「ミカエリス・メンテンの式」の版間の差分

　以上述べてきたような各種の速度論的パラメータは、酵素の反応特異性や反応機構に関して、しばしば重要な知見を与える。神経科学分野で重要な役割を担ういくつかの酵素においてもこのような解析がなされている。例えば[[カテコールアミン]]の生合成に重要な役割を果たす[[チロシン水酸化酵素]]では、[[cAMP依存性タンパク質キナーゼ]] (Aキナーゼ)<ref><pubmed>6102382</pubmed></ref>や[[タンパク質キナーゼC]] (Cキナーゼ)<ref><pubmed>6151178</pubmed></ref>によってリン酸化されると、[[wikipedia:ja:補酵素|補酵素]]である6-メチルテトラヒドロビオプテリンに対する<math>K_m</math>が著明に減少し、補酵素との親和性が高まって活性化されることが示されている。 　

　[[ 記憶学習]]に深く関係することが明らかとなっているCaMキナーゼⅡに関しても、詳細な速度論的解析がなされている。CaMキナーゼⅡはThr286が自己リン酸化されるとCa²⁺/CaM ([[カルモジュリン]]）に非依存的な活性が出現し、この活性が記憶やその素過程と考えられる[[長期増強現象]]の成立に重要な役割を果たすと考えられているが、様々な基質を用いて速度論的解析を行った結果、このCa²⁺/CaM非依存性活性ではCa²⁺/CaM存在下の活性に比べて、<math>V_{max}</math>には変化がないものの、調べた全ての基質に関して<math>K_m</math>が増大しており、基質との親和性が低下していることが判明した<ref><pubmed>1646810</pubmed></ref>。また、本酵素の活性制御に重要な役割を果たす自己阻害ドメインの合成ペプチドを用いて図３や図５のような阻害実験を行うことにより、活性制御機構に関する重要な知見が得られている<ref><pubmed>2538462</pubmed></ref>。同様に自己リン酸化部位Thr286周辺の配列を模した合成阻害ペプチドを用いて阻害実験を行うことにより、少なくとも2種類の異なる基質結合部位が存在することが初めて示唆されたが<ref><pubmed>7836445</pubmed></ref>、この結果は、後に本酵素の活性制御機構や[[NMDA型グルタミン酸受容体]]との相互作用を解明する上で不可欠となるT-site、S-siteという2種類の基質結合部位に関する概念<ref><pubmed>11459059</pubmed></ref>を確立する上で、先駆的な役割を果たしている。