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タンパク質、ペプチドを形成する基本的な結合（ペプチド結合）を切断する酵素をプロテアーゼ(protease)と総称する。プロテイネース(proteinase)と呼ぶこともありこちらの方が正式名称であるが、日本語でも英語でもプロテアーゼの方が一般的に使われている。ペプチド結合を切断するのでペプチデースと呼ぶこともある。たとえばプロテアーゼ活性を測定するため[[wikipedia:ja:オリゴペプチド|オリゴペプチド]]合成基質を用いて測定するとプロテアーゼ活性であっても、正確にはペプチデース活性と記載する。プロテアーゼには細胞外作用型と細胞内作用型の2種類があり作用機序そのものは変わらないが、シグナル配列を持ち細胞外へ分泌されるかどうかによって機能は大きく異なる。ここでは細胞外作用型つまり細胞外プロテアーゼについて概説する。切断されるタンパク質、もしくはペプチドはプロテアーゼによって抱え込まれ、その活性部位で切断される。 | タンパク質、ペプチドを形成する基本的な結合（ペプチド結合）を切断する酵素をプロテアーゼ(protease)と総称する。プロテイネース(proteinase)と呼ぶこともありこちらの方が正式名称であるが、日本語でも英語でもプロテアーゼの方が一般的に使われている。ペプチド結合を切断するのでペプチデースと呼ぶこともある。たとえばプロテアーゼ活性を測定するため[[wikipedia:ja:オリゴペプチド|オリゴペプチド]]合成基質を用いて測定するとプロテアーゼ活性であっても、正確にはペプチデース活性と記載する。プロテアーゼには細胞外作用型と細胞内作用型の2種類があり作用機序そのものは変わらないが、シグナル配列を持ち細胞外へ分泌されるかどうかによって機能は大きく異なる。ここでは細胞外作用型つまり細胞外プロテアーゼについて概説する。切断されるタンパク質、もしくはペプチドはプロテアーゼによって抱え込まれ、その活性部位で切断される。 | ||
プロテアーゼは触媒部位を形成する[[wikipedia:ja:アミノ酸|アミノ酸]]によっていくつかのタイプに分類される。アミノ酸の[[wikipedia:ja:セリン|セリン]]を活性部位にもつものは[[細胞外プロテアーゼ#.E3.82.BB.E3.83.AA.E3.83.B3.E3.83.97.E3.83.AD.E3.83.86.E3.82.A2.E3.83.BC.E3.82.BC|セリンプロテアーゼ]]と呼び、同様に、[[細胞外プロテアーゼ#.E3.82.A2.E3.82.B9.E3.83.91.E3.83.A9.E3.82.AE.E3.83.B3.E9.85.B8.E3.83.97.E3.83.AD.E3.83.86.E3.82.A2.E3.83.BC.E3.82.BC|アスパラギン酸プロテアーゼ]]および[[細胞外プロテアーゼ#.E3.83.A1.E3.82.BF.E3.83.AD.E3.83.97.E3.83.AD.E3.83.86.E3.82.A2.E3.83.BC.E3.82.BC|メタロ（金属）プロテアーゼ]]などと呼ぶ。更に、詳細な分類はプロテアーゼの結合サイトやハサミの部分を活性部位、及び、ターゲットとなるタンパク質の基質特異性によって行う（以下参照）。 | |||
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