスチン]], 発生の段階で[[インターネキシン]]、その後[[ニューロフィラメント]] H, M, Lが発現する。 | |||
;重合脱重合:他の線維に比べ、安定である。 | ;重合脱重合:他の線維に比べ、安定である。 | ||
;細胞内分布:[[wikipedia:JA:上皮細胞|上皮細胞]]では細胞間接着の[[wikipedia:JA:デスモゾーム|デスモゾーム]]に結合し、細胞の構造的補強を行っている。 | |||
;神経での特徴: | ;細胞内分布 | ||
: [[wikipedia:JA:上皮細胞|上皮細胞]]では細胞間接着の[[wikipedia:JA:デスモゾーム|デスモゾーム]]に結合し、細胞の構造的補強を行っている。 | |||
;神経での特徴 | |||
: ３つの異なるサブユニットが重合し、フィラメント間に多くの架橋構造を形成するのが特徴的である。H鎖はリン酸化のターゲット分子であり神経細胞では[[軸索]]の遠位部で強く[[リン酸化]]されていて、リン酸化抗体は軸索のマーカー分子として使われる。細胞の構造的補強以外の機能は諸説ある。 | |||
== アクチンフィラメント（微細線維、マイクロフィラメント） == | == アクチンフィラメント（微細線維、マイクロフィラメント） == | ||
;線維のサイズ:直径6nm | ;線維のサイズ:直径6nm | ||
;線維の特徴:極性あり。細胞膜についているほうが、＋端。 | ;線維の特徴:極性あり。細胞膜についているほうが、＋端。 | ||
;構成成分:アクチン(45kd) | ;構成成分:アクチン(45kd) | ||
;重合脱重合: | |||
;結合・関連タンパク質: | ;重合脱重合 | ||
: アクチンはモノマーをG-アクチン、ポリマーをF-アクチンといい、ATP型のG-アクチンは、K+, Mg2+存在下 ２量体、３量体を形成する。さらにG-アクチンは、アクチンフィラメントの＋端に結合し、ゆっくりとATPの加水分解を起こす。その結果フィラメント内のアクチンはADP型のF-アクチンということになる。チュブリンと同様でATPの加水分解は線維の伸長には必要ではない。重合したF-アクチンは、サブユニットがらせん状にピッチ13.5個並んだ二重らせんを形成する。 | |||
;結合・関連タンパク質 | |||
: アクチンの研究は筋の研究からはじまり歴史が長く、対象生物も酵母、粘菌からヒトまで幅広いため、関係する蛋白を網羅するのは難しい。そこで、アクチンが主に作用する幾つかの良く研究されている細胞内の事象に関連するタンパク質を概説する。 | |||
:;1.アクチンフィラメント端での重合脱重合 | :;1.アクチンフィラメント端での重合脱重合 | ||
::プロフィリンは12-15 kDのアクチンモノマー結合タンパク質。単量体アクチンのADP-ATP交換反応を加速する。プロフィリンはアクチン伸長を助けるが、アクチン重合核の形成に対しては阻害的に働く。一方ADF/コフィリンは、アクチン繊維を切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。ADP結合型のアクチンに対してより高い親和性を持ち、古いアクチン線維を切断・脱重合すると考えられている。 | ::プロフィリンは12-15 kDのアクチンモノマー結合タンパク質。単量体アクチンのADP-ATP交換反応を加速する。プロフィリンはアクチン伸長を助けるが、アクチン重合核の形成に対しては阻害的に働く。一方ADF/コフィリンは、アクチン繊維を切断・脱重合する活性をもつ20 kDaのアクチン結合タンパク質である。ADP結合型のアクチンに対してより高い親和性を持ち、古いアクチン線維を切断・脱重合すると考えられている。 | ||
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:;8.アクチンフィラメント上のモーター分子 | :;8.アクチンフィラメント上のモーター分子 | ||
::ミオシン：ATPを加水分解し、アクチンフィラメントの上を移動する。骨格筋のミオシンはミオシンIIである。、ミオシンIは尾部が短い。ミオシンV は神経細胞にも豊富だが、その機能としては細胞内のメラニン顆粒の分布の制御が明らかである。 | ::ミオシン：ATPを加水分解し、アクチンフィラメントの上を移動する。骨格筋のミオシンはミオシンIIである。、ミオシンIは尾部が短い。ミオシンV は神経細胞にも豊富だが、その機能としては細胞内のメラニン顆粒の分布の制御が明らかである。 | ||
;細胞内分布と機能 | ;細胞内分布と機能 | ||
: | : 細胞膜と強く関連し、細胞運動や移動で重要な役割を果たす。一般的細胞では細胞膜直下に多く、細胞膜が分化した構造、[[wikipedia:JA:微絨毛|微絨毛]]や接着結合、分裂時の[[wikipedia:JA:収縮輪|収縮輪]]等に多く、培養細胞の[[wikipedia:JA:ストレスファイバー|ストレスファイバー]]の主成分である。 | ||
;神経細胞での特徴: | |||
;神経細胞での特徴 | |||
: 神経細胞では細胞膜直下のほか、樹状突起の[[スパイン]]や、[[シナプス後肥厚]] 、[[ランヴィエの絞輪]]、[[成長円錐]]に多い。<br> | |||
== 参考文献 == | == 参考文献 == | ||