「チロシンリン酸化」の版間の差分

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== 反応 ==
== 反応 ==
 タンパク質リン酸化は、最もよく見られる[[タンパク質翻訳後修飾]]機構である。チロシンリン酸化酵素は、[[アデノシン三リン酸]](ATP)のγ位の[[高エネルギーリン酸基]]を、基質チロシン残基側鎖にある[[水酸基]]に移動させ、リン酸[[エステル]]化により[[共有結合]]させる。一般に、リン酸化に伴って、基質チロシン残基部位に[[負電荷]]が導入される。チロシン残基前後のアミノ酸配列により、チロシンキナーゼの[[基質特異性]]が決まる。チロシンフォスファターゼは、チロシンキナーゼと比較してより基質特異性が広く、リン酸化[[セリン]]・[[スレオニン]]をも基質とするものも存在する。タンパク質中のリン酸化残基の99%以上はセリンとスレオニンであるが、0.1%に満たないチロシンのリン酸化は生物学的に重要な役割を果たす。
 タンパク質リン酸化は、最もよく見られる[[タンパク質翻訳後修飾]]機構である。チロシンリン酸化酵素は、[[wikipedia:ja:アデノシン三リン酸|アデノシン三リン酸]](ATP)のγ位の[[wikipedia:ja:高エネルギーリン酸結合|高エネルギーリン酸基]]を、基質チロシン残基側鎖にある[[wikipedia:ja:水酸基|水酸基]]に移動させ、リン酸[[wikipedia:ja:エステル|エステル]]化により[[wikipedia:ja:共有結合|共有結合]]させる。一般に、リン酸化に伴って、基質チロシン残基部位に[[wikipedia:ja:負電荷|負電荷]]が導入される。チロシン残基前後のアミノ酸配列により、チロシンキナーゼの[[基質特異性]]が決まる。チロシンフォスファターゼは、チロシンキナーゼと比較してより基質特異性が広く、リン酸化[[wikipedia:ja:セリン|セリン]]・[[wikipedia:ja:スレオニン|スレオニン]]をも基質とするものも存在する。タンパク質中のリン酸化残基の99%以上はセリンとスレオニンであるが、0.1%に満たないチロシンのリン酸化は生物学的に重要な役割を果たす。
 


== 遺伝子 ==
== 遺伝子 ==