「チロシンリン酸化」の版間の差分

　タンパク質リン酸化は、最もよく見られる[[タンパク質翻訳後修飾]]機構である。チロシンリン酸化酵素は、[[アデノシン三リン酸]](ATP)のγ位の[[高エネルギーリン酸基]]を、基質チロシン残基側鎖にある[[水酸基]]に移動させ、リン酸[[エステル]]化により[[共有結合]]させる。一般に、リン酸化に伴って、基質チロシン残基部位に[[負電荷]]が導入される。チロシン残基前後のアミノ酸配列により、チロシンキナーゼの[[基質特異性]]が決まる。チロシンフォスファターゼは、チロシンキナーゼと比較してより基質特異性が広く、リン酸化[[セリン]]・[[スレオニン]]をも基質とするものも存在する。タンパク質中のリン酸化残基の99%以上はセリンとスレオニンであるが、0.1%に満たないチロシンのリン酸化は生物学的に重要な役割を果たす。